15 proteinas globulares

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PROTEÍNASPROTEÍNAS

GLOBULARESGLOBULARES

1.REVISIÓN GENERAL1.REVISIÓN GENERAL

En este capitulo se examinaran las relaciones entre la estructura y la función de las hemoproteínas globulares de importancia clínica.

Hemoproteínas Hemoproteínas GlobularesGlobulares

Constituyen un grupo de proteínas

especializadas que contienen hem como

grupo prostático firmemente enlazado.

La función del grupo hem depende del ambiente creado por la estructura tridimensional de la proteína.

EN CONTRASTE, EL GRUPO DE HEM DE LA EN CONTRASTE, EL GRUPO DE HEM DE LA

ENZIMA CATALIZA AL DESDOBLAMIENTO ENZIMA CATALIZA AL DESDOBLAMIENTO

DEL PEROXIDO DE HIDROGENO. DEL PEROXIDO DE HIDROGENO.

EN LA EN LA HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA Y LA Y LA MIOGLOBINA, MIOGLOBINA,

SON LAS DOS PROTEÍNAS CON HEM MAS SON LAS DOS PROTEÍNAS CON HEM MAS

ABUNDANTES EN EL SER HUMANO. ABUNDANTES EN EL SER HUMANO.

A. Estructura del HemA. Estructura del Hem

El hem es un complejo de

protoporfirina IX y hierro ferroso

(Fe ) 2+

El hem Fe puede tomar dos enlaces adicionales, uno a cada

lado del anillo de portifirina

2+

B. Estructura y función de la B. Estructura y función de la MioglobinaMioglobina

Es una Hemoproteína que se encuentra en el corazón y

músculo esquelético.

Funciona como reservorio de oxigeno y como portador de éste

que incrementa su tasa de transporte dentro de la célula

muscular.

1.- Contenido de espirales 1.- Contenido de espirales alfaalfa: :

Una mioglobina tiene una proporción

aproximada de 8% de su cadena polipeptídica

plegada en ocho tramos de la espiral alfa.

2.- Localización de los residuos 2.- Localización de los residuos aminoácidos polares y aminoácidos polares y apolares:apolares: Están empacados muy apretados

entre sí y forman una estructura estabilizada por interacciones

hidrófobas entre estos residuos apiñados.

Los aminoácidos se encuentran casi exclusivamente sobre la superficie de la molécula, en la que pueden formar enlaces de hidrogeno entre sí y con el

agua

3.- Fijación del grupo hem:3.- Fijación del grupo hem:

El grupo hem de la hemoglobina se asienta en una

hendidura de la molécula que esta

revestida con aminoácidos

polares.

C.- ESTRUCTURA Y FUNCION C.- ESTRUCTURA Y FUNCION DE LA HEMOGLOBINADE LA HEMOGLOBINA

Se encuentra exclusivamente en los eritrocitos, su

función principal es transportar el

oxigeno desde los pulmones hasta los

capilares e los tejidos.

Cada subunidad tiene tramos de la estructura espiral alfa, y un saco de

fijación de hem semejante al descrito en el caso de la mioglobina.

Sin embargo la molécula tetramérica de hemoglobina es mucho mas

compleja que la mioglobina desde los puntos de vista estructural y

funcional.

1.- Estructura cuaternaria de la 1.- Estructura cuaternaria de la hemoglobina:hemoglobina:

El tretámero de hemoglobina puede imaginarse como una

estructura compuesta por dos dímeros idénticos,

en los que los números se refieren a los dimeros 1 y 2. (alfa-beta)(alfa-beta)11 y (alfa-y (alfa-

beta)beta)2 2

Los dimeros tienen la capacidad de de Los dimeros tienen la capacidad de de desplazarse entre si y se desplazarse entre si y se

conservan unidos primordialmente por conservan unidos primordialmente por enlaces polares.enlaces polares.

Las interacciones mas débiles entre estos dímeros móviles tiene como consecuencia que los dos ocupen

diferentes posiciones relativas en la desoxihemoglobina en comparación

con la oxihemoglobina.

A.- Forma T:A.- Forma T:La forma desoxi de la

hemoglobina se denomina forma “T”.

En forma T los dos dímeros entran en interacción por medio de una redecilla de enlaces iónicos y de

hidrógeno que limitan la movilidad de las cadenas polipeptídicas.

B.- Forma RB.- Forma R La fijación del oxigeno a la

hemoglobina produce rotura de algunos de los enlaces iónicos y los enlaces de hidrogeno entre

los dímeros alfa-beta.

D.- D.- FIJACIÓN DEL OXIGENO A LA FIJACIÓN DEL OXIGENO A LA MIOGLOBINA Y A LA MIOGLOBINA Y A LA HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA

La mioglobina puede fijar una sola molécula de oxigeno (O2), por que contiene un solo grupo

de hem.

La hemoglobina puede fijar a cuatro moléculas de oxigeno, una en cada uno de sus cuatro grupos

hem.

1.- Curva de disociación de 1.- Curva de disociación de oxigeno oxigeno

El diagrama de la Y medita a diversas

presentaciones parciales de

oxigeno (pO2) se denomina curva de disociación de oxigeno.

A.- Mioglobina A.- Mioglobina Las mioglobinas oxigenada (MbO2) y desoxigenada (Mb) se encuentran en equilibrio simple:

Mb + O2 MbO2

*El equilibrio cambia hacia la derecha o hacia la izquierda*

B.- HemoglobinaB.- Hemoglobina

Este efecto se conoce como la

interacción entre hem y hem