ENZIMAS
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ESCUELAQ DE POSGRADO PUCP – MAESTRÍA EN QUÍMICA – SEMESTRE 2015-1
QUI776 QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS
Docente:
Dra. Mariela Matos Reyes
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICION
REVERSIBLE
INHIBICION
IRREVERSIBLE
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
POR ENLACE COVALENTE
(Análogos del estado de transición)
INHIBIDOR SUICIDA
DIFP Quimotripsina
AlopurinolXantina oxidasa
Penicilina Transpeptidasa
INHIBICIÓN REVERSIBLE
INHIBICION COMPETITIVA
EI
I
+
E + S ES E + P
E
E
E
KM ap = Km(1 + [I]/Ki)
[E] [I]
[EI]Ki =
EJEMPLO DE INHIBIDOR COMPETITIVO
COO-
(CH2)2
COO-
COO-
CH2
COO-
Succinato + FADH2 Fumarato + FAD+
Succinatodeshidrogenasa
Succinato Malonato
INHIBICION IRREVERSIBLE
- Acetilcolinesterasa
- Quimotripsina
Enzima inactivada
. Por unión covalente del inhibidor
Diisopropilfluorfosfato (DFP)
. Inhibidor suicida
INHIBICION IRREVERSIBLE
Se une al sitio activo de la enzima y ésta cataliza la modificación
del inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima.
El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que actúa sobre la enzima xantina oxidasa (degradación de purinas).
Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• pH
• Temperatura
• Concentración de Enzima
• Concentración de Sustrato
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE ENZIMA SOBRE LA ACTIVIDAD
[E]
v
Concentración saturante de sustrato, pH y temp. constantes
ISOENZIMAS
Diferentes formas moleculares de una
misma enzima.
Catalizan la misma reacción, actuando sobre
el mismo sustrato para dar el mismo producto
Son sintetizadas por genes diferentes
Tienen diferente composición aminoacídica
por lo que pueden separarse por electroforesis.
Son utilizadas en clínica para determinar
el origen del tejido dañado
Se encuentran ubicadas en diferentes
compartimentos de la célula ó en diferentes
tejidos.
Dos isoenzimas presentan en general
diferentes valores de Km y Vmáx.
LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)
Presenta 5 isoenzimas con distinta composición en cuanto a sus subunidades y c/u es específica de un tejido.
H4 H3M H2M2 HM3 M4
M > Músculo
H > Corazón
EJEMPLO DE ISOENZIMA: GLUCOQUINASA Y HEXOQUINASA
Hexoquinasa
Glucoquinasa
Actividadenzimática
Km. hexq Km. glucq [glucosa mmol/lL]
REGULACION DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS
REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS
REGULACION DE LA SINTESIS
DE LAS ENZIMASENZIMAS INDUCIBLES
ENZIMAS ALOSTERICAS REGULACION COVALENTE
REGULACION POR
PROTEINASREGULACION
POR PROTEOLISIS
ENZIMAS ALOSTERICAS
Enzima 1 ENZIMA ALOSTERICA
MODULADORES POSITIVOS MODULADORES NEGATIVOS
Enzima Enzima Enzima Enzima
1 2 3 4
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS
• Poseen un sitio de unión a un metabolito regulador (sitio alostérico)
• La unión del metabolito a la enzima es de carácter reversible y no covalente.
• En general poseen dos o mas sitios reguladores.
• La mayoría posee dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades.
• En general tienen un comportamiento cinético sigmoideo
EJEMPLOS DE ENZIMAS ALOSTERICAS
• Hexoquinasa, Fosfofructoquinasa y Piruvato QuinasaVía glicolítica
• AcetilCoA carboxilasa Biosíntesis de lípidos
• Aspartato Transcarbamilasa Biosíntesis de nucleó
tidos pirimidínicos
• Glutamato Deshidrogenasa Degradación de
aminoácidos
• Citrato sintasa, isocitrato y a-cetoglutarato deshidrogenasas Ciclo de Krebs
Fosforilasa
fosfatasa2 Pi
2 H2O
Fosforilasa
quinasaATP
ADP
Fosforilasa b
P -O-CH2 CH2- O- P
Fosforilasa a
(menos activa)
(Cadena lateral de Ser)
CH2- HOHO-CH2
REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE
REGULACION POR PROTEOLISIS
• Por eliminación de una cadena peptídica, enzimas inactivas se convierten en enzimas activas y viceversa.
• Las enzimas digestivas: pepsinógeno y quimotripsinógeno se convierten en las enzimas activas pepsina y tripsina.
• Suele ocurrir una activación secuencial produciéndose una cascada de activaciones. Ej. Coagulación sanguínea.
ZIMOGENOS