Repasar y definir conceptos básicos: proteína, enzima, coenzima, cofactor.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural (colágeno y queratina) Reguladora (insulina y hormona del crecimiento), Transportadora (hemoglobina), Defensiva (anticuerpos), Enzimática (sacarasa y pepsina), Contráctil (actina y miosina).

Las enzimas[1] son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable).[2] [3] En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima. Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y moléculas orgánicas

2. Describir la nomenclatura de las enzimas

La nomenclatura enzimática está basada en 3 parámetros:

     Todas las enzimas deben de llevar el nombre del sustratoSustrato: parte del sistema enzimático, sustancia o compuesto químico sobre la cual va actuar la enzima es la sustancia o compuesto químico que sufre la reacción química.

     Las enzimas deben de llevar el nombre de la reacción química catalizadaOxidación ----------------------------- oxidasaReducción----------------------------- reductasaHidrólisis------------------------------- hidrolasaIsomerización------------------------ isomeraza

Transferencia------------------------- transferasaSíntesis ------------------------------- ligasaCatálisis-------------------------------- liasa

     Terminación asa

3. Describir la clasificación de la enzimas de acuerdo con el tipo de reacción que catalizan. Enlistar ejemplos de cada uno.

Oxido – reductasas

     Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.

     son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.

Transferasas

     Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (donadora) a otra (aceptora).

     Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. Este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, carboxilo, carbonilo, fosforilo y ácido (RC = o).

Los nombres comunes triviales suelen incluir el prefijo trans. Como ejemplo podemos nombrar las transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas.

Ejemplo:

Enzima Hexoquinasa

Glucosa + ATP Glucosa – Fosfato + ADP

Hidrolasas

     Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas.

     La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-N) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua) de una molécula de agua. El hidrógeno y el

oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.

     A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.

Liasas

     Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre dejando enlaces dobles, pero también agregan grupos a los enlaces dobles. Las liasas catalizan reacciones en las que se elimina grupos (por ejemplo H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace. Los ejemplos son liasas, descarbolasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas.

     Algunas liasas actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.

Isomerasas

     Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo.

     Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.

     Se dividen en varias subclases.

     Las racemasas y las epimerasas:

Actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común.

     Las isomerasas cis – trans:

Modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. Las óxido – reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHO y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucólisis ; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin las

Ejemplo:

Enzima Piruvato descarboxilasa

transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 – lisolecitina en 3 – lisolecitina, etc.

     Algunas isomerasas actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en compuestos cetona, o viceversa. Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa intramoleculares) sobre la que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.

Ligasas

     Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP. Algunos ejemplos de estas son las Carboxilasas y las Peptidosintetasas.

     Son enzimas que catalizan la unión de dos moléculas acoplada a la hidrólisis de un grupo pirofosforilo en el ATP o un trifosfato nucleosilo similar.

     Son enzimas que catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato. La energía para estas reacciones la aporta siempre la hidrólisis de ATP. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Otras ligasas se denominan carboxilasas.

Ejemplo:

Enzima Piruvato caboxilasa

4. Describir los elementos que componen una reacción enzimática

1.      Sustrato; cualquier compuesto químico.

     Sustancia, compuesto químico que sufre la reacción química.     Aquellas sustancias en las que actúa la enzima.     Cualquier origen químico.

2.      La enzima; siempre actúa sobre un sustrato para producir una catálisis y su resultado es un producto.

3.      Coenzimas; provienen de las vitaminas (forma activa de las vitaminas), tienen peso molecular bajo. Biomoleculas no proteicas que favorece y/o potencial izan la acción de una enzima.

4.- Sustancias activadoras: temperatura, electrolitos y pH.

5. Definir elementos que componen un areacción enzimática

6. Definir qué es una cinética de reacción, orden de reacción, velocidad de reacción

La velocidad de la reacción anterior es proporcional a la frecuencia con la que las moléculas reaccionantes forman el producto.

Otro término que es útil para describir una reacción es el orden de la reacción. El orden se determina de forma empírica, es decir, mediante experimentación. Se define como la s8uma de los exponentes de los de concentración en la expresión de velocidad. La determinación del orden de una reacción permite a un experimentador obtener determinadas conclusiones con relación al mecanismo de la reacción. Se dice que una reacción sigue una cinética de primer orden cuando la velocidad depende de la primera potencia de la concentración de un único reactante y sugiere que el paso limitante de la velocidad es una reacción unimolecular

La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Modelo cinético de Michaelis-Menten

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.

Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

Referencias:

http://www.angelfire.com/ult/bioquimicae07/intentocucs.html

www.coenzima.com