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Biología. 2º bachilleratoUnidad 5(2). Las enzimas
C.E.M HIPATIA-FUHEMProfesor: Miguel Ángel Madrid
52Las enzimas
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52 Los lípidos
1. Energía de activación.2. Estructura y función de las enzimas.3. La actividad enzimática.4. Factores que afectan a la actividad enzimática.5. Clasificación y nomenclatura de enzimas.6. Las vitaminas
1. Vitaminas liposolubles.2. Vitaminas hidrosolubles.
Las enzimas
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Una reacción química implica la rotura de enlaces entre los átomos de los reactivos y la formación de nuevos enlaces, lo que origina productos.
1. Energía de activación
Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a través de un estado intermedio, denominado estado de transición o complejo activado
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A2 + B2 2 AB
A A B BA
B
A
B
+ +
BB
AA
AA
BB
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La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los reactivos para alcanzar el estado de transición
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¿Cómo crees que podemos aumentar la velocidad de esta
reacción?
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De dos formas:AUMENTANDO LA TEMPERATURA
AÑADIENDO UN CATALIZADOR
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Catalizadores
Estado inicial
Estado final
Estado de transición
Energía libre de activación de la reacción sin catalizador
Energía libre de activación de la reacción catalizada
Variación global de energía libre en la reacción
Avance de la reacción
En
erg
ía l
ibre
Observa que se disminuye la energía de activación aumenta
la velocidad de la reacción
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Catalizadores
Estado inicial
Estado final
Estado de transición
Energía libre de activación de la reacción sin catalizador
Energía libre de activación de la reacción catalizada
Variación global de energía libre en la reacción
Avance de la reacción
En
erg
ía l
ibre
La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los reactivos para alcanzar el estado de transición
Observa que se disminuye la energía de activación aumenta
la velocidad de la reacción
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Catalizadores
CONSTRUCCIÓN DE LA GRÁFICA
Gráfica de la energía de activación
De igual forma, para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador,
es decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.
Para lanzar en poco tiempo muchos objetos por la ventana se puede
aumentar el número de trabajadores o rebajar el dintel de la ventana.
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LOS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE LAS REACCIONES QUÍMICAS.
¿QUÉ LES CARACTERIZA?
1.Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la reacción2.No modifican el estado de equilibrio de una reacción.3.Se recuperan al final de la reacción.4.Actúan en cantidades muy pequeñas.5.Presentan elevado peso molecular6.Son proteínas globulares (solubles en agua), excepto ribozimas (tipo de ARN con capacidad catalítica)7.Son específicas para cada sustrato8.Sufren desnaturalización
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Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química.
Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienenEspecificidad por el sustrato
Se inactivan por desnaturación
Pueden ser reguladas
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Estructura de un enzima
Enzimas estrictamente
proteicos
Holoenzimas = fracción proteica (apoenzima) + fracción no proteica (cofactor)
Cofactor inorgánico (Mg 2+, Zn 2+…)
Cofactor orgánico (COENZIMA): ATP, NADP+, FAD, CoA,
vitaminas…
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La unión E y S se produce a través del
centro activo o catalítico
Los enzimas inducen modificaciones a los sustratos a los que se unen, ya sea por
ruptura, formación o redistribución de sus enlaces o introducción o pérdida de algún
grupo funcional
Es en el centro activo donde se produce la reacción
catalizada
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Se conocen más de 2.000 enzimas diferentes, capaces de realizar una reacción química
específica. Pero no hay ninguna célula que contenga todas las enzimas conocidas, sino
que diferentes de células contienen diferentes tipos de enzimas.
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Complementariedad geométrica
Complementariedad de cargas, uniones iónicas
Modelos:
Encaje inducido
Llave – cerradura.
Estado de transición
La unión del sustrato es muy específica
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Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y CerraduraModelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer) (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato (llave)
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Teorías de la acción enzimática, 2
Modelo de Ajuste InducidoModelo de Ajuste Inducido (Koshland) (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.
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Teorías de la acción enzimática, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidaddefiniendo la acción enzimática como
Estabilización del Estado de TransiciónEstabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transición entre ambos.
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Especificidad de las enzimas
Modelo de apretón de manos
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Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo
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El resultado de la unión enzima (E) y sustrato (S) es que el sustrato se transforma en otra
molécula llamada producto (P)
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v
[s]
Efecto de la concentración de substrato
..
.. . . . .
