Post on 13-Jul-2015
Actividad catalítica
Requieren cofactor para su actividad
Cofactores: iones o coenzimas
Coenzimas: Transportadores transitorios de gruposfuncionales especificos
GENERALIDADES
Se necesita catalizador
Se necesita energia libre
Existe equilibrio favorable
¿E+S<--->ES<-->EP<-->E+P?
Energia requerida para alineamiento de grupos reactivos
formacion de cargas inestables transitorias
Reordenamiento de enaces
De esto depende que se pueda catalizar la reaccion
Barrera energetica S y P
Se deben llevar a un nivel energeticosuperior
Se da un estado de transicion en el que la energia de activacion tiene igualposibilidad de producir S o P
Se deben romper o formar enlaces
Momento preciso en el que colapso haciasustrato a producto es igual de probable
PARA SUPERAR ESTO…
Energía entre estado basal y estado de transicion-> ENERGÍA DE ACTIVACION
A MAYOR ENERGIA DE ACTIVACION, REACCION MAS LENTA
A MENOR ENERGIA DE ACTIVACION, REACCION MAS RAPIDA
Hay dos mecanismos de reacción:
- Un mecanismo para formar lactato por medio del lactato deshidrogenasa
- Un mecanismo para formar alcohol
Piruvato ---Lactato
La enzima lactato deshidrogenasa que pertenece al grupo de óxido reducatasas.
Realiza la transferencia de electrones o átomos de H+.
¿Qué enzima interviene?
La LDH cataliza la transferencia de iones hidruro del lactato al NAD o de NADH al piruvato
L-LACTATO+NAD<->PIRUVATO+NADH+H
ESTA REACCION ES REVERSIBLE DEPENDIENDO DE LA CONCENTRACION DE PIRUVATO O LACTATO
MECANISMO DE ACCION
Hay numerosos aminoacidos que permiten la union de los sustratos y la coenzima o actuan directamente el paso en el que ocurre la catalisis
El grupo de guanidina con carga positiva de la arginina 171 se une al grupo carboxilato del sustrato
El grupo imidazol de la histidina 195 sirve para la catalisis acido-base. Su carga electrica se modifica durante la catalisis
La cadena lateral de la arginina 109 es importante para el estado de transicion. Sus residuos estan siempre protonados
El bucle peptidico 98-111 cubre el sitio activo despuesde la union del sustrato y la coenzima para que se eliminen moleculas de agua durante transferencia de electrones
EN EL CENTRO ACTIVO…
- Reacciones bioquímicas forman intermedios cargados inestables que se tienden a descomponer en sus especies reactivas.
- La catálisis que utiliza los iones H+ u OH- en agua se llama catálisis ácida o básica específica.
-Transferencias de protones facilitadas por otras clases demoléculas.
- En reacciones no enzimáticas en disolución acuosa, seobserva cuando la velocidad de descomposición delintermedio inestable en reactivos es mayor que la velocidad detransferencia de protones a o de desde el agua.
Catálisis ácido-base general
Requieren coenzimas puesto que ellos a su vez son cofactores
Las principales son NADH Y NAD
Características y de qué manera . actúan:
Los coenzima actúan como transportador transitorios de grupos funcionales específicos.
¿Requieren cofactores o coenzimas?
1. La coenzima se una a una enzima.
2. La enzima capta su sustrato específico.
3. La enzima ataca a dicho sustrato, arrancándole algunos de sus átomos.
4. La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del sustrato.
5. La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
6. La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Mecanismo de acción de las coenzimas
A partir del análisis de la reacción catalizada por la lactato deshidrogenasa, argumente la diferencia entre la especificidad absoluta y relativa de las enzimas por el sustrato.
No tiene especificidad absoluta porque para tener ésta tiene que actuar específicamente sobre un sustrato.
En cambio tiene especificidad relativa ya que actúa sobre muchos sustratos con un rango estructural en común.
Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa (como es una deshidrogenasa le quita H+ al lactato y) actúa sobre el piruvato para que se convierta en lactato.