BIENVENIDOS A la unidad didáctica - Bioquímica · Como funcionan las rotaciones Sem Fecha...
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BIENVENIDOS A la unidad didáctica
Dr. MYNOR LEIVA E.
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Como esta organizada la unidad didáctica de bioquímica
• Oficina 214.
• Coordinador: Dr. Estuardo Pacheco.
• 10 catedráticos.
• 2 técnicos de laboratorio. (of 213).
Durante el año se realizan 4 rotaciones
(rotan los catedráticos, no los alumnos).
Se realizan 5 exámenes parciales de 8
puntos cada uno : total 40 puntos netos
acumulados por parciales.
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Como funcionan las rotaciones
Sem Fecha Contenido de Clases Actividad Práctica Asistencia Docente
1ª. 16-20 Ene. Generalidades de Enzimas Orientación General Las 2 rot.
1
2ª. 23-27 Ene. Vitaminas Liposolubles Información General Las 2 rot.
3ª. 30-03 Feb. Vit. Hidrosolubles Lab. 1 Fotometria Las 2 rot.
4ª. 06-10 Feb. Carbohidrados D/Abs. Lab.2 Hidrólisis almidón Las 2 rot.
5ª. 13-17 Feb. Glucólisis y
Gluconeogénesis C Cl 1 A.Megaloblástica Las 2 rot.
6-7ª. 20-24 Feb. Metabolismo de Glucógeno Lab. 3 Dieta/Nutrición 1ª. Rot
8ª. 27-03 Mar. Vía de la pentosa fosfato Lab. 3 Dieta/Nutrición 2ª. Rot
05-09 Mar. PRIMER EXAMEN PARCIAL TEORIA (Semanas 1-7)
9ª. 12-16 Mar. Lípidos D/Abs. Lab. 4 Glicemia/Trab. 1ª. R. Las 2 rot.
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Como funcionan las rotaciones
LABORATORIO Y CASOS CLÍNICOS
hora lunes martes miércoles jueves
Salón
207
8:00
21 Y
27
11 Y
16
Salón
207
10:00
31 Y
36
01 Y
06
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MANUAL DE PRACTICAS DE LABORATORIO Y CASOS CLÍNICOS
• Obligatorio de 8ª. Edición.
• Nueva edición, nuevo contenido.
• Costo Q50.00 por manual.
• Hay examen de inicio y finalización de cada laboratorio o caso clínico:
• 1 punto examen inicial
• 1 punto examen final
• 2 puntos en cada actividad
• Total en año 36 puntos (9 Prácticas, 9 Casos Clínicos)
• 1 trabajo de grupo: revisión de Caso Clínico: 2 puntos
• Elaboración de mapa metabólico (longitudinal), 2 puntos.
• ZONA QUE PUEDE ACUMULARSE DURANTE EL AÑO: 40 pts.
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LIBROS OBLIGATORIOS
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Congreso anual
de Ciencias
Básicas
septiembre
2012
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Generalidades de enzimas
Docencia de BIOQUIMICA
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
Facultad de Ciencias Médicas
2,012.
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
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¿Qué son las enzimas?
• ACELERADORES
BIOLÓGICOS de
Reacciones
moleculares
que ocurrirían
muy
lentamente.
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Desde los nutrientes hasta obtener energía o nuevos tejidos.
• Nutriente *digestión
elementos asimilables.
• Micronutrientes *absorción
*componentes del plasma.
• Glucosa *espacio celular
• A) **energía, agua, CO2
• B) **nuevos componentes
celulares o **Crecimiento, **reparación de tejidos…
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• Proteínas sintetizadas por las células, en respuesta al requerimiento metabólico.
• Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una transición molecular.
• Enzima + Sustrato(s) * Producto(s)
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ENZIMAS
• Impulsa directamente el
acontecimiento catalítico *
• Vuelve a su estado original.
• Especificidad óptica
(estereoespecífica) y
• Especificidad de Grupo.
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¿Cuál es la Naturaleza química de las enzimas?
RIBOZIMAS PROTEINAS
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PARTES DE UNA REACCIÓN MEDIADA
POR ENZIMA
enzima coenzima sustrato productos
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papel de las enzimas en el
metabolismo
Fuente: Bioquímica de Baynes, 3ª. Ed.
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Condiciones para que se dé una reacción enzimática
• Temperatura
• pH
• Otros: sustratos, productos, moléculas intermedias, y las moléculas reguladoras.
Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
Factor Q10
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Especificidad de la enzima
• Especificidad de la reacción • Determinada quimicamente por los aa del centro catalítico de
la enzima.
Vista en 3D de la conformación de la
tríada catalítica His-Asp-Ser en la serina
proteasa : quimotripsina. Las líneas
discontínuas representan enlaces de
hidrógeno.
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• Especificidad al sustrato: o Depende de:
• Tamaño
• Estructura
• Cargas
• Polaridad
• Carácter hidrófobo del lugar de fijación.
• AJUSTE INDUCIDO
Especificidad de la enzima
Fuente: Bioquímica de Baynes, 3ª. Ed.
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• La fuerzas NO covalentes
de unión entre
enzimas y sustrato
involucran:
o Interacciones de
Vander Waals
o Electrostáticas
o Puentes de hidrógeno
o hidrófobas
Especificidad del
sustrato
Complejo
Enzima – Sustrato
La complementariedad
geométrica y
electrónica entre la
enzima y el sustrato,
dependen de fuerzas
no covalentes. Los
grupos hidrófobos
están representados
por una letra h en
círculo café. Las
líneas punteadas
representan puentes
de hidrógeno.
Fuente: Bioquímica de VOET, 2ª. Ed.
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Fuente: Bioquímica de Baynes, 3ª. Ed.
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especificidad de la enzima
• Estereoespecificidad Una reacción es
estereoespecífica si reactivos
que difieren sólo en su
estereoisomería son
transformados
preferentemente o
exclusivamente en productos
que se diferencian también
sólo en su estereoisomería.
Esto es, la estereoquímica de
los reactivos de partida
condiciona la
estereoquímica de los
productos resultantes.
Fuente: Bioquímica de VOET, 2ª. Ed.
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Secuencia de una reacción enzimática:
1)La enzima está disponible, con su
sitio activo libre.
2) El sustrato se une a la
enzima.
3) El sustrato es
procesado (hidrólisis
en este ejemplo).
4) Los productos de la
reacción son
liberados.
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DEFINICIONES
• Apoenzima
• Coenzima
• Holoenzima
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Las Coenzimas
• Funcionan como lanzaderas de
grupos desde el lugar donde se
generan hacia el lugar donde se
utilizan.
• Pueden trasladar Hidrógenos.
• Pueden trasladar grupos
diferentes del hidrógeno como
metilo, acilo, oligosacáridos.
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Cofactores
Inorgánico:
Fe2+, Mn2+, Zn2+, Cu2+,
etc.
•Iones metálicos
•Su requerimiento
•Explica los efectos tóxicos de
ciertos metales pesados como
Cd2+, y Hg2+.
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Los Cofactores
• Se enlazan de manera transitoria y
disociable a la enzima o al
sustrato.
• Ejemplos: el ATP,
los iones metálicos libres.
• Dan lugar a las
enzimas activadas por metales.
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Grupos prostéticos • Estan asociados permanentemente a la
proteína, a menudo con enlaces covalentes.
(GRUPO HEM DE Hemoglobina y Citocromos).
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• Los grupos prostéticos forman
parte estructural (estable) de
las enzimas.
• Ejemplos: FAD, FMN, PPT,
Biotina.
• Los metales Co, Cu, Mg, Se y
Zn. forman metaloenzimas.
Grupos prostéticos
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coenzimas Moléculas orgánicas Algunas actúan como
co-sustratos (segundo sustrato).
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coenzimas Moléculas orgánicas Algunas actúan como
co-sustratos (segundo sustrato).
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coenzimas Moléculas orgánicas Algunas actúan como
co-sustratos (segundo sustrato).
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coenzimas Moléculas orgánicas Algunas actúan como
co-sustratos (segundo sustrato).
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isoenzimas • FORMAS FISICAMENTE DIFERENTES CON UNA
MISMA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
• Ejemplo: Lactato Deshidrogenasa.
o MMMM
o HMMM
o HHMM
o HHHM
o HHHH
LDH1: M M M M (abundante en el corazon, el cerebro y los
eritrocitos; alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de
este tipo)
LDH2: M M M H (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;
alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)
LDH3: M M H H (abundante en el cerebro, los rinones y los
pulmones; constituye alrededor del 18 % de la LDH en suero
humano)
LDH4: M H H H ((abundante en el higado, musculo esqueletico y el
tejido renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH serica)
LDH5: H H H H ((abundante en el tejido hepatico, musculo
esqueletico y el ileum; apenas hasta 1 % de la LDH del suero
humano es LDH5)
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isoenzimas • FORMAS FISICAMENTE DIFERENTES CON UNA
MISMA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
• Ejemplo: Lactato Deshidrogenasa.
o MMMM
o HMMM
o HHMM
o HHHM
o HHHH
LDH1: M M M M (abundante en el corazon, el cerebro y los
eritrocitos; alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de
este tipo)
LDH2: M M M H (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;
alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)
LDH3: M M H H (abundante en el cerebro, los rinones y los
pulmones; constituye alrededor del 18 % de la LDH en suero
humano)
LDH4: M H H H ((abundante en el higado, musculo esqueletico y el
tejido renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH serica)
LDH5: H H H H ((abundante en el tejido hepatico, musculo
esqueletico y el ileum; apenas hasta 1 % de la LDH del suero
humano es LDH5)
Fuente: Bioquímica de Baynes, 3ª. Ed.
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MECANISMO DE ACCIÓN
• Catálisis ácido-base
• Catálisis covalente
• Catálisis de iones metálicos
• Efectos de proximidad y orientación
• Unión preferencial del complejo de transición.
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Mecanismos de acción
• Catálisis ácido-base: reacción por transferencia o aceptación de protones. Sensible a pH.
• Catálisis covalente: acelera la velocidad de reacción mediante la formación transitoria de un enlace covalente entre la enzima y el sustrato.
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Mecanismo de Acción
• Catálisis por iones metálicos:
-Se une al Sustrato orientándolo.
- mediación de reacciones O-R
- protección de cargas negativas.
• Catálisis por proximidad y orientación:
o los reactivos deben acercarse con la correcta relación espacial para que se de la reacción.
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Mecanismo de Acción
• Catálisis por fijación de estado de
transición: cuando la enzima se
une al estado de transición con
más facilidad que al sustrato o
producto, lo que aumenta su
concentración. En consecuencia
la velocidad de reacción.
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Clasificación Enzimática
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
• 1- Oxidorreductasas:
reacciones oxido-reducción
• 2- Transferasas:
transfieren grupos funcionales
• 3- Hidrolasas hidrólisis
• 4- Liasas adición de dobles enlaces
• 5- Isomerasas forman isómeros
• 6- Ligasas forman enlaces (acoplado a
hidrólisis de ATP)
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1. OXIDORREDUCTASAS
• catalizan reacciones de
oxidación-reducción:
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1. Oxidorreductasas
Alcohol
Deshidrogenasa NAD+ NADH + H+
Etanol
Acetaldehído
Oxidación con NAD+ EC 1.1.1.1
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2. TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de grupos que
contienen C, N, o P
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2. Transferasas
GLUCOCINASA
HEXOCINASA
GLUCOSA GLUCOSA-6-P
ATP ADP
Transferencia de Grupo Fosfórico EC 2.7.1.2
a- D- D- a-
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3. HIDROLASAS
Catalizan la ruptura de enlaces por
la adición de una molécula de
agua
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3. Hidrolasas
CARBOXIPEPTIDASA - A
Ruptura de enlace peptídico R-C—N-R
EC
3,4,17,1
Extremo “C” del
péptido
Péptido
recortado
Aminoácido
libre
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4. Liasas
DESCARBOXILACIÓN EC. 4,1,1,1
PIRUVATO DESCARBOXILASA
PIRUVATO ACETALDEHÍDO
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5. ISOMERASAS catalizan la racemización de isómeros
ópticos o geométricos: Catalizan cambios
geométricos o estructurales dentro de una molécula
dando formas isoméricas.
5.1 racemasas
5.2 cis-trans isomerasas
Usan coenzimas.
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5. Isomerasas Cis – Trans Isomerización
FUMARATO (cis) FUMARATO
(trans)
Fumarato Isomerasa
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6. LIGASAS
• catalizan la formación de enlaces
entre C y O, S, N.
• Esta reacción sólo es posible mediante el aprovechamiento de fosfatos ricos en energía como el del fosfato de la molécula de ATP
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6. Ligasas C A R B O X I L A C I Ó N EC 6,4,1,1
PIRUVATO CARBOXILASA BIOTINA
6.1 c-o 6.2 c-s 6.3 c-n 6.4 c-c
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REGULACION
• Concentración Enzimática
• inducción (DNA)
• represión (DNA)
• Vida media enzimática
• Modificación covalente (fosforilación y
defosforilación, ruptura o escisión).
• Modificación alostérica (positiva y negativa)
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Reactivos químicos específicos que pueden
inhibir a la mayor parte de las enzimas.
INHIBIDORES INHIBIDORES
Irreversibles
Reversibles
Inhibidores
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• Inhibición permanente
• Unión irreversible por medio de enlaces
covalentes.
• Modificaciones químicas de los grupos
catalíticos.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Para distinguirlo de los reversible se someten a
diálisis y si no se separan enzima e inhibidor,
éste es permanente.
Inhibidor Irreversible
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Acetilcolinesterasa
Acetilcolina
Acetato + Colina
Fluorofosfato de diisopropilo (DFP)
Inhibidor Irreversible
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Inhibidor Irreversible
Malatión
Acetilcolinesterasa
Tripsina
Elastasa
Fosfoglucomutasa
Cocoonasa (larvas de
gusanos de seda
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
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Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP) Serina
Iodoacetamida Cisteína
Histidina
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• La unión del inhibidor y la enzima es
reversible.
• Al quitar el inhibidor del medio, se
recupera la actividad.
Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitivag
Inhibidor Reversible
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Inhibición por producto
• Un producto que puede unirse
al sitio catalítico de la enzima
al acumularse, por lo que
puede regular la acción de la
enzima
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Inhibición Competitiva
![Page 61: BIENVENIDOS A la unidad didáctica - Bioquímica · Como funcionan las rotaciones Sem Fecha Contenido de Clases Actividad Práctica Asistencia Docente 1ª. 16-20 Ene. Generalidades](https://reader030.fdocumento.com/reader030/viewer/2022021719/5ba8612e09d3f2c62c8c8cea/html5/thumbnails/61.jpg)
El inhibidor NO se une al sitio activo
Inhibición No Competitiva
NO se puede revertir con un exceso de sustrato
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Fuente: Bioquímica de Baynes, 3ª. Ed.
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Enzimas Plasmáticas • FUNCIONALES: ejercen su actividad en
la circulación sanguínea, como los
componentes de la coagulación y del
sistema de Complemento (es normal que
estén en el plasma haciendo un “trabajo
correcto en la circulación”).
• NO FUNCIONALES: (no debieran estar en la
circulación sanguínea sino dentro de células…)
se asocian al daño de membranas de células
o tejidos:
o Citoplasmáticas daño tisular
o Mitocondriales daño celular
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Fuente: Bioquímica de Baynes, 3ª. Ed.
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Enzimas séricas en Diagnóstico
Aspartato
Aminotransferasa AST Infarto del Miocardio
Alanina
Aminotransferasa ALT Hepatitis
Amilasa Pancreatitis
Ceruloplasmina (degeneración hepatolenticular)
Enf. De Wilson
Creatincinasa Trastornos musculares e
infarto del miocardio
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g-Glutamil Transferasa Varias enfermedades
hepáticas
Lactato
deshidrogenasa Infarto de Miocardio
Lipasa Pancreatitis Aguda
Fosfatasa Ácida Carcinoma metastásico
de la próstata
Fosfatasa Alcalina
Varios trastornos óseos
Enfermedades hepáticas
y obstrucción de vías
biliares
Enzimas séricas en Diagnóstico
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GRACIAS.