Post on 05-Oct-2018
Las proteínas se pueden clasificar
en :
Holoproteinas formadas sólo por
aminoácidos
Heteroproteinas formadas por
aminoácidos más otras moléculas o
elementos adicionales no
aminoacídicos.
Las proteínas pueden clasificarse de
acuerdo a:
Sus propiedades físicas y/o
químicas: separa a las proteínas en
grupos basados en su tamaño,
estructura, solubilidad o grado de
basicidad (tipo y número de
aminoácidos básicos: lisina, arginina e
histidina)
El tipo de moléculas que
pueden unirse a las proteínas:
separa a las proteínas en clases
como lipoproteínas (grupo
prostético lipídico),
nucleoproteínas (grupo prostético
nucleoproteico), cromoproteínas
(grupo prostético pigmento) ,
metaloproteínas (grupo prostético
metálico) y glicoproteínas (grupo
prostético carbohidrato)
La función de la proteína en la
célula: las proteínas pueden ser
agrupadas en tres clases generales
basadas en su función:
proteínas estructurales
(proteínas de membranas,
paredes celulares o
citoesqueletos
proteínas de almacenamiento
y
enzimas.
Las proteínas de semilla son proteínas de
almacenamiento.
Pueden dividirse en cuatro clases en relación a la
solubilidad:
•Albuminas: solubles en agua y buffer diluído a pH
neutro.
•Globulinas: solubles en soluciones salinas pero
insolubles en agua.
•Glutelinas: solubles en ácidos y álcalis diluídos.
•Prolaminas: solubles en etanol al 70-90%.
En semillas de cereales predominan las gutelinas y
prolaminas: mientras que en las fabáceas predominan
las albúminas y globulinas.
La calidad de los alimentos de proteínas de
origen animal es superior al de origen
vegetal, debido a que contienen todos los
aminoácidos esenciales en diversas
proporciones.
La inferior calidad de la proteína vegetal se
debe a una escasez de uno o más
aminoácidos esenciales. Este aminoácido,
se le llama el aminoácido limitante.
: En los cereales, por lo general, les falta la lisina
y el triptófano. dicha carencia puede dar lugar a
una deficiencia de vitamina B3 (niacina).
Las legumbres, muy ricas en proteínas de
diferentes calidades , son deficientes en
aminoácidos sulfurados como son la metionina y
la cisteína que son importantes para el
crecimiento de cabello y las uñas y para la
síntesis de glutatión, que es un potente
antioxidante que protege las células de nuestro
estrés oxidativo (radicales libres).
Los principales compuestos almacenados
en las semillas son proteínas, lípidos e
hidratos de carbono. Estas reservas son
movilizadas durante la germinación y sus
catabolitos son utilizados para el
crecimiento de la misma hasta que se forma
una planta autotrófica capaz de
fotosintetizar
Aproximadamente el 70 % del alimento
humano proviene de las semillas y una gran
proporción del remanente proviene de los
animales que también son alimentados con
semillas
Se ha determinado que existen numerosos
factores que afectan el contenido de proteínas
en semillas:
Variación genética
Adquisición de nutrientes
Vigor de la planta
Maduración
Edad de la semilla
Tamaño de la semilla
Síntesis y acumulación de almidón
Factores ambientales
Localización geográfica
PROBLEMA CAUSAS
Proteínas incompletas de
fabáceas
Cantidades limitantes de
Metionina y Cisteína
Proteínas incompletas de
cereales
Cantidades limitantes de
Lisina
Aprovechamiento
incompleto de
aminoácidos
Por ej: un aumento en la
concentración de taninos (
complejan las proteínas y
disminuye el
aprovechamiento
Flatulencia Oligosacáridos rafinosa y
estaquinosa, fibras y
almidón no digerible
Sabores indeseables Lipooxigenasas
La producción mundial de granos de
fabáceas es relativamente pequeña
comparada a la de los cereales. Sin
embargo el contenido proteico de los
cereales varía entre 7 y 14 %, mientras
en fabáceas oscila entre 20 y 40 %.
