Carbohidratos

DISACÁRIDOS

(dos unidades de azúcar)

LACTOSA (disacárido reductor)

epímero en C-4

enlace -galactosídico

4-O-( -D-glalactopiranosil)- D-glucopiranosa

SACAROSA (disacárido no reductor)

enlace -glucosídico

enlace -fructosídico

-D-glucopiranosil--D-fructofuranósido

(-D-fructofuranosil--D-fglucopiranósido)

Disacáridos

Carbohidratos

ALMIDÓN MONOSACÁRIDOS

(una unidad de azúcar)

OLIGOSACÁRIDOS

(algunas unidades de azúcar)

POLISACÁRIDOS

(muchas unidades de azúcar)

AMILOSA componente del almidón (20%) soluble en agua

Polisacáridos

amilopectina glucógeno

INSOLUBLE EN AGUA

Uniones glicosídicas 1,4’

Carbohidratos Polisacáridos

CELULOSA (no es reductor)

POLISACÁRIDOS

(muchas unidades de azúcar)

Proteínas

Proteínas

Clasificación

Son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular

constituidas por C, H, O y N; además pueden contener S, P, y en algunos casos

metales como Fe, Mg o Cu

Constituyen los “instrumentos moleculares” mediante los cuales se

expresa la información genética.

Son los “materiales de construcción y reconstrucción” de la

estructura molecular.

Proteínas

Aminoácidos

Clasificación

A excepción de la glicina (R=H)

todos son ópticamente activos

(S)-alanina

(L-alanina)

L-(-)-gliceraldehído configuración (S)

L-aminoácido

Configuración

Proteínas. Aminoácidos Principales aminoácidos presentes

Principales aminoácidos presentes Proteínas. Aminoácidos

Principales aminoácidos presentes

“Son los diez aminoácidos que los seres humanos no pueden sintetizar”

*

*

*

proteínas completas: carne, pescado, leche, huevos

proteínas incompletas: vegetales y legumbres

Proteínas. Aminoácidos

Propiedades ácido-base

neutro catiónico

(en medio ácido)

aniónico

(en medio básico)

pH

pKa1 2 pKa2 9-10

-OH

-OH

H+

H+

variando el pH de la solución se

puede controlar la carga de la

molécula

Curva de valoración de la glicina

Proteínas. Aminoácidos

Propiedades ácido-base Proteínas. Aminoácidos

CH COOH3N

CH3

alanina (carga 0)

(pI = 6.0)

CH COOH3N

(CH2)4 NH3

lisina (carga +1)

(pI = 9.7)

CH COOH3N

CH2 COO

ácido aspártico (carga -1)

(pI = 2.8)

Electroforesis

arginil-prolil-prolil-glicil-fenilalanil-seril-prolil-fenilalanil-arginina

Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

Proteínas

Péptidos

Estructura y definiciones

polímero de aminoácidos unidos por enlaces amida entre el grupo carboxilo de

un aminoácido con el grupo amino del aminoácido vecino

Polipéptido: péptido que contiene muchos residuos de aminoácidos, pero su masa molecular

es menor de 5.000

Oligopéptido: péptido que contiene entre cuatro y diez residuos de aminoácido

Bradiquinina “nonapéptido”

(hormona humana que regula la presión sanguínea)

se nombran comenzando por el extremo N-terminal.

Excepto el último, a los nombres de cada residuo se le agrega el subfijo-il

Residuo: cada unidad de aminoácido del péptido

Proteínas

Proteínas

Estructura y definiciones

péptidos que contienen muchos residuos de aminoácido y sus masas

moleculares están comprendidas entre 6.000 y 40.000.000

Dos cadenas unidas mediante dos puentes disulfuro

cadena A = 21 residuos (con un enlace disulfuro en anillo de 6 residuos)

cadena B = 30 residuos

INSULINA

(hormona segregada por el páncreas que controla el nivel de glucosa en sangre)

Proteínas

Proteínas. Estructura tridimensional

Estructura y definiciones

Estructura Primaria. Conectividad de los aminoácidos. Información de los aminoácidos y su orden

Estructura Secundaria. Ordenamiento molecular. Disposición espacial que adopta la estructura primaria

Hélice

(-Helix)

Lámina plegada

(-Sheet)

Proteínas

Proteínas. Estructura tridimensional

Estructura y definiciones

Estructura Terciaria. Formas tridimensionales muy complejas. Logran la actividad o función biológica

alcoholdeshidrogenasa insulina

CLASIFICACIÓN

Proteínas Estructura y definiciones

Proteínas. Estructura tridimensional

Estructura Cuaternaria. Asociación de cadenas peptídicas iguales o diferentes.

Las estructuras terciarias quedan ensambladas por enlaces puente de hidrógeno

Pérdida o modificación (reversible o irreversible) de alguno de los niveles estructurales superiores

de una proteína natural, como consecuencia de cambios en el ambiente que la rodea

Proteínas. Desnaturalización

Factores más comunes que producen la desnaturalización

- Temperatura

- pH

- Fuerza iónica

Analizador de

aminoácidos

Proteínas Estructura y definiciones

Proteínas. Desnaturalización

Bradiquinina

(Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg)

Estándar

1- hidrólisis parcial ácida

2- secuenciación

3- elucidación

Determinación de la estructura de la oxitocina bovina

Cys-Pro-Leu-Gly.NH2 Ile-Gln-Asn-Cys Gln-Asn-Cys-Pro Pro-Leu-Gly.NH2 Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn

Ile-Gln-Asn-Cys

Gln-Asn-Cys-Pro

Pro-Leu-Gly.NH2 Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn

Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly.NH2

Proteínas Datos de interés

Proteínas. Especificidad

Proteínas. Alimentos que cambian de aspecto

Proteínas. Cabello liso – cabello rizado