LAS ENZIMASDEPARTAMENTO DE BIOLOGA-GEOLOGA 2 Bachillerato CienciasIES UNIVERSIDAD LABORAL DE MLAGA

LAS ENZIMASProtena que acelera la velocidad de las reacciones metablicas al rebajar la energa de activacin

Caractersticas de las enzimasAceleran la reaccin: consiguen la misma cantidad de producto en menos tiempo, incluso si la cantidad enzimtica es pequea.No se consumen durante la reaccin: al finalizar la reaccin la cantidad de enzima es la misma que al principio.Alta especificidad: generalmente actan en una sola reaccin.Actan siempre a la temperatura del ser vivoAlta actividad: algunas consiguen aumentar la velocidad de reaccin en ms de un milln de vecesPresentan una masa molecular muy elevada

Estructura de las enzimas

Enzimas estrictamente proteicasslo contienen cadenas polipeptdicasHoloenzimas: constituidas porapoenzima fraccin polipeptdicacofactorfraccin no polipeptdicaCofactores inorgnicos: iones metlicos (Mg2+, Zn2+, K+)Cofactores orgnicos: coenzimas* (ATP, NAD+, NADP+, FAD, Co-A)

Mecanismo de accin

La sustancia sobre la que acta se llama sustrato, que accede al centro activo del enzimaEnzima y sustrato se unen mediante enlaces dbiles, formando el complejo enzima-sustrato (ES)Se forma el complejo activadoAl acabar la transformacin se convierte en complejo enzima-producto (EP)Finalmente el producto se desprende y salen del centro activo

Centro activo de las enzimas

Regin formada por los aminocidos que se unen con el sustratoCaractersticas:Parte muy pequea del volumen total de la enzima.Estructura tridimensional en forma de cavidad que facilita que el sustrato encaje y dificulta que lo haga otro tipo de molculaEstn formados por aminocidos. Dos tipos:De fijacin: establecen enlaces dbiles con el sustrato y se fijan a l.Catalizadores: establecen enlaces (dbiles o fuertes) con el sustrato y provocan la ruptura de alguno de sus enlaces. Son, por tanto, responsables de su transformacin.Los radicales de algunos de estos aminocidos presentan afinidad qumica por el sustrato, por lo que lo atraen y se establecen enlaces dbiles entre ellos

Especificidad de las enzimas

Las enzimas son altamente especficas para las reacciones que catalizan, es decir cada enzima pose en su superficie una zona activa, como una especie de hendidura u oquedad, el centro activo (o cataltico) a la que se adapta perfectamente la molcula de sustrato que posea una geometra complementariaLa enzima modifica su forma para poder adaptarse al sustratoEl sustrato se complementa con la enzima como una llave con su cerradura

Cintica de la actividad enzimticaKM = 1/2 VmaxMide la afinidad de la enzima por el sustrato, en concreto es inversamente proporcional a la afinidad

Factores que influyen en la actividad enzimtica: TemperaturaAl aumentar la temperatura las molculas aumentan su movilidad y, por tanto, el nmero de encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad de reaccin. Cada enzima tiene una temperatura ptima: su actividad es mximaSi se contina aumentando la temperatura se produce la desnaturalizacin de las molculas enzimticas y provoca una disminucin de su actividad

Factores que influyen en la actividad enzimtica: pHLas enzimas presentan dos valores lmite de pH entre los cuales son eficaces.Sobrepasado estos valores, se desnaturalizan y dejan de actuarEntre los dos lmites hay un pH ptimo: la enzima presenta la mxima eficacia

Factores que influyen en la actividad enzimtica: Concentracin de sustratoUn aumento en la concentracin de sustrato ocasiona aumento de la velocidad de reaccin hasta un punto en que sta se mantiene constante, debido a que todas las molculas de enzimas estn ocupadas por molculas de sustrato: saturacin de la enzima

Factores que influyen en la actividad enzimtica: ActivadoresPotencian o son necesarios para que se de la actividad enzimtica

Factores que influyen en la actividad enzimtica: Concentracin de enzimaAl aumentar la concentracin de molculas de enzimas aumenta la velocidad de las reacciones catalizadas por ellas

Factores que influyen en la actividad enzimtica: InhibidoresSon sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente su actuacinSus efectos pueden resultar perjudiciales o beneficiosos para los organismos

Tipos de inhibidoresInhibidores reversibles: Se unen a la enzima de forma temporal y la actividad enzimtica se puede recuperar

Inhibidores irreversibles o venenos: se unen irreversiblemente a determinados grupos del centro activo de una enzima y anulan su capacidad cataltica

Inhibicin reversibleEl inhibidor es una molcula con una conformacin espacial muy similar a la del sustrato con el que compite por alojarse en el centro activo, impidiendo as la unin y posterior transformacin del sustratoEl inhibidor se une en otra regin distinta del centro activo y provoca un cambio en la conformacin de la enzima que da lugar a una disminucin de su actividad

Clasificacin de las enzimasOxidoreductorasCatalizan reacciones de oxidacin o reduccin del sustratoTransferasasTransfieren radicales de un sustrato a otro sin que en ningn momento estos radicales queden libresHidrolasasRompen enlaces con la adicin de una molcula de agua que se escinde y aporta un OH a una parte y un H a la otraLiasasSeparan grupos sin intervencin de agua y generalmente originan enlaces dobles, o bien aaden O2IsomerasasCatalizan reacciones de cambio de posicin de algn grupo, de una parte a otra de la misma molculaLigasas y sintetasas Catalizan la unin de molculas o grupos, con la energa proporcionada por la desfosforilacin del ATP