Especie Albúminas
(%)
Globulinas
(%)
Prolaminas
(%)
Glutelinas
(%)
Trigo 9 5 40 46
Maíz 4 2 55 39
Arroz 5 10 5 80
Avena 11 56 9 23
Arveja 40 60 0 0
Soja 30 70 0 0
Proteínas del gluten
Gliadinas Gluteninas
Monoméricas Poliméricas
α Gliadinas ϒ Gliadinas α β Gliadinas
LMW HMW
Albúminas: Son proteínas globulares compactas con
residuos de cisteína. Se encuentran principalmente en
fabáceas. También están en cereales donde tienen
propiedad de inhibidor de tripsina o α amilasa.
Prolaminas: Son mezclas altamente
polimórficas de polipéptidos de 30 – 90
KDa. Las prolaminas se clasifican en:
•Ricas en azufre
•Pobres en azufre
•HMW (de alta masa molecular)
Globulinas: Son subcategorizadas de acuerdo a
su coeficiente de sedimentación:
-Vicilinas 7 S: tienen entre 150 y 200 Kda,
pierden residuos de cisteína y no forman puentes
disulfuro. Se encuentran en el embrión y en la
capa de aleurona de cereales, son menos
abundantes que las leguminas 11 S.
- Leguminas 11 S: tienen entre 350 y 400
Kda; tienen subunidades de 60 Kda las que a su
vez tienen subunidades de de 40 y 20 KDa.
Forman puentes disulfuro.
LOCALIZACIÓN CELULAR
cuerpo proteico
semillas de fabáceas: no se
observan inclusiones cristaloides pero
si numerosos cuerpos globoides
pequeños en la matriz proteica.
granos de cereal: la matriz proteica
generalmente está libre de
inclusiones tanto globoides como
cristaloides.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS DE ALMACENAMIENTO
retículo endoplasmático rugoso
retículo endoplasmático liso
aparato de Golgi vesículas
vacuola
cuerpo proteico
FORMACIÓN DE CUERPOS PROTEICOS EN SEMILLAS
DE FABACEAS
FORMACIÓN DE CUERPOS PROTEICOS EN GRANOS DE
CEREAL
Dos tipos de tejidos de almacenamiento
Endosperma amiláceo .1 cuerpos proteicos esféricos y
angulares de 1 a 3 µm de diámetro
.2 cuerpos proteicos esféricos y
angulares de 0,1 a 1 µm de diámetro
. 3 cuerpos proteicos cristalinos de 1 a 5
µm de diámetro
prolaminas
no prolaminas
Capa de aleurona
•Los cuerpos proteicos esféricos y angulares del parénquima
amiláceo (prolaminas) se comprobó que estos cuerpos
proteicos son directamente dilataciones del Retículo
endoplasmatico rugoso.
Mecanismos de formación de los cuerpos
proteicos
•Los cuerpos proteicos cristalinos son los sitios de
acumulación de proteínas no prolaminas y el proceso de
acumulación es semejante al que sucede en las semillas de
fabáceas
En la capa de aleurona los cuerpos proteicos son
generalmente esféricos, de 2 a 5 µm de diámetro,
contienen inclusiones globoides y ocasionalmente
cristaloides. La formación de cuerpos proteicos es igual
que en fabáceas.
MOVILIZACION DE LAS PROTEINAS DE RESERVA
MOVILIZACION DE PROTEINAS EN CEREALES
Hidrólisis: resultado de la actividad de las proteinasas
sintetizadas algunas veces en respuesta a una
estimulación hormonal
Síntesis: Los aminoácidos producidos pueden ser
reciclados para producir más enzimas hidrolíticas, que son
liberados al endosperma amiláceo.
La hidrólisis y la síntesis de proteínas (enzimas) ocurren
simultáneamente en la capa de aleurona
MOVILIZACION DE PROTEINAS EN FABACEAS
1- Estado seco y durante la
germinación. Los cuerpos proteicos
están intactos y el retículo
endoplasmático tubular con pocos
ribosomas fijos.
Los cotiledones de las semillas de leguminosas secas y
maduras contienen pocas enzimas hidrolíticas pero sus niveles
se incrementan notablemente después que la germinación se
ha completado
.
2- Cuando la germinación se ha completado el
retículo endoplasmático tubular comienza a
organizarse y se forman nuevas cisternas del
retículo endoplasmático y los ribosomas se
fijan. No cambian los cuerpos proteicos
3- Cuando las semillas están creciendo, las
enzimas hidrolíticas son sintetizadas en los
ribosomas fijos del retículo endoplasmático.
Dilataciones de las cisternas que contienen las
enzimas, son transportadas como vesículas a
los cuerpos proteicos con los cuales se
fusionan. Aquí comienza la hidrólisis de las proteínas
5- Se forman vacuolas autofágicas, englobando
retículo endoplasmático y mitocondrias. Mas
cuerpos proteicos se fusionan para formar una
gran vacuola central que contiene enzimas
hidrolíticas
.
4- Cuando las proteínas son hidrolizadas los
cuerpos proteicos se fusionan para formar
grandes vacuolas y se insertan otras enzimas
hidrolíticas
Los productos de hidrólisis son redistribuídos para
el crecimiento de la semilla.
MODIFICACIONES DE LAS PROTEINAS EN EL
RETICULO ENDOPLASMATICO QUE PRECEDEN A
SU DESTINO FINAL.
•Modificaciones de ciertos aminoácidos tales como
prolina que se convierte en hidroxiprolina.
•N- Glicosilacion
•Formación de puentes disulfuros catalizados por
glutatión y una proteína, la disulfuro isomerasa.
•Plegamiento correcto de las proteínas
•Ensamblaje de proteínas oligomericas
Las cadenas de oligosacaridos presentes en las proteínas
de almacenamiento pueden ubicarse en una de las dos
categorías siguientes:
•Oligosacaridos simples o de alta manosa,
compuestos casi exclusivamente de Manosa y N –
acetilglucosamina
•Oligosacaridos complejos, ricos en manosa, N-
acetilglucosamina y otros azucares adicionales tales
como fucosa, xilosa y galactosa.
GLICOSILACION CO-TRANSLACIONAL DE LAS PROTEINAS
La Glicosilacion inicial de las proteínas es un evento llamado co -
translacional.
La calidad de los alimentos de proteínas de origen
animal es superior al de origen vegetal, debido a
que contienen todos los aminoácidos esenciales
en diversas proporciones.
La inferior calidad de la proteína vegetal se debe a
una escasez de uno o más aminoácidos
esenciales. Este aminoácido, se le llama el
aminoácido limitante.
PROTEÍNAS EN LA ALIMENTACIÓN HUMANA
Factores antinutricionales:
En el análisis de la calidad nutricional de los
alimentos de origen vegetal deben considerarse
tres aspectos importantes
.
1.Composición de aminoácidos
2.Disponibilidad o digestibilidad de aminoácidos
3.Presencia de componentes químicos capaces
de afectar un proceso nutritivo denominados
Factores antinutricionales (FAN).
FAN: compuestos que afectan el valor nutricional de
algunos alimentos, especialmente semillas, pues
dificultan o inhiben la asimilación de nutrientes que
provienen de alimentos generalmente de origen
vegetal
son de naturaleza variada ; son sustancias
naturales no fibrosas, generadas por el
metabolismo secundario de las plantas como
mecanismo de defensa a situaciones estresantes
o contra el ataque de mohos, bacterias, insectos y
aves
pueden ser tóxicos
pueden causar efectos fisiológicos poco
deseables como flatulencia; distensión estomacal,
afectaciones pancreáticas, aglutinación de
glóbulos rojos, disminución en la asimilación de
nutrientes
Lábiles al calor Estables al calor
Inhibidores de tripsina Saponinas
Lectinas (Hemoaglutininas) Fitoestrógenos
Anti-vitaminas Factores de flatulencia
Fitatos Sustancias alergénicas
Lectinas:
También llamadas fitohemaglutininas por su
capacidad aglutinante. Se ligan reversiblemente
a complejos carbohidratos y a glicoproteínas
presentes en la superficie de células animales,
con los cuales muestran alta afinidad, mediante
sus receptores específicos expuestos
las lectinas:
resisten el rompimiento enzimático digestivo
Al ligarse a receptores de la superficie del tracto
digestivo provocan un deterioro en la pared
intestinal , afectando:
los procesos de absorción y transporte de nutrientes a
través de ella
a las células endocrinas y con ello a la producción
hormonal intestinal;
inhiben a las hidrolasas del borde de cepillo;
inducen cambios en el sistema local inmune y
afectan la ecología bacteriana del intestino,
incluido el intestino delgado, al incrementar la
adhesión y el crecimiento selectivo de ciertas cepas
causan hipertrofia e hiperplasia intestinales;
incrementan el metabolismo de poliaminos y
la síntesis de proteína de la mucosa;
Inhibidores proteolíticos: Son compuestos de
naturaleza proteica que inhiben la acción de las
enzimas cuya acción digestiva se enfoca hacia
las proteínas de la dieta.
Los más conocidos son los que reaccionan con
proteasas de serina, como la tripsina y la quimiotripsina
. Se identifican diez familias de
inhibidores de proteasas en función de la
secuencia de aminoácidos que las
conforman.
Las más ampliamente distribuidas, a
saber, las familias:
Bowman-Birk,
Kunitz y
de la papa-1.
Se les atribuye un efecto depresor del
crecimiento
Los inhibidores de proteasas se encuentran
presentes en la mayoría de las leguminosas.
Las de Glycine max han recibido gran atención
por la utilización generalizada de este
ingrediente, así como por su alto contenido.
Este efecto se observa si la semilla o la
harina son consumidas crudas.
PROTEÍNAS FUNCIONALES Y PÉPTIDOS
BIOACTIVOS
Son proteínas y péptidos que, además de
su valor nutricional por ser fuente de
aminoácidos, son capaces de ejercer
efectos biológicos específicos
Los péptidos bioactivos pueden atravesar el
epitelio intestinal y llegar a tejidos periféricos
vía circulación sistémica, pudiendo ejercer
funciones específicas a nivel local, tracto
gastrointestinal, y a nivel sistémico.
Los péptidos bioactivos podrían alterar el
metabolismo celular y actuar como
antioxidantes, antimicrobianos,
vasoreguladores, factores de crecimiento,
inductores hormonales y neurotransmisores
Peptido/proteina Semilla Actividad biológica Secuencia de
aminoacidos
Globulina 7S
cadena alfa
Soja Reducción de los niveles de
triglicérido y colesterol
Proteina de
almacenamiento
lupino Reducción de los niveles de
triglicérido y colesterol
Inhibidor de serin-
proteasa
Soja y pea Anticander, antiinflamatorio,
antiobesidad, antidegenerativo
Glicinina Soja hipocolesterolemica LPYPR
Inhibidor de
amilasa
Varias leguminosas Hipoglucemiante,
hipocolesterolemico,
antiobesidad
Conglutina gama Lupino
lectinas Varias leguminosas Anticancer
Péptido inhib idor
de ECA
Soja Hipotensor NWGPLV
Gliadina Trigo inmunomodulador IAP
Trigo Agonista opioide GYYPT
Trigo antioxidante
orizatensina Arroz inmunomodulador GYPMYPLR
Glutelinas Arroz Inhibidor de la ECA RPLKPW
Globulinas Amaranto
(seudocereal)
antioxidante