lcAMPpuede ser utilizado por la protenakinasa A(PKA) estas tienen 4 regiones, dos reguladores y dos catalticas, elAMPcse une a la regin reguladora y permite la disociacin de las dos regionescatalticas, estas se pueden translocar al ncleo y activar el factor de transcripcin o pueden actuar con protenas serina. Hay una enzima que tiene una funcin antagonista a sta, se llamaProtena Fosfatasa 1, que quita gruposfosfato.La protena Kinasa A y la protena fosfatasa, funcionan como reguladoras de la activacin y desactivacin de otras protenas.Receptores relacinados con tirosina quinasa[editar]Hay protenas receptoras como latirosina quinasaque tienen actividad cataltica, de manera que cuando se une un factor de crecimiento sedimerizany seautofosforilancrean sitios de unin para protenas condominio SH2con los que interactuar con algunas protenas que se encuentran fosforiladas en residuos tirosina, as su funcin est regulada por procesos fosforilacin-desfosforilacin de estos aminocidos. Por este motivo, un dominio SH2 puede interactuar con una fosfotirosina adyacente en la misma o en otra molcula. Cuando es sobre la misma molcula contribuye al control de su propia actividad enzimtica. En otras ocasiones, la enzima con eldominio SH2interacