Clase  1:  OXIDORREDUCTASAS    

Catalizan  reacciones  de  oxidorreducción,  es  decir,  transferencia  de  hidrógeno  (H)  o  electrones  (e-­‐)  de  un  sustrato  a  otro,  según  la  reacción  general:    

AH2  +  B          ↔    A  +  BH2  

Ejemplos  alcohol  deshidrogenasa  y  acetaldehido  desidrogenasa:  

Ared  +  Box    ↔  Aox  +  Bred  

Catalizan  la  transferencia  de  un  grupo  químico  (disCnto  del  hidrógeno)  de  un  sustrato  a  otro,  según  la  reacción:    

Clase  2:  TRANSFERASAS  

A-­‐B  +  C  ↔  A  +  C-­‐B  

Un  ejemplo  es  la  glucoquinasa:  

Clase  3:  HIDROLASAS  

Catalizan  las  reacciones  de  hidrólisis:    

A-­‐B  +  H2O  ↔  AH  +  B-­‐OH    

Un  ejemplo  es  la  lactasa,  que  cataliza  la  reacción:    

Catalizan  reacciones  de  ruptura  o  soldadura  de  sustratos  

Clase  4:  LIASAS  

A-­‐B  ↔  A  +  B  

Un  ejemplo  es  la  acetacetato  descarboxilasa,  que  cataliza  la  reacción:    

CO2    +    ↔    

ácido  acetacéGco     acetona  

Catalizan  la  interconversión  de  isómeros:    

Clase  5:  ISOMERASAS  

Son  ejemplos  la  fosfotriosa  isomerasa  y  la  fosfoglucosa  isomerasa,  que  catalizan  las  reacciones  representadas  en  la  tabla  inferior:  

A  ↔  B  

fosfotriosa  isomerasa   fosfoglucosa  isomerasa  

Clase  6:  LIGASAS  

Catalizan  la  unión  de  dos  sustratos  con  hidrólisis  simultánea  de  un  nucleóCdo  trifosfato  (ATP,  GTP,  etc.):  

A  +  B  +  XTP  ↔  A-­‐B  +  XDP+Pi    

Un  ejemplo  es  la  piruvato  carboxilasa,  que  cataliza  la  reacción:    

Estructura  delcentro  acGvo.    

Los  aminoácidos  que  forman  el  centro  acCvo  de  un  enzima  pueden  formar  parte  del  clasificarse  en  dos  grupos:    • De  unión  :  aminoácidos  cuyas  cadenas  laterales  R  poseen  grupos  funcionales  que  pueden  establecer  interacciones  débiles  (puentes  de  hidrógeno,  interacciones  iónicas,  etc.)  con  grupos  funcionales  complementarios  de  la  molécula  de  sustrato.  Su  función  consiste  en  fijar  la  molécula  de  sustrato  al  centro  acCvo  en  la  posición  adecuada  para  que  los  aminoácidos  catalíCcos  puedan  actuar.    Al  lugar  del  centro  acCvo  de  la  proteína  donde  se  encuentra  se  denomina  siGo  de  unión.    • CatalíGcos:  Son  uno  o  más  aminoácidos  cuyas  cadenas  laterales  R  poseen  unas  peculiaridades  químicas  tales  que  los  facultan  para  desarrollar  una  función  catalíCca.  Al  lugar  donde  se  encuentran  estos  aminoácidos  se  le  denomina  siGo  catalíGco        

Los  aminoácidos  de  fijación  y  los  catalíGcos  forman  el  centro  acGvo  del  enzima,  que  ocupa  una  pequeña  parte  de  la  molécula.    El  resto  de  los  aminoácidos  están  implicados  en  el  mantenimiento  de  la  estructura  de  la  molécula,  y  se  denominan  a.a  estructurales.  En  algunos  enzimas  existen  residuos  que  no  intervienen  directa  ni  indirectamente  en  la  catálisis,  la  acCvidad  el  enzima  no  varia  al  eliminarse.  Se  denominan  a.a  no  esenciales  .    

•  Es  pequeño    •  Es  tridimensional:  los  aminoácidos  que  forman  el  centro  acCvo  normal  mente  se  encuentran  en  partes  de  la  secuencia  lineal  muy  alejadas,  formando  una  bolsillo  tridimensional  donde  se  une  el  sustrato.      •  Forma  hendidura  o  grietas:    El  sustrato  en  todos  los  enzimas  conocidos  se  unen  a  una  hendidura  hidrofobica.  El  carácter  apolar  de  la  hendidura  aumenta  la  unión  con  el  sustrato  y  favorece  la  catálisis.  Además  crea  un  microambiente  en  el  cual  los  residuos  polares  adquieren  caracterísCcas  especiales  para  la  unión  del  sustrato  y  la  catálisis.      •  Produce  interacciones  iniciales  no  covalentes:  El  complejo  E-­‐S  se  estabiliza  por  mulCtud  de  fuerzas  de  carácter  debil.  Para  que  estos  enlaces  se  formen    las  distancias  interatomicas  deben  de  ser  pequeñas,  de  modo  que  el  enzima  y  el  sustrato  deben  de  tener  formas  complementarias.      •  Tiene  especificidad  de  sustrato:  estéreo,  regio  y  enanComéricamente  selecCva.  De  modo  que  el  centro  acCvo  debe  tener  una  estructura  especifica  que  sea  complementaria  estructuralmente  a  la  molecula  de  sustrato.    

Propiedades  del  centro  acGvo  

Independientemente   del   modelo,   las   reacciones  intervenidas  por  enzimas  se  disCnguen  5  etapas:  1. Reconocimiento  del  enzima  por  el  sustrato  2. Formación  del  complejo  enzima-­‐sustrato  (ES)  3. Transformación   de   ES   en   complejo   de  transición  acCvado  (ET*)  4. Formación  del  complejo  enzima-­‐producto  5. Disociación  de  enzima  y  producto    Así,    en  lugar  de  una  reacción  de  un  paso,  en  que  una   molécula   reaccionante   se   convierte  directamente   en   producto   con   una   gran  necesidad  de  energía  de  acCvación,  Cenen  varios  pasos   intermedios   de   menor   energía   de  acCvación.    

Etapas  energéGcas  de  una  reacción  enzimáGca  

Etapas  energèGcas  de  una  reacción  enzimáGca  

Mas  que  con  el  sustrato  o  sustratos,  el  centro  acCvo  posee  máxima  complementariedad  con  el  estado  de  transición.  Una  vez  formado  el  complejo  enzima  sustrato,  mediante  un  mecanismo  de  distorsión,  se  acCvan  los  enlaces  que  hay  que  romper  y  se  aproximan  los  grupos  que  hay  que   enlazar,   favoreciendo   la   formación   del   producto   resultante   de   la   reacción   catalizada   y  quedando  la  enzima  libre  para  comenzar  de  nuevo  el  proceso  catalíCco  

Ventajas  de  la  formación  del  complejo  E-­‐S  

1.  Reduce  el  número  global  de  componentes  de  la  reacción  

2.   Favorece   la   formación   de   un   complejo  más   reacCvo   que   los  componentes  por  separado  

 3.  Evita  la  necesidad  de  colisión  estadísCca  entre  sustratos    4.   Favorece   la   disposición   adecuada   de   las   moléculas   para  

interaccionar  con  los  grupos  reacCvos  del  centro  acCvo    5.  El  enzima  aporta   los  grupos  necesarios  para   la   formación  del  

producto  

Factores  que  contribuyen  a  la  acGvidad  catalíGca  de  las  enzimas  

Son  varios   los   factores  que  parecen  contribuir  al   gran   incremento  de  velocidad  producido  por  las  enzimas:    

 Proximidad   y   orientación   del   sustrato.   La   enzima   puede   fijar   la  molécula   de   sustrato   de  

modo  que  el  enlace  suscepCble  se  halle  próximo  y  bien  orientado    respecto  al  grupo  catalíCco.  Esa  proximidad   y   orientación   adecuadas   del   sustrato   respecto   al   grupo   catalíCco   permiten   que   se  alcance  con  facilidad  el  estado  de  transición  y  se  incremente  la  velocidad  de  reacción.    

                 Factor  de  tensión  de  la  catálisis  enzimáGca.  La  enzima  puede  inducir  una  tensión  o  una  

distorsión  en  el  enlace  suscepCble  de  la  molécula  de  sustrato,  que  determine  que  la  ruptura  del  enlace  sea  más  fácil.    

                  Catálisis   covalente.  Algunas  enzimas   se   combinan  con  el   sustrato  para   formar  un  

intermediario   covalente   que   reacciona   con   más   facilidad   para   formar   los   productos.   Este  compuesto  se  forma  y  se  destruye  rápidamente.  

                   Catálisis  ácido-­‐base.  Al  proporcionar  grupos   funcionales  capaces  de  actuar  como  

dadores  o  aceptores  de  protones,  la  enzima  puede  efectuar  una  catálisis  general  ácida  o  básica.la  catálisis   ácido-­‐base  general   el   catalizador  actúa   como  aceptor  o  dador  de  protones.   La   catálisis  ácido-­‐base  general  proporciona  un  medio  para  efectuar  la  catálisis  a  pH  neutro,  que  de  otro  modo  necesitarían  concentraciones  muy  elevadas  de  iones  OH-­‐  o  H+.