Enzimas alostéricas

Las enzimas alostéricas son aquellos enzimas (proteínas globulares que catalizan reacciones químicas) que presentan centros alostéricos, activadores e inhibidores, además del habitual centro activo. A este centro alostérico se fija un ligando que modifica la actividad del enzima.

Características.

Son enzimas cuya estructura proteica está formada de varias subunidades Las enzimas alostéricas presentan estructura cuaternaria Además del sitio o centro activo tienen sitios alostéricos o de regulación La relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato sigue cinética

sigmoídea Las enzimas alostéricas presentan estructura cuaternaria

*La inhibición no competitiva (o alostérica) es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato

Alosterismo

Es una de las principales formas de regulación en la célula debido a que puede producir cambios rápidos y fácilmente reversibles en la actividad de los enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato del enzima (lo que puede ayudar a conectar vías metabólicas). Muchos fármacos actúan uniéndose al centro alostérico de los enzimas, como los inhibidores de transcriptasa inversa no nucleósidos.

La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un metabólito específico a un centro de la proteína, diferente al centro catalítico.

Enzima homotropicas

El sustrato actúa, también como modulador. Esta enzimas contienen dos o más centros de unión para el sustrato.La modulación dependerá decuántosseanlos centros del sustrato que están ocupados.

Enzimas heterotrópicas

Son estimuladas o inhibidas por un modulador diferente a la del sustrato.

Enzimas alostéricas (varias)

ATCasa: La más estudiada es la Aspartato-transcarbamilasa

Carbamil fosfato + L-aspartato--------------------------- ----------->N-carbamil-L-aspartato + PPi

Esta enzima tiene un interesantísimo comportamiento regulatorio, su actividad se inhibe por el nucleótido CTP, que es uno de los productos finales de la biosíntesis de pirimidinas. De esta forma, la ATCasa es un sistema típico de retroalimentación negativa. Pero al mismo tiempo, la ATCasa es activada por ATP, producto final de la biosíntesis de purinas. De esta forma, síntesis de purinas y pirimidinas quedan reguladas mutuamente.

Quimotripsina

Se sintetiza por biosíntesis proteica como un precursor denominado quimotripsinógeno enzimáticamente inactivo. Se rompe por acción de la tripsina en dos partes que permanecen unidas por un enlace S-S, y estas moléculas de quimotripsinógeno pueden activar a otras eliminando dos pequeños péptidos en una trans-proteolisis.

Tripsina

Es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión.

Estreptoquinasa

Es una proteína producida por la bacteria Streptococcus pyogenes que se combina con el proactivador del plasminógeno y cataliza la conversión del plasminógeno en plasmina.

Papaína

es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y es este familia de las papaina que según el tipo de tejidos se encuentran relacionadas. Desde poder antiinflamatorio hasta distintas aplicaciones en procesos industriales se cuentan entre las propiedades de la papaína y que permite utilizar el fruto en distintas dolencias como un medicamento natural.

Glucogeno-fosforilasa

La glucógeno fosforilasa, es una enzima clave en la degradación del glucógeno, escinde su sustrato mediante la adición de ortofosfato (Pi) para producir glucosa-1-fosfato. La ruptura de un enlace por la adición de otro fosfato se reconoce como fosforolisis.

Glucógeno(n residuos) + Pi <----> glucosa 1-fosfato + glucógeno(n-1 residuos)

Esta enzima presenta dos formas,

fosforilasa A, forma activa fosforilasa B, menos activa.

La fosforilasa a es una proteína oligomérica con 4 subunidades principales. Cada una con serina fosforilada en su OH. Estos grupos fosfatos presentes en las formasa, pueden separarse por la fosforilasa-fosfatasa,para entregar fosforilasa b.

La fosforilasa b, puede reactivarse por la acción de la fosforilasa-quinasa 4:- Por tanto la actividad de la fosforilasa del glucógeno. Es regulada por enzimas que desplazan el equilibrio entre sus formas activa e inactiva.

Escuela de Medicina

Bioquímica

Trabajo investigativo y conceptos de las enzimas alostericas

Profesor: Nery Saldaña

Estudiante: Isachard Rodríguez

4 de Abril de 2011.