1.ENZIMA : son biocatalizadores (catalizadores biologicos) elaborados por las células vivas , son de naturaleza proteíca . las enzimas actúan sobre una sustancia llamada “sustrato” y produce una serie de productos.

Para nombrar una enzima se le agrega el sufijo “asa” al nombre del sustrato

Ejemplos :

SUSTRATOENZIMAAlmidónAmilasa Sacarosa

SucrasaLipasa Celulosa

2. COENZIMA: Son moléculas orgánicas específicas, pequeñas de bajo peso molecular y termoestables que pueden unirse en forma covalente y no Covalente a la parte proteica de una enzima activa (HOLOENZIMA).

Entre las reacciones que requieren coenzimas tenemos las oxidorredustasas, reacciones de transferencia y las de isomerización.

En la célula los procesos catabólicos productores de energía y los procesos de síntesis requieren de coenzimas como el NAD Y NADP, además se asocian a las vitaminas del complejo B.

Se caracteriza porque : Se unen a la apoenzima Son termoestables Pequeñas y de bajo PM

1. APOENZIMA eses la parte proteica de una holoenzima y no puede llevar acabo una

reacción catalítica ya que no tiene un cofactor enzimático.

En el apoenzima se distinguen 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática:

No esenciales: No contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso catalítico, por lo que pueden ser eliminados de la cadena polipeptídica sin que se pierda actividad enzimática. Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la proteína enzimática. De unión o fijación: Sujetan el apoenzima al sustrato. Catalíticos: Son los responsables directos de la actividad enzimática y forman el llamado “sitio catalítico”. Además, junto con los de unión, forman el centro activo del enzima que es una oquedad tridimensional cuya forma depende de la estructura terciaria de la molécula proteica del apoenzima y que ocupa una pequeña parte de ésta.

2. SITIO ACTIVO Se han postulado dos hipótesis para explicar la formación del complejo

enzima sustrato, las llamadas de la llave y la cerradura, así como la de acoplamiento inducido

De acuerdo con la hipótesis de la llave y la cerradura, el sitio de unión del sustrato existe preformado en la estructura de la enzima aún en ausencia del sustrato unido

En el caso de la hipótesis del acoplamiento inducido, la molécula de sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo de la enzima de manera de quedar perfectamente acoplados. El cambio de forma de la enzima facilita la interacción enzima-sustrato y la reacción. La Glucocinasa es un ejemplo interesante de este tipo de mecanismo.

Los estudios por rayos-X indican que los sitios de unión del sustrato de la mayor parte de las enzimas se hallan preformados (llave y cerradura) pero que la mayor parte de ellos exhiben al menos cierto grado de acoplamiento inducido al unirse al sustrato.

Después que la reacción se completa y se libera el producto, el sitio activo recupera su forma libre y la enzima esta dispuesta para fijar una nueva molécula de sustrato.

3. HOLENZIMAEs una proteína y un cofactor enzimático, que puede ser un ion o una molécula compleja. En resumen, es una completa y catalíticamente activa

APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMARegión proteica Región no proteica ENZIMA INACTIVA Ion activador ENZIMA ACTIVA

4. SUSTRATOSustancia sobre el cual actúa una enzima. Lasenzimas: contienen por lomenos tres puntos o lugares DENOMINADOS: SITIO ACTIVOS O CATALITICOS, a los cuales se unen el sustrato, luego la enzima , es liberada y el sustrato se transforma en nuevos productos . Mientrasmás sitios activos tengan una enzima, mayor será su actividad sobre el sustrato

2. ¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática?La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes:

La temperatura.

La Temperatura influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10ºC que aumente la temperatura la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor máximo (Temperatura óptima) donde la actividad es máxima. Esto se debe a que al aumentar la Temperatura aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E.

Si la T° aumenta por encima de la Temperatura óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza.Cada

enzima posee una T° óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC.

Como conclusión:

Las reacciones controladas enzimáticamente tienen lugar dentro de un intervalo óptimo de temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los enzimas carecen de energía cinética suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario, temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice.

El pH

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimática, debido a que el pH influye en la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman la proteína enzimática. Cada enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá un pH óptimo donde la actividad enzimática será máxima. Por debajo del pH mínimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayoría de las enzimas el pH óptimo está próximo a la neutralidad, aunque hay excepciones. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Inhibidores:

Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el producto final de la reacción. A la acción que realizan se la denomina inhibición. La inhibición puede ser:

Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibición que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio).

Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente.

Puede ser de dos tipos:

Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y

sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La acción suele anularse aumentando la concentración del sustrato

No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas:

-Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.

-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su desintegración y por lo tanto la formación de los productos.

3.- Para explicar la especificidad de la enzima por el sustrato se han propuesto modelos: ¿cuáles son estos, en qué se fundamentan?

Emil Fischer propuso la hipótesis de la llave y la cerradura: el cual considera que en la superficie enzimática existe una impresión negativa del sustrato.

Daniel Koshland propuso la hipótesis del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad: considera al centro de fijación más flexible. De esta forma la interacción del sustrato con la enzima induce un cambio conformacional en su estructura que produce como resultado la formación de un centro de fijación adecuado al sustrato.

4.- ¿Cuál es la clasificación actual de las enzimas?

Oxidorreductoras: catalizan reacciones de transferencias de H (hidrogeno), o electrones (e-), de un sustrato a otro.

Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico (diferente del H), de un sustrato a otro.

Hidrolasas: catalizan las reacciones de hidrolisis.

Liasas: catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos.

Isomerasas: catalizan la interconversion de isómeros.

Ligasas: catalizan la unión de dos sustratos con hidrolisis simultanea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).