Clase 2 Arquitectura Molecular Proteínas

5/16/2018 Clase 2 Arquitectura Molecular Proteínas - slidepdf.com

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Arquitectura Molecular de la Materia Viva: Aminoácidos - Proteínas

TM. Paulina Fernández Garcés



FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

Control de la distribución de líquidos extracelular

Anticuerpos

Sistema complemento

Transporte

Factores de coagulación sanguínea

Nutritiva

Tampón

Enzimas

Hormonas



Concentración de Proteínas en el plasma

14 aspirinas (500 mg) en 100 ml

7 g/dl

Las proteínas corresponden a polímeros formados poraminoácidos (α-aminoácidos) y éstos a su vez son monómeros.



A M I N O Á C I D O S

Cα

H

C

O

O H

N

H

H

R

El grupo amino estáunido al carbono α.

El carbono contiguoestá unido al grupocarboxilo

Al carbono α de cadaaminoácido tambiénestán unidos un átomo deH y una cadena lateral R

Determina la identidad

del aminoácido



Nomenclatura de los Carbonos de un AA



Estructura Tridimencional o Estereoquímica de los

Aminoácidos



Los aminoácidos de las proteínas son de tipo L



Cα

H

C

O

O H

N

H

H

R

Cα

H

C

O

O

N

H

H

R

+

-

H

Forma no iónica Forma iónica

Zwitterion a pH neutro

En los genes de todos los organismos están codificados veinteaminoácidos diferentes que se incorporan a las proteínas.



Clases de Aminoácidos

1.- Aa. Alifáticos:

- Glicina (Gly)- Alanina (Ala)

- Valina (Val)

- Leucina (Leu)

- Isoleucina (Ile)

2.- Aa con R OH o de Azufre:

- Serina (S)- Cisteína (Cys)

- Treonina (Thr)

- Metionina (Met)

- Prolina (Pro)

3.- Aa Aromáticos:

- Fenilalanina (Phe)- Tirosina (Tyr)

- Triptofano (Trp)

4.- Aa Básicos:

- Histidina (His)- Lisina (Lys)

- Arginina (Arg)

5.- Aa ácidos y sus aminas:

- Ac. Aspártico (Asp)- Ac. Glutámico (Glu)

- Asparragina (Asn)

- Glutamina (Glu)



Las cadenas laterales R al no ser iguales son las que le dan a las

proteínas diferentes variedades de estructuras y propiedades.

R determina:

1. Carácter hidrofóbico o hidrofílico del aminoácido

2. Naturaleza polar o no polar

3. Presencia o ausencia de grupos ionizables.



Existen aminoácidos denominados esenciales, los cueles son:

FENILALANINA

ISOLEUCINA

LEUCINA

LISINA

METIONINA

TREONINA

TRIPTÓFANO

VALINA

ARGININA

HISTIDINA Esenciales condicionales

(Niños y Embarazo)



Dos aminoácidos merecen especial atención ya que son

precursores clave de muchas hormonas y neurotransmisores.Dos neurotransmisores son derivados simples de los aminoácidosTIROSINA Y TRIPTÓFANO.

TRIPTÓFANO… SEROTONINA

TIROSINA …DOPAMINA / EPINEFRINA



Formación de puentes disulfuro entreCisteínas



Aminoácidos Modificados

Los 20 aminoácidos están codificados en el ADN y se incorporan directamente

a las proteínas.Sin embargo algunos aminoácidos tienen la capacidad de modificarsequímicamente una vez ensamblados a las proteínas.

Ej.



Estas son modificaciones postraduccionales, las cuales pueden ser:



P É P T I D O YE N L A C E P E P T I D I C O

Los aminoácidos se unen entre ellos de modo no covalente por la formación de

un enlace amida entre el α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino deotro. Esta unión se denomina ENLACE PEPTÍDICO, y los productos que formanse denominan PÉPTIDOS.



Una vez formado el enlace peptídico debe quedar disponible un extremo amino(amino terminal o N-terminal) en un extremo del dipéptido y un grupo carboxilo(carboxilo terminal o C- terminal) sin reaccionar en el otro extremo. Esto permitirála formación de nuevos enlaces peptídicos lo que llevará a la extensión de la cadena

peptídica.

Cada vez que se agrega un aminoácido a la cadena debe ser eliminada unamolécula de agua.

La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina ResiduoAminoacídico

CADENAS CORTAS: Oligopéptidos

CADENAS LARGAS: Polipéptidos



Formación del Enlace Peptídico



La reacción de ruptura del enlace peptídico sin catalizar es extremadamente lenta apH y T° fisiológicas. Los polipéptidos son metaestables y sólo se hidrolizanrápidamente en condiciones extremas o con presencia de un catalizador.

Las catálisis se logran mediante enzimas proteolíticas o proteasas, varias sonespecíficas con relación a los enlaces que fragmentan.

Ej. Tripsina

Trombina

Los grupos de átomos alrededor del enlace peptídico adquieren dos configuracionesposibles Cis y Trans

Más favorecidaPuede interferir estéricamente con los gruposR voluminosos sobres los Cα adyacentes



Polipéptidos como Polianfolitos.

Una de las propiedades ácido- base de los aminoácidos es que puedenionizarse dependiendo el pH del medio

Moléculas con grupos ionizables múltiples reciben el nombre de Anfolitos y Polianfolitos



Se denomina anfolito a una molécula que contiene grupos con valores de pKaácidos y básicos.

Ej. Glicina

H2N CH2 COOHpKa 9,6 2,3

Si se disuelve en una soluciónmuy ácida (pH 1,0) ambos

grupos se protonan y la carganeta de la molécula será +1. Si

aumenta el pH (añadiendoNaOH) la disociación de los

protones tendrá lugar en lasecuencia que sigue:



pH creciente

H

H

H

CH2N+

COOH H

H

H

CH2N+

COO - H

H

CH2N COO -

1,O 6,O 14,0pH

CargaNeta

+1 -10

A pH cercano al neutro la glicina adopta una carga igual a cero. Un anfolito en

este estado se denomina zwtterion.

Al punto en donde las cargas son iguales a cero se denomina Punto isoeléctrico(pI)

Las moléculas grandes como las proteínas pueden tener muchos grupos ácidos o

básicos. Estas moléculas se denominan POLIANFOLITOS.



En las cadenas laterales de las proteínas pueden contenerse algunosaminoácidos que posean grupos ionizables. Estos grupos poseen una ampliagama de valores de pKa.

Con más de dos grupos cargados en cálculo del pI es más complejo. Sin

embargo, siempre que la molécula tenga grupos cargado positiva y negativamentetendrá un pI , en la cual la carga neta promedio es igual a cero.

Se puede determinar el pI de una molécula experimental mediante

electroforesis



Ej. Titulación del siguiente polipéptido.

1. pH cero, todos los residuos ionizables se encuentran protonados.

2. El conjunto de la molécula tiene carga neta de +2

3. Si se titula con una solución básica los diversos grupos perderán losprotones a valores cercanos a su pKa

4. Disminuye la carga positiva, pasa por cero (pI) y si se añade más basela molécula quedará con carga neta de -2.



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TM. Paulina Fernández Garcés

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