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Cinética de la actividad enzimática
Ve
loc
ida
d d
e r
ea
cc
ión
Concentración del sustrato [S]
Vmáx
½ Vmáx
KM
KM: Parámetro característico de cada enzima
Hace referencia a la afinidad de un enzima
por su sustrato. Un valor KM bajo
significa que consigue alta eficacia
catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato
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Baja concentración de sustrato
ALTA concentración de sustratoSATURACION
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Relación entre Km y VmaxMichaelis y Menten
Concentración de Sustrato [S]
Vel
oci
dad
de
la r
eacc
ión
(v)
Km
Vmax
Vmax/2
La Km es la concentración de sustrato donde se obtiene la mitad de la Vmax
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Concentración de Sustrato [S]
Vel
oci
dad
de
la r
eacc
ión
(v)
Km
Vmax
Vmax/2
A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustratoA menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
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Representación directa
s
0 20 40 60 80 100
v
0
20
40
60
80
100
Km
Vmax
vV s
K sm x
m
=+
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Factores que afectan a la actividad enzimática
Ve
loc
ida
d d
e r
ea
cc
ión
pH óptimo pH
Ve
loc
ida
d d
e r
ea
cc
ión
Temperatura ºC
Temperatura óptima
Efecto de la temperatura
Cada enzima tiene una
temperatura óptima
Efecto del pH
El pH óptimo es diferente para las distintas enzimas de un
organismo
Aumento de la velocidad
Desnaturación por calor
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La mayoría de las enzimas se inactivan a temperaturas entre 50 – 60 ºC, excepto las de las bacterias termófilas, capaces de resistir
temperaturas próximas a 100 ºC
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ORGANISMOS TERMÓFILOS
Son organismos que viven a altas tº y realizan sus reacciones enzimáticas a estas altas tº
Ejemplos son los que viven en las aguas termales
Es tema de investigación el aislamiento de las enzimas de estos organismos para desarrollar procesos industriales en condiciones más extremas
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Inhibidores de la actividad enzimática
Inhibidores: sustancias que disminuyen, e incluso anulan, la
velocidad de la reacción catalítica. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos (penicilina, inhibidor de las enzimas de la pared bacteriana, AZT inhibidor de la
transcriptasa inversa)
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Inhibidores Irreversibles
Producen inactivación permanente de la actividad enzimática
Se interfiere con el normal desarrollo de una reacción o vía metabólica
Ejemplos: p-cloromercuribenzoato, yodoacetato, diisopropilfluorfosfato
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Inhibidores de la actividad enzimática
IRREVERSIBLE o VENENOS
El inhibidor se une irreversiblemente a
determinados grupos del centro activo y anulan su
capacidad catalítica. Ejemplo los insecticidas
organofosforados son inhibidores de la
enzimaacetilcolinesterasa
Inhibidor Centro activo
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Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva
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Inhibidores de la actividad enzimática
REVERSIBLE COMPETITIVAIRREVERSIBLE NO
COMPETITIVA
El inhibidor es una molécula con una conformación
espacial parecida al sustrato, por lo que compite por
alojarse en el centro activo, impidiendo la unión del
sustrato
El inhibidor se une a una región distinta del centro
activo y provoca un cambio en la conformación del
enzima que da lugar a una disminución de su actividad
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Inhibidores Competitivos
Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima
Se une solo a la enzima libre
V máx no se altera y K M cambia
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KmSin
inhibidor
Kmcon
inhibidor
Sin inhibidor
Con inhibidor
El inhibidor competitivo aumenta la Km
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Inhibidor No Competitivo
Se une a un lugar diferente del sitio activo la enzima
Se une a la enzima libre y también al complejo enzima-sustrato
Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero el valor de Km no se altera
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Inhibición NO competitivaInhibición NO competitiva
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Inhibidor NO competitivoInhibidor NO competitivoEl inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo
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EC 2.7.1.1
Número Enzyme Commission:
EnzymeComission
Grupo Subgrupo
Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
Clasificación y nomenclatura
ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
Tipo de reacción catalizada
Grupos químicos
Enzimas
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EC 1.x ⇒ OxidorreductasasEC 2.x ⇒ TransferasasEC 3.x ⇒ HidrolasasEC 4.x ⇒ LiasasEC 5.x ⇒ IsomerasasEC 6.x ⇒ Ligasas
Clasificación de enzimas por Grupos
Clasificación y nomenclatura
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Grupo 1: OxidorreductasasCatalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre moléculas:
En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico.
AH2 + B A + BH2
Clasificación y nomenclatura
Ared + Box Aox + Bred
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A-X + B A + B-X
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos entre moléculas:
Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa FosfotransferasaNombre común: hexokinasa
Clasificación y nomenclatura
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Grupo 3: HidrolasasCatalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en el dominio de la tecnología enzimática:
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombrePrimitivo. Ejemplo: Quimosina
Clasificación y nomenclatura
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Clasificación de las hidrolasas:3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)3.2.-.- Glicosidasas3.3.-.- Éter hidrolasas3.4.-.- Péptido hidrolasas3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas etc.
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación y nomenclatura
Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos
Proteasas → Fabrico de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los vinos; aplicaciones textiles
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Grupo 4: Liasas
Adicionan moléculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen dobles enlaces
A=B + X-Y AX + BY
Clasificación y nomenclatura
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Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares
Clasificación y nomenclatura
A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)
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Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensasde la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
Clasificación y nomenclatura
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Actividad enzimática
Reacción con un sustrato
Reacción con dos sustratos a la vez
Reacción con dos sustratos sucesivos
S + E → ES → E + P
A + B + E → ABE → CDE → C + D + E
A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E
Centro activo Sustrato
Enzima
Complejo activado
Producto A Producto B
Enzima + Productos
Enzima + Sustrato
Sustrato A Sustrato B
Enzima
Complejo activado
Producto C Producto D
Enzima + Producto
Producto D
Producto C
Sustrato B
Enzima
Sustrato A
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VITAMINASVit = Vida; Amin = Nitrogenado
Compuestos orgánicos de naturaleza, estructura y composición variada.
Esenciales: No las podemos sintetizar y son imprescindibles.
Se necesitan en pequeñas cantidades.
Debemos obtenerlas a partir de la dieta: vegetales, bacterias y hongos si la sintetizan.
No son nutrientes energéticos.
A
D
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La podemos ingerir como provitamina y después en hígado, piel... se transforman en vitamina.
Nuestra flora intestinal nos la puede suministrar.
Son sustancias lábiles que se alteran fácilmente por pH, temperatura...
Producen trastornos por:
Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas,
Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,
Hipervitaminosis: Sólo las liposolubles
β- Caroteno
B3
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Definición Las vitaminas son
sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada
No aportan energía, ya que no se utilizan como combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energéticos suministrados por la alimentación
Son sustancias lábiles (se alteran con facilidad con los cambios de Tª, luz,…)
Coenzimas La ingestión de cantidades
extras de vitaminas no eleva la capacidad física, salvo en el caso de existir un déficit vitamínico (debido, por ejemplo, a un régimen de comidas desequilibrado y a la fatiga)
Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas.
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Las Vitaminas se dividen en dos grupos, LIPOSOLUBLES que se disuelven en grasas y aceites, e HIDROSOLUBLES que se disuelven en agua.
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Vitaminas
LIPOSOLUBLES Vitamina A (Retinol) Vitamina D (Calciferol) Vitamina E (Tocoferol) Vitamina K
(Antihemorrágica)
HIDROSOLUBLES VITAMINA C. Ácido
Ascórbico. Antiescorbútica. VITAMINA B1. Tiamina.
Antiberibérica. VITAMINA B2. Riboflavina. VITAMINA B3. Niacina.
Ácido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.
VITAMINA B5. Ácido Pantoténico. Vitamina W.
VITAMINA B6. Piridoxina. VITAMINA B8. Biotina.
Vitamina H. VITAMINA B9. Ácido Fólico. VITAMINA B12. Cobalamina.
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Vitaminas liposolubles Vitamina A
Retinol o Antixeroftálmica.
provitamina A, en forma de carotenos
25/11/12Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx
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VITAMINA AVITAMINA A
Acción fisiológica (función):-Es antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al ADN de su acción mutágena y frena el envejecimiento celular. -Protege y mantiene los tejidos epiteliales (piel, mucosas,..)
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Vitaminas liposolubles
Vitamina D
Calciferol o AntirraquíticaSirve para la absorción de nutrientes como el calcio y las proteínas.
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VITAMINA DVITAMINA DCalciferol o antirraquítica.
Es un esteroide con cuatro formas moleculares, las más importantes D2 y D3
Fuentes: Provitaminas vegetales: ergosterol o por el colesterol y los baños de sol. También en alimentos: leche, huevos, pescados azules
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Acción fisiológica (función):
-Regula la absorción intestinal de calcio (Ca) y fósforo (P); la concentración de éstos bioelementos en la sangre, y por tanto, la estabilidad y formación ósea.
Déficit (alteraciones carenciales):
-En niños, las perturbaciones en la osificación de los huesos producen deformaciones en los mismos (Raquitismo) y en adultos, reblandecimiento óseo (Osteomalacia).
Exceso:
-Trastornos digestivos (vómitos, diarreas,..) y calcificaciones en el riñón, hígado, corazón, etc…
VITAMINA DVITAMINA D
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Vitaminas liposolublesVitamina E
Tocoferol o restauradora de la fertilidad
Esta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros tejidos. Se necesita para la formación de las células sexuales masculinas y en la antiesterilización.
Tiene como función principal participar como antioxidante,
25/11/12Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx
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VITAMINA EVITAMINA E
Se encuentra en todas las membranas celulares.
Actúa como antioxidante al reaccionar con radicales libres y se consigue menor toxicidad
Fuentes: Aceites, margarinas, granos integrales.
Deficiencia: Ataxia, Anemia
Toxicidad: Vértigo, visión borrosa
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Vitaminas liposolubles
VITAMINA K Antihemorrágica o filoquinona. Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y también forma
parte de una proteína muy importante llamada protombina que es la proteína que participa en la coagulación de la sangre.
Tipos y fuente K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)
K2 :derivados de pescados.
K3 : flora bacteriana intestinal.
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Vitaminas Hidrosolubles
VITAMINA CÁcido Ascórbico o vitamina Antiescorbútica
Esta vitamina es necesaria para producir colágeno que es una proteína necesaria para la cicatrización de heridas. Es importante en el crecimiento y reparación de las encías, vasos, huesos y dientes,
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VITAMINA CVITAMINA C
Ac. Ascórbico
Monosacárido
Fuentes: Frutas y verduras.
Función: Antioxidante y síntesis de colágeno.
Deficiencia: Escorbuto Hemorragias perifoliculares Pelo sacacorcho
Biología. 2º bachilleratoUnidad 5(2). Las enzimas
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Vitaminas Hidrosolubles
El denominado complejo vitamínico B incluye los siguientes compuestos: Tiamina (B1) Riboflavina (B2) Äcido Pantoténico
(B3) Äcido nicotínico (B5) Piridoxina (B6), Biotina (B7), y Cobalamina (B12)
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Vitamina B1 Tiamina, Aneurina
O AntiberibéricaActúa como
coenzimaDesempeñan un
papel fundamental en el metabolismo de los glúcidos y lípidos
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VITAMINA BVITAMINA B11
Tiamina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, legumbres.
Función: Transferencia carbonilos
Deficiencia: Beriberi, debilidad muscular
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Vitamina B2
RiboflavinaActúa como
coenzima
25/11/12Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx
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VITAMINA BVITAMINA B22
Riboflavina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, Lácteos, Granos integrales.
Función: Procesos de oxido-reducción: FAD
Deficiencia: Queilosis, Glositis, Dermatitis
Biología. 2º bachilleratoUnidad 5(2). Las enzimas
C.E.M HIPATIA-FUHEMProfesor: Miguel Ángel Madrid
Vitamina B3Vitamina PP o
nicotinamida.Actua como
coenzima Interviene en el
metabolismo de los hidratos de carbono, las grasas y las proteínas
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VITAMINA BVITAMINA B33
Nicotidamina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, Huevos, Granos integrales.
Función: Procesos de oxido-reducción: NAD
Deficiencia: Pelagra: Dermat, Diarrea y Demencia
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Vitamina B5Ácido Pantoténico o
vitamina WSe encuentra en
una gran cantidad y variedad de alimentos (pantothen en griego significa "en todas partes").
Forma parte de la Coenzima A.
25/11/12Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx
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Vitamina B6 Piridoxina. Actúa en la utilización
de grasas del cuerpo y en la formación de glóbulos rojos.
Es básica para la formación de niacina (vitamina B3), ayuda a absorber la vitamina B12, a producir el ácido clorhídrico del estómago e interviene en el metabolismo del magnesio
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VITAMINA B8Vitamina H o BiotinaEs una coenzima
que participa en la transferencia de grupos carboxilo (-COOH), interviene en las reacciones que producen energía y en el metabolismo de los ácidos grasos.
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Vitamina B12Cianocobalamina.
Esta vitamina Interviene en la síntesis de ADN, ARN.
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Falsas vitaminas. Son sustancias con una acción similar a la de
las vitaminas, pero con la diferencia de que el organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas están:
Inositol.Colina. Ácido fólico.
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Inositol: Forma parte del complejo B y está
íntimamente unido a la colina y la biotina.
Forma parte de los tejidos de todos los seres vivos: en los animales formando parte de los fosfolípidos.
Colina: También se le puede
considerar un componente del grupo B.
Actúa al mismo tiempo con el inositol en la formación de lecitina, que tiene importantes funciones en el sistema lipídico.
La colina se sintetiza en el intestino delgado por medio de la interacción de la vitamina B12 y el ácido fólico con el aminoácido metionina
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VITAMINA BVITAMINA B1212
Cobalamina
Estructura muy compleja
Fuentes: Carnes, Hígado, Huevos.
Función: Metabolismo de ac. grasos y aa.
Deficiencia: Anemia megaloblástica
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Ácido Fólico: Se le llama ácido fólico por
encontrarse principalmente en las hojas de los vegetales
Junto con la vitamina B12 participa en la síntesis del ADN
Es imprescindible en los procesos de división y multiplicación celular, por este motivo las necesidades aumentan durante el embarazo
Produce en los niños detenimiento en su crecimiento y disminución en la resistencia de enfermedades.
En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, pérdida de memoria, disminución de las defensas, mala absorción de los nutrimentos debido a un desgaste del intestino