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Colegio Santa María de la Florida Departamento de Ciencias Naturales BIOLOGÍA CELULAR- GUIA 8 TERCERO MEDIO
GUIA Nº8
ENZIMAS
OBJETIVOS
Conocer y describir el papel de los biocatalizadores en las reacciones químicas.
Breve repaso de la semana pasada: (Para comprobar tus resultados, cambia el color de la
letra en recuadros y aparecerá la solución).
En la célula, al igual que en nuestro cuerpo ocurren reacciones químicas, ya sea para
formar moléculas grandes o bien obtener moléculas pequeñas. Cualquiera sea la reacción
química, ella requiere un mínimo de energía para que ocurra y esto corresponde a la
“energía de activación”
La célula está continuamente trabajando, gracias al funcionamiento de sus organelos.
Además, las células se comunican con otras células y/o con el medio que las rodea,
estableciendo un flujo constante de materia y energía
Al observar en el esquema, la “célula trabajando” significa que está realizando múltiples
reacciones químicas en su interior, a ello denominamos “METABOLISMO CELULAR”
¿QUÉ IMPORTANCIA TIENE EL METABOLISMO?
Permiten mantener viva a la célula y a los organismos
Las reacciones metabólicas son fundamentales para toda forma de vida, por ello deben
ser procesos rápidos.
Según lo aprendido en la guía anterior ¿Qué tipo de biomoléculas aceleran reacciones
químicas?
R: Las ennzimas Muy bien!!!!!
¿CUÁNTO HAS APRENDIDO? (1)
Completa el siguiente mapa conceptual y a continuación elabora un párrafo
producen
AMBIENTE
CÉLULAS
CÉLULA
TRABAJANDO
Materia y
energía
Materia y
energía
AMBIENTE
CÉLULAS
Ocurre al interior
de
Necesitan de
METABOLISMO CELULAR
REACCIONES QUÍMICAS
CELULA
ENZIMAS
TRANSFORMACIO
N DE SUSTANCIAS
Son un conjunto de
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En el metabolismo se contemplan dos tipos de reacciones
Anabolismo
Catabolismo
Metabolismo:
R: Es un conjunto de reacciones químicas que requieren de enzimas y generan transformaciones al interior de las células
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ANABOLISMO
Son todas aquellas reacciones donde se forman moléculas complejas a partir de
moléculas más sencillas. En éste tipo de reacciones se requiere energía, proporcionada
por el ATP, por ello se denominan endergónicas.
EJEMPLO
CATABOLISMO
Son todas aquellas reacciones donde se degradan moléculas complejas, es decir se
forman moléculas simples a partir de moléculas complejas. En éste tipo de reacciones se
libera energía, por ello se denominan exergónicas.
EJEMPLO:
PON A PRUEBA LO QUE APRENDISTE (2)
Para cada imagen, indica el tipo de reacción metabólica, caracterícelas y de un
ejemplo en cada caso. Registra tus respuestas en el cuadro que tienes a
continuación
MOLÉCULA
COMPLEJA +
Moléculas simples
Moléculas simples
Moléculas simples
Moléculas simples
SUSTRATO
PRODUCTO
+
ATP
(ENERGÍA) ENZIMAS
+
POLISACARIDO
(almidón)
glucosa
glucosa
glucosa
glucosa
SUSTRATO PRODUCTO
+
ATP
(ENERGÍA) ENZIMAS
MOLÉCULA
COMPLEJA ATP
(ENERGÍA)
+
SUSTRATO
PRODUCTO
Moléculas simples
Moléculas simples
Moléculas simples
Moléculas simples
+ ENZIMAS
PROTEÍNAS (unión de aminoácidos, aa) +
SUSTRATO
aa 1
aa 3 aa 4
aa 2
PRODUCTO
+ ATP
(ENERGÍA)
ENZIMAS
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Reacción A Reacción B
Tipo de reacción anabólica catabólica
características Formación de moléculas complejas
Degradación de moléculas complejas
energía necesita libera (No necesita)
ejemplo Formación de glucógeno Hidrólisis de proteínas
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Complementa observando el video en la siguiente dirección
https://youtu.be/6MbfBLbhmfs
Existen dos modelos que explican la actividad enzimática
Modelo llave – cerradura Modelo ajuste inducido
La enzima tiene un lugar
complementario para unirse con
exactitud al sustrato, por eso su nombre
pues asemeja la unión entre una llave y
su respectiva cerradura
La enzima tiene un lugar que NO es
complementario al sustrato, por ello se
modifica al momento de unirse al sustrato, a fin
de lograr la complementariedad
Ejemplo:
Cuando se te quedan las llaves del casillero y
te consigues otras llaves que colocas en el
candado y las mueves hasta lograr la unión
PARA RECORDAR:
Las enzimas son proteínas que apuran reacciones químicas, por ello se les denomina
BIOCATALIZADORES. Son específicos, eficientes y su actividad se ve modificada por
los cambios de temperatura y el grado de acidez del medio en que actúan
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Estos textos son del COU de Santillana y nos introducirán en mejor forma al tema de las
enzimas.
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Las enzimas suelen formar COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS, de forma que el
producto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente. Esto permite que no sea
precisa una elevada concentración de sustrato. Además, se pueden disponer en las
membranas celulares lo que permite formar compartimientos donde el sustrato alcance
concentraciones notables aunque en la célula no sea abundante.
Algunas enzimas no están activas hasta que sobre ellas actúan otras enzimas o iones.
Estas enzimas se denominan zimógenos o proenzimas. Por ejemplo el pepsinógeno, que
el HCl transforma en pepsina.
Algunas enzimas que realizan básicamente la misma función presentan variantes
moleculares, es decir diferencias en la secuencia de aminoácidos. Suelen presentar
diferencias de velocidad de reacción. Generalmente se encuentran en diferentes tejidos o
compartimientos celulares o aparecen en diferentes estadíos del desarrollo. Estas
enzimas se denominan ISOENZIMAS O ISOZIMAS.
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS.
Según su estructura se pueden diferenciar dos tipos de enzimas, las estrictamente
proteicas, que son HOLOPROTEÍNAS y las llamadas HOLOENZIMAS que están
constituidas por la asociación de una fracción polipeptídica o APOENZIMA y de una
fracción no polipeptídica o COFACTOR.
Los cofactores pueden ser activadores orgánicos o inorgánicos
INORGÁNICOS: son iones metálicos que se encuentran en muy pequeñas cantidades
(oligoelementos) Ej. Zn en las enzimas carboxipeptidasas, el Mg, en las quinasas, el K en
las piruvato quinasas, etc.
ORGANICOS:
A) Grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas a la cadena polipeptídica, como
por ejemplo el grupo HEMO en los citocromos, el grupo HEMINO de las peroxidasas, etc.
B) Coenzimas: moléculas que actúan asociadas a enzimas como por ejemplo el
ATP, el NAD, las vitaminas, etc. Así pues los oligoelementos y las vitaminas resultan
imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.
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En las cadenas polipeptídicas de una enzima se pueden distinguir tres tipos de
aminoácidos:
1.- Aminoácidos estructurales: Sin función dinámica
2.- Aminoácidos de fijación: encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato:
Constituyen el centro de fijación de la enzima.
3.- Aminoácidos catalizadores: que se unen al sustrato mediante enlace covalente, de
forma que en dicho sustrato se debilita la estructura molecular favoreciendo su
ruptura. Constituye el centro catalítico de la enzima.
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Inhibidores: Los inhibidores son sustancias son sustancias que disminuyen la actividad y
la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la activación de la misma. La
inhibición puede ser IRREVERSIBLE y REVERSIBLE
A) REVERSIBLE: Tiene lugar cuando no se utiliza el centro activo, sino que sólo se
impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen dos formas: Competitiva y No
competitiva.
B) Irreversible: o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor o
veneno se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y
por lo tanto, inutilizándola.
Reversible competitiva: Se debe a la presencia de un inhibidor cuya molécula es similar al
sustrato, por lo que se puede competir con éste en la fijación al centro activo de la
enzima. Si se fija el inhibidor, la enzima no puede romperlo como haría con el sustrato.
Por tanto, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.
Reversible no competitiva: Es debida a un inhibidor que o actúa sobre el complejo
enzima-sustrato, haciéndolo fijo o se une a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al
centro activo.
Especificidad de las enzimas: Los aminoácidos de fijación de una enzima se disponen en
el espacio de forma que pueden establecer enlaces con los radicales de la molécula del
sustrato. Esto origina una especificidad entre la enzima y el sustrato ya que sólo se
producirá actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación
coincidan espacialmente con radicales del sustrato y permitan su unión.
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AL FINALIZAR HAZ TU MAPA MENTAL DE LAS ENZIMAS EN TU HOJA DE
CUADERNO. A LAPIZ NO EN COMPUTADORA. Y LO ENVIAS A
GRACIAS.