Aminoácidos y Proteínas Tema 6Licenciatura en Enfermería.

Proteínas.Características Generales.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos y compuestas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Además suelen tener pequeñas cantidades de fósforo (P) y azufre (S). Son moléculas esenciales en la constitución de los organismos. La mayoría de las tareas que realizan las células necesitan proteínas..

Entre sus múltiples funciones podemos señalar.

• Enzimas• Proteínas de transporte:

Hemoglobina, Lipoproteínas. • Proteínas nutrientes y de

reserva: caseína, ferritina• Proteínas contráctiles: actina,

miosina.• Proteínas estructurales:

colágeno, elastina, queratina.• Proteínas de defensa:

anticuerpos, fibrinógeno trombina

• Proteínas reguladoras: hormonas insulina

Aminoácidos Características Generales.

Los aminoácidos son las unidades monoméricas que componen las proteínas. Todos ellos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino (-NH2 un grupo carboxilo(-COOH) y un átomo de hidrógeno (H).

Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central, conocido como el grupo R, que determina la identidad del aminoácido

A pH fisiológico (7.2- 7.4), el grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa

Clasificación I. En función de la naturaleza de su grupo R los aminoácidos se clasifican en Apolares o Hidrofobicos, Polares o Hidrofilicos, Ácidos y Básicos.

Polipéptidos y Péptidos

A tal efecto la unión de 2 aminoácidos es un dipéptido, de 3 aa es un tripéptido en tantoque la union de unos pocos aa(3-10) es un oligopéptido La unión de muchos aminoácidos (10) es un polipéptido. Mas de 50 aa configura una proteína.

Unión o enlace Peptidico: Los aminoácidos se vinculan entre si através de un enlace de tipo amida con participación del grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino del restante con perdida de una molécula de agua.

Todo polipéptido posee un extremo en el cual queda un aminoácido con grupo α amino (-NH2) libre, por convención se considera a este como el comienzo de la proteína y se denomina extremo amino terminal o N terminal. El extremo opuesto exhibe un aminoácido con un grupo α carboxilo (-COOH) libre el cual con igual criterio se denomina Extremo carboxilo terminal o C Terminal

Clasificación de las Proteínas según su forma Molecular.

Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, mioglobina etc)

Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo. Ej: queratina ; colágeno

Proteínas: Clasificación Estructural

Proteínas: Estructura Primaria Se refiere al numero e identidad de los aminoacidos que conforman la molécula y al ordenamiento o secuencia de estas unidades en la estructura de la proteína, La unión peptidica solo permite formar estructuras lineales por ello las cadenas no poseen ramificaciones.

El tipo y secuencia de aminoacidos que constituyen una proteína son los principales factores determinantes de su conformación, función y propiedades.

Proteínas: Estructura Secundaria

Es la disposición espacial regular y repetitiva que pueden adoptar las cadenas polipeptídicas, generalmente mantenida por uniones puente de Hidrogeno. El enlace C-N tiene características intermedias entre un simple y doble enlace y no permite un libre rotación. Por consecuencia estos dos atomos y el Oxigeno y Hidrogeno unidos a estos permanecen en el mismo plano mientras que los enlaces Cα-C y Nα- C pueden rotar libremente y adoptar distintas configuraciones entre lkas que se incluyen:

1. Helice Alfa,

2. Lamina Beta,

3. Disposición al azar.

Estructura Secundaria. Hélice Alfa

Hélice Alfa: cuando la cadena se enrolla de manera regular entorno a un eje central. Se estabiliza a través de uniones puente de hidrógeno que se forman entre el Nitrógeno (del grupo amino) y elOxigeno (del grupo carboxilo) de enlaces peptídicos adyacentes en la hélice (Intra catenerios). Los puentes de hidrógeno son paralelos al eje central de la hélice.Los radicales van dirigidos hacia afuera

Estructura Secundaria. Lamina Beta.

La cadena esta extendida al maximo. Dos o mas cadenas asi extendidas pueden aparearse y establecer uniones puente de hidrogeno estableciendo estructuras laminares en zigzag.

Los grupos R de los aminoácidos se ubican sobre y debajo del plano.

Pueden tener una configuración de tipo Paralela o Antiparalela.

a) Antiparalela b) Paralela

Proteínas.Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria se aplica únicamente a aquellas proteínas constituidas por dos o mas subunidades polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial que estas adoptan y los enlaces que se establecen entre estas.

Proteínas Simples.Son aquellas que por hidrólisis total solo dan origen a aminoácidos. pueden estar constituidas por una o mas cadenas polipeptídicas.

Proteínas Conjugadas Están constituidas por la asociación de una proteína simple o apo proteína y una porción no proteinica o grupo prostético conformando una estructura unica. Según la naturaleza de este ultimo se distinguen diferentes tipos:

HemoglobinaEstructura

Grupo Hemo

HemoglobinaFunción

Hemoglobina Derivados.

Derivados de la Hb

• Carboxihemoglobina (CO)

•Metahemoglobina (Fe3+)

•Hemoglobina A1c (glucosa)

Digestión y Absorción de Proteínas

Aminoacidos.En función de la existencia o no de rutas biosinteticas disponibles los aminoácidos se clasifican en dos grandes categorías:

Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.

No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta.

Destino de los Aminoácidos

Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos.

Diferentes estudios oportunamente permitieron comprobar la interconvertibilidad de los carbonos de glúcidos, lípidos y proteínas. Esto permite clasificar a los aminoácidos en:

a).Cetogénicos: Casi todos los aminoácidos esenciales son cetogenicos. Pueden ser convertidos en cuerpos cetogenicos pero no a la inversa.

b).Glucogénicos: casi todos los aminoácidos no esenciales son glucogenicos sus esqueletos carbonados pueden ser sintetizados a partir de intermediarios metabolicos procedentes de la glucosa y viceversa.

Muchas Gracias.