Bioquímica Unidad 2 Parte I

Unidad 2:Enzimas y Coenzimas

Prof Milagro LenCtedra de Bioqumica

Facultad de Ciencias VeterinariasUniversidad Central de Venezuela

Objetivos Especficos

1. Describir las caractersticas estructurales y funcionales de las enzimas.

2. Explicar los mecanismos que regulan la actividad enzimtica.

3. Describir las caractersticas estructurales yfuncionales de las coenzimas.

Caractersticas generales de las enzimas. Nomenclatura.

Clasificacin de acuerdo a la Unin Internacional de Bioqumica (UIB).

Mecanismos de accin. Catlisis enzimtica.

Cintica enzimtica. Cintica de Michaelis-Menten. Cintica de la inhibicin reversible.

Enzimas regulatorias: caractersticas generales y cintica.

Mecanismos que regulan la actividad de las enzimas: compartimentacin, asociacinmultienzimtica, induccin - represin, efecto alostrico, retroalimentacin, modificacincovalente reversible.

Concepto de coenzimas, vitaminas, grupos prostticos.

Diferentes criterios de clasificacin de las coenzimas.

Estructuras qumicas, sitio activo, funcin y mecanismosde accin de las coenzimas.

Enzimas

Son catalizadores producidos por los clulas y cuyafuncin es incrementar la velocidad de las reaccionesque catalizan sin alterar las constantes de equilibrio.

Definicin:

Son macromolculas nitrogenadas biolgicas confuncin cataltica especfica

Definicin:

Protena: Hemoglobina cido ribonucleico: Ribozima

1. Actan en secuencias organizadas, catalizando miles dereacciones

Importancia de las Enzimas

2. Permiten un control coordinado de las rutas metablicas

3. Tienen una inmensa utilidad prctica. Algunas enfermedades pueden ser debidas a ausenciaparcial o total de una o ms enzimas.

Algunas enfermedades pueden producirse por actividadexcesiva de una enzima.

La medicin de las concentraciones en plasma de enzimaspueden ser utilizadas en el diagnstico clnico.

Muchas drogas ejercen su efecto biolgico a travs de lainteraccin con las enzimas.

Tienen utilidad en la industria qumica, procesamiento dealimentos y en la agricultura.

3. Aumentan la velocidad de la reaccin sinalterar las constante de equilibrio.

Caractersticas de las Enzimas

1. Tienen gran poder cataltico.

2. Son altamente especficas.

4. La mayora de las enzimas son protenas.

5. Su actividad puede ser regulada.

6. Las enzimas interconvierten diferentes formasde energa.

Sitios de la Enzima

Contenido en los enzimas regulatorios, en donde se fijan efectores oinhibidores alostricos, que provocan un cambio conformacional en elsitio de unin al sustrato o en el sitio cataltico, regulando la actividadenzimtica.

SITIO DE UNIN AL SUSTRATO:Contiene los grupos qumicos (cadenas laterales de aminocidos onucletidos) que fijan al sustrato formando el Complejo Enzima Sustrato. La unin es reversible y se establece mediante enlaces dbiles(electrostticos o salinos, puentes de hidrgeno, fuerzas hidrofbicas yfuerzas de Van der Waals).

Contiene los grupos qumicos especficos implicados en la catlisis(cadenas laterales de aminocidos o nucletidos), pudiendo estarcercanos o alejados en su estructura primaria. Puede integrar o no alsitio de unin al sustrato.

SITIO ACTIVO:

SITIO ALOSTRICO:

Mathews y van Holde, 1998

Conformacin delestado de transicin

(b) Modelo del ajuste inducido, propuesto por Daniel Koshland Jr. en 1968

Segn este modelo el centro activo une el sustrato y como consecuenciade esta unin su conformacin cambia, ocurre una deformacin delsustrato y de la enzima para alcanzar una mejor complementariedad, loque facilita la transformacin del sustrato en producto.

(absoluta)Especificidad de acciEspecificidad de accinn

1.1. XIDOREDUCTASASXIDOREDUCTASAS

2.2. TRANSFERASASTRANSFERASAS

3.3. HIDROLASASHIDROLASAS

4.4. LIASASLIASAS

5.5. ISOMERASASISOMERASAS

6.6. LIGASASLIGASAS

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a laUnin Internacional de Bioqumica (UIB)

Catalizan reacciones de oxido-reduccin al adicionar osustraer hidrgeno.

Clase I. Oxidorreductasas:

NADNAD++NADNAD++ NADHNADHNADHNADH H+H+

O

CH3 CH CH2 C OH

OH

O

CH3 CH CH2 C OH

OH

O

CH3 C CH2 C OH

O

O

CH3 C CH2 C OH

O

Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas

Clase II. Transferasas:

Catalizan reacciones en las que hay una transferencia degrupos de una molcula a otra.

COOHO = C

CH3

COOHO = C

CH3+

COOHNH2 CH

CH2CH2COOH

COOHNH2 CH

CH2CH2COOH

COOHNH2 CH

CH3

COOHNH2 CH

CH3

+

COOHO = C

CH2CH2COOH

COOHO = C

CH2CH2COOH

Clasificacin de las enzimas

Ejemplos: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas

H NH2+ HOH +

CLASE III. Hidrolasas:

Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura deenlaces por la adicin de agua.


COOHNH2 CH

CH2CH2

O = C NH2

COOHNH2 CH

CH2CH2

O = C NH2

COOHNH2 CH

CH2CH2COOH

COOHNH2 CH

CH2CH2COOH

Ejemplos: esterasas, fosfatasas y peptidasas

Clase IV. Liasas:

Catalizan reacciones de eliminacin no hidroltica degrupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o seaaden grupos para romper un doble enlace.


+ CO2

COOHO = C

CH3

COOHO = C

CH3

HO = C

CH3

HO = C

CH3

Ejemplos: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasa y sintasas

Clase V. Isomerasas:

Catalizan varios tipos de reacciones en las que hay unreordenamiento intramolecular.

OHO C

C HH C

C OHO

OHO C

C HH C

C OHO

OC OH

H CH C

C OHO

OC OH

H CH C

C OHO


Ejemplos: isomerasas, epimerasas y mutasas

H OH2N C C OH

H

H OH2N C C OH

H

H OH2N C C OH

CH3

H OH2N C C OH

CH3

H H ON C C OH

CH3

H OH2N C C

H

H H ON C C OH

CH3

H H ON C C OH

CH3

H OH2N C C

H

H OH2N C C

H

ATPATP ADPADP PiPi

+

HOH

Clase VI. Ligasas:

Catalizan la formacin de un enlace entre dos molculasde sustrato. La energa para estas reacciones es aportadapor la hidrlisis del ATP.


Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Nomenclatura

Las enzimas se identifican con un cLas enzimas se identifican con un cdigo de cuatro ddigo de cuatro dgitos, asgitos, as comocomoun nombre sistemun nombre sistemtico que consta del nombre de los sustratos,tico que consta del nombre de los sustratos,seguido por el tipo de reacciseguido por el tipo de reaccin que cataliza, terminado en asa.n que cataliza, terminado en asa.

El nombre formal de la enzima que cataliza la reaccin de transferencia de ungrupo fosfato del ATP a la glucosa

ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa 6-fosfato

E.C. 2. 7. 1. 1. ATP : Glucosa 6-fosfotransferasa

Nmero de la enzima

Clase II, Transferasa.

Subclase fosfotransferasa,enzimas que transfierengrupo fosfato.

Sub-subclase, Sustrato con grupohidroxilo como aceptor del fosfatotransferido.

Ejemplo:

Sin cat.

Cat

Ener

ga

libre

, GEstado de transicin

Reaccin catalizada vs reaccin no catalizadaNelson y Cox, 2001

1

2

3

4

5

Mecanismo general de la catlisis enzimtica

Mecanismo general de la catlisis enzimtica

1. En una reaccin qumica, un compuesto con un determinado nivel energtico.

5. En presencia de enzimas la unin de la enzima con el sustrato constituye unestado de transicin, lo cual favorece que la reaccin se realice sin necesidadde un aporte energtico del entorno, esto viene dado a que el complejoEnzima Sustrato (ES) atraviesa una serie de barreras energticas que sonproducto de los cambios conformacionales de la enzima y el sustrato amedida que transcurre la reaccin.

2. Debe alcanzar un nivel energtico ms alto que se corresponde con el valordel estado de transicin.

3. Para ser transformado en producto con un nivel energtico, que normalmentees inferior al del estado inicial.

4. La formacin del estado de transicin representa una barrera energtica quedebe ser aportada por el entorno para que la reaccin tenga lugar. Esa barreraenergtica es lo que constituye la energa de activacin, la cual puede seraportada por incrementos de temperatura o variaciones de pH, en lasreacciones no catalizadas por enzimas.

Mecanismos qumicos de catlisis:

Catlisis cido-bsica:

La aceleracin de la reaccin se logra por la transferencia de un protn.La cadena lateral de algunos aminocidos participan en la reaccin, tales el caso de los aminocidos glutamato, aspartato, histidina, cistena,tirosina y lisina

Catlisis cida: Cuando la enzima transfiere un protn al sustrato.

Catlisis bsica: cuando la enzima remueve un protn del sustrato.

Este mecanismo de accin est presente en las reacciones queinvolucran transferencia de grupos fosfatos, tautomerizacin y adicinde grupos carbonilos.

Grupos cido-bsicos de las enzimas El grupo imidazol de la histidina

Grupos carboxilo de los aminocidos cidos

Grupos amino de los aminocidos bsicos

SH de la cistena

OH de la tirosina

Cintica EnzimticaVelocidad de una reaccin

Es el cambio de la concentracin de un reactante o producto porunidad de tiempo

Cintica enzimtica:

Es el estudio cuantitativo de la catlisis enzimtica, proporcionainformacin sobre las velocidades de reaccin y la afinidad de lasenzimas por los sustratos e inhibidores.

Entre las aplicaciones prcticas de este estudio, estn la mejorcomprensin de las fuerzas que regulan las rutas metablicas y eldiseo de tratamientos mas adecuados.

Unidades de medida de la actividad enzimtica

Nmero de micromoles de sustrato transformado pormiligramo de enzima por minuto

Unidad Internacional (UI):

Micromoles de sustrato transformado por minuto pormiligramo de protena

Actividad Especfica:

Katal:Moles de sustrato transformado por segundo

UI/miligramo de protena (medida de la pureza de la enzima)

Efecto de la concentracin de enzimasobre la velocidad de la reaccin

Velo

cida

d, V

Concentracin de la enzima, [E]

Efecto de la concentracin de sustratosobre la velocidad de la reaccin

Cintica de primer orden

Cintica de orden cero

Velo

cida

d, V

Temp. ptimaTemp. C

Vmx

0 10 20 30 40 50

Efecto de la Temperatura sobre lavelocidad de la reaccin

Velo

cida

d, V

pH

Vmx

pH ptimo0

pH ptimo2 4 6 8 10 12

Enzima:PepsinaQuimotripsina

Efecto del pH sobre la velocidad de lareaccin

Participan en el proceso cataltico formando un complejoternario (enzima, in metlico y sustrato)

E S M M E S E M S

M

E

S

M

E

S

Efecto de iones metlicos sobrela velocidad de la reaccin

Funcin:1. Enlace del sustrato, facilitando as su adecuada orientacin

2. Estabiliza la reaccin al atraer las cargas negativas del sustrato

3. Participa en los mecanismos de oxidorreduccin

Sustituye al S en una cistena del lugaractivo

Glutatin peroxidasaSe

Estabilizador de la reaccinEnzimas que usan ATPMg

Oxidacin-reduccin?Xantina oxidasaMo

Lugar catalticoUreasaNi

Forma parte del coenzima cobalaminaGlutamato mutasaCo

Facilita la catlisis mediante laextraccin de electrones

Histidina amonaco liasaMn

Facilita la unin de NAD+Alcohol deshidrogenasaZn

Oxidacin-reduccincido ascrbico oxidasaCu

Oxidacin-reduccinCitocromo oxidasaFe

FUNCINENZIMAMETAL

Sustituye al S en una cistena del lugaractivo

Glutatin peroxidasaSe

Estabilizador de la reaccinEnzimas que usan ATPMg

Oxidacin-reduccin?Xantina oxidasaMo

Lugar catalticoUreasaNi

Forma parte del coenzima cobalaminaGlutamato mutasaCo

Facilita la catlisis mediante laextraccin de electrones

Histidina amonaco liasaMn

Facilita la unin de NAD+Alcohol deshidrogenasaZn

Oxidacin-reduccincido ascrbico oxidasaCu

Oxidacin-reduccinCitocromo oxidasaFe

FUNCINENZIMAMETAL

Enzimas Activadas por metales

Cintica de Michaelis - MentenEn cinEn cintica enzimtica enzimtica la velocidad de las reacciones setica la velocidad de las reacciones se

expresa en funciexpresa en funcin de la variacin de la variacin de la concentracin de la concentracin den desustrato, por ello la ecuacisustrato, por ello la ecuacin que defina una reaccin que defina una reaccinnenzimenzimtica debe relacionar estos dos partica debe relacionar estos dos parmetros, siguiendometros, siguiendoeste principioeste principio MichaelisMichaelis--MentenMenten formularon la ecuaciformularon la ecuacin basadan basadaen cuatro supuestosen cuatro supuestos:

1. La enzima tiene un nico sustrato.

2.2. El complejo EEl complejo E--S se encuentra en estado estacionario.S se encuentra en estado estacionario.

3.3. Bajo condiciones de saturaciBajo condiciones de saturacin, todas las moln, todas las molculas deculas deenzima intervienen en la formacienzima intervienen en la formacin del complejo En del complejo E--S.S.

4.4. Cuando toda la enzima se encuentra en forma del complejoCuando toda la enzima se encuentra en forma del complejoEE--S la velocidad de la reacciS la velocidad de la reaccin es mn es mxima.xima.

Productos

Sustrato e inhibidorpueden unirse allugar activo

Inhibidor impide launin del sustrato

Sitio activo de laenzima

Inhibidor

Sustrato

Inhibidor competitivoInhibidor competitivo

Sin inhibidorCon inhibidorcompetitivo

Kmi S (mM)

Sin inhibidor

Con inhibidorcompetitivo

1/S (1/mM)-1/Km

1/Vmax

1/VVVmax

Vmax/2

Inhibidor competitivo

ES+I

EI

E + S P + E

Km -1/Kmi

ProductosSustrato unido allugar activo

El Inhibidor noimpide la unindel sustrato

Sitio activo dela enzima

Inhibidor

Sustrato

Inhibidor no competitivoInhibidor no competitivo

En ausencia delinhibidor se formanlos productos

Sitio alostricode la enzima

Sin inhibidor

Con inhibidorno competitivo

Km S (mM)

Sin inhibidor

Con inhibidorno competitivo

1/S (1/mM)-1/Km

1/Vmax

1/VVVmax

Vmax/2

Inhibidor no competitivo

E + S+I

EI

+I

1/Vmaxi

Vmaxi

Vmaxi /2

ES P + E

+ S EIS

VS (mM)

V

S (mM)

Sin inhibidor

Con inhibidoracompetitivo

Kmi

Sin inhibidor

Con inhibidoracompetitivo

-1/Kmi

1/Vmax

Vmax

Vmax

/2Inhibidor acompetitivo

P + E

EIS

+I

1/Vmaxi

Vmaxi

Vmaxi /2

-1/Km

E + S ES

Km 1/S (1/mM)

1/V

1/S (1/mM)

1/V

Caractersticas de las enzimas alostricas

1. Son protenas con mltiples subunidades y con mltiples sitiosactivos. (oligomricas)

4. Presentan cooperatividad de unin del sustrato.

3. Su actividad puede estar regulada por metabolitos activadores oinhibidores.

2. Presentan en su superficie un sitio cataltico y un sitio alostrico.

5. Presentan una ubicacin especfica dentro de una ruta metablica

6. No cumplen con la cinNo cumplen con la cintica detica de MichaelisMichaelis -- MentenMenten, sus curvas, sus curvaspresentan un comportamiento sigmoideo.presentan un comportamiento sigmoideo.

a) Modelo concertado

Estado T Estado R

b) Modelo secuencial

Estado T Estado R

Modelos de interaccin alostrica

Control enzimticoLos seres vivos han producido mecanismos sofisticados para regularlas rutas bioqumicas a travs del control enzimtico.

Razones por las cuales es necesaria la regulacin:

1. Mantenimiento de un estado ordenado:

Produccin de metabolitos requeridos para el mantenimiento de laestructura y el funcionamiento celular sin desperdicio de recursos

2. Conservacin de la energa:

Las reacciones que generan energa solo son activadas parasatisfacer los requerimientos energticos de las clulas.

No existe un mecanismo nico de control, pero la regulacin enzimticadesempea un papel fundamental en el control de todos los procesosmetablicos.

Control enzimticoA. Regulando el nmero de molculas de enzimas

1. Induccin - Represin de la sntesis enzimtica.2. Degradacin de las enzimas.

B. Regulando la eficiencia cataltica de las enzimas1. Disponibilidad de sustratos y cofactores.

- Asociaciones multienzimticas.

2. Regulacin alostrica.

3. Modificacin covalente.

- Compartimentacin.

- Homoalosterismo.

- Heteroalosterismo.

- Zimgenos o proenzimas

- Fosforilacin y desfosforilacin

Control por regulacin del nmero de molculas de enzimas

1. Induccin - Represin de la sntesis enzimtica.

La sntesis de enzimas se produce en respuesta a lasvariaciones de las necesidades metablicas, lo cual permiteque la clula responda a las variaciones del ambiente.

Ejemplo:Bacterias que han crecido en un medio con ausencia deldisacrido lactosa inicialmente no pueden metabolizar esteazcar cuando es introducido al medio de cultivo de labacteria. Luego de la introduccin de la lactosa se activan losgenes que codifican las enzimas necesarias para utilizar lalactosa como fuente de energa

El producto final de una ruta metablica puede inhibir lasntesis de enzimas claves de dicha ruta, en un procesodenominado represin enzimtica.

2. Hidrlisis o degradacin de las enzimas:

Implica la hidrImplica la hidrlisis por enzimaslisis por enzimas proteolproteolticasticas, este proceso, este procesodepende de la ausencia de sustrato y cofactores lo cual vadepende de la ausencia de sustrato y cofactores lo cual vaafectar la conformaciafectar la conformacin de la enzima hacin de la enzima hacindola susceptiblendola susceptiblea laa la proteprotelisislisis..

Control por regulacin del nmero de molculas de enzimas

ENZIMA

Precursores(aminocidos)

DegradacinSntesis

Control por regulacin de la eficiencia cataltica de las enzimas

Consiste en la separacin espacial de enzimas, sustratos y molculasreguladoras en diferentes regiones o compartimentos celulares,permitindole a la clula usar de forma eficaz recursos relativamenteescasos.

CompartimentaciCompartimentacin:n:

1. Disponibilidad de sustrato y cofactores

Asociaciones multienzimticas:Son organizaciones de varias enzimas que participan en una misma vametablica en asociaciones que pueden ser de naturaleza diversa, conel fin de lograr sistemas de mximo rendimiento energtico. Los tiposde asociaciones son:

a. Agregados o complejos multienzimticos, en el que varias enzimasse agrupan para constituir un complejo nico.

b. Enzimas unidas a membranas y ordenadas en funcin de suparticipacin en la va.

c. Enzimas multifuncionales o conjugados multienzimticos, que sonmolculas de enzimas asociadas covalentemente.


2. Regulacin Alostrica:

Control por efectoresControl por efectores alostalostricosricos:: Las enzimasLas enzimas alostalostricasricas sonsoninvariablemente proteinvariablemente protenas, con mnas, con mltiples lugares activos, presentanltiples lugares activos, presentancooperatividadcooperatividad de unide unin de sustrato (n de sustrato (homoalosterismohomoalosterismo) y una) y unaregulaciregulacin de su actividad por otras moln de su actividad por otras molculas efectorasculas efectoras((heteroalosterismoheteroalosterismo))

Control por retroaccin o retroalimentacin: un incremento de laconcentracin del producto final de una ruta conduce al descensoen la velocidad de reaccin al inhibir el primer paso de la ruta o unpaso temprano dentro de la va en cuestin.

ElEl homoalosterismohomoalosterismo permite un control mpermite un control ms estricto a nivel dels estricto a nivel delsustrato, ya que la unisustrato, ya que la unin de una moln de una molcula de sustrato a uno decula de sustrato a uno delos sitios catallos sitios catalticos modifica la estructura de la enzima,ticos modifica la estructura de la enzima,aumentando la afinidad de los otros sitios por el sustratoaumentando la afinidad de los otros sitios por el sustrato

En el heteroalosterismo los efectores pueden ser inhibidores oactivadores, ya sea que produzcan una disminucin o aumentoen la afinidad de la enzima por su sustrato, respectivamente

3.3. ModificaciModificacin covalente:n covalente:


Zimgenos o proenzimas: Algunas enzimas se sintetizan en unaforma catalticamente inactiva, llamada proenzima o zimgeno.Para pasar a la forma activa la proenzima debe sufrir unaprotelisis parcial, en la que pierde un fragmento de su molcula yvara su conformacin, de tal manera que se organiza su sitiocataltico.

ModificaciModificacin covalente reversiblen covalente reversible: algunas enzimas se regulan por: algunas enzimas se regulan porlala interconversiinterconversinn reversible entre sus formas activa e inactiva.reversible entre sus formas activa e inactiva.Estos cambios son producidos por diversas modificacionesEstos cambios son producidos por diversas modificacionescovalentes. La actividad de estas enzimas puede ser controladacovalentes. La actividad de estas enzimas puede ser controladapor la unipor la unin reversible de gruposn reversible de grupos fosforilofosforilo (en mam(en mamferos) o deferos) o denuclenucletidos (en bacterias) en residuos espectidos (en bacterias) en residuos especficos deficos de serinaserina yytreoninatreonina..

Enzimas denominadasEnzimas denominadas quinasasquinasas catalizan la insercicatalizan la insercin de losn de losgrupos fosfato, mientras que lasgrupos fosfato, mientras que las fosfatasasfosfatasas su separacisu separacin porn porhidrhidrlisis. Proporciona una regulacilisis. Proporciona una regulacin a corto plazo del flujo den a corto plazo del flujo demetabolitos en respuestas a semetabolitos en respuestas a seales fisiolales fisiolgicas especgicas especficas, yficas, yestest sujeta a un control directo hormonal y neurolsujeta a un control directo hormonal y neurolgico.gico.

Alanina aminotransferasa (ALT) transaminasa glutmico-pirvica (TGP),se distribuye en orden decreciente en hgado, rin, corazn, msculoesqueltico

Marcadores hepticos

Aspartato aminotransferasa (AST) transaminasa glutmico-oxaloactica(TGO), se distribuye en orden decreciente en corazn, hgado, msculoesqueltico y rin.

Ornitina carbamiltransferasa (OCT), se encuentra en hgado, su concentracinen suero aumenta en pacientes con lesin hepatocelular.

Fosfatasa alcalina heptica enzima heptica. Su concentracin en suero seencuentra aumentada en obstrucciones de conductos biliares.

5-nucleotidasa (5-NT) Su concentracin en suero aumenta en las alteracioneshepatobiliares.

Leucina amidopeptidasa (LAP) se distribuye en hgado, rin e intestinodelgado. Su concentracin en suero aumenta en las alteraciones hepatobiliares.

Enzimas en el diagnstico clnico

Marcadores pancreticos

Amilasa Su concentracin en suero aumenta en la pancreatitis aguda, enpacientes con insuficiencia renal.

Lipasa Su concentracin en suero aumenta en la pancreatitis aguda, tambinen pacientes con insuficiencia renal, o con trastornos inflamatorios biliares.

Tripsina Se detectan altas concentraciones en suero en la pancreatitis aguda, yen el 50 % de los casos de carcinoma pancretico.

Marcadores cardacos

Creatinfosfocinasa (CK-MB) muy especfica para el diagnstico de dao almiocardio.

Deshidrogenasa lctica (LDH) se encuentra en hgado, msculo esqueltico,msculo cardaco, eritrocitos, suero, rin y cerebro, se emplea en eldiagnstico de dao al miocardio y meningitis.

Marcadores musculares

Creatinfosfocinasa (CK-MM) Su concentracin en suero aumenta en lapoliomielitis, distrofias musculares, y algunos trastornos metablicos(hipotiroidismo, acromegalia, miopata relacionada con alcoholismo ehipertermia maligna.

Aldolasa (ALS) se distribuye en orden decreciente de frecuencia, en msculoesqueltico, hgado y cerebro.

Fosfatasa alcalina (ALP) Su concentracin en suero aumenta en laosteoporsis, raquitismo y osteomalacia por deficiencia de vit D y en lamesttasis sea por cncer de prstata, pulmonar o glndula mamaria, tambinse encuentra elevada en las fracturas .

Marcadores diversos

Fosfatasa cida (ACP) Se distribuye en prstata, plaquetas, eritrocitos, hgado,bazo, rin y mdula sea. Su concentracin en suero aumenta en los estadiosfinales de cncer prstatico metatastsico.

Enzima Especfica de la prstata (PSA) Su concentracin en suero aumenta enla hipertrofia prosttica y en el adenocarcinoma de prstata.

Bioquímica Unidad 2 Parte I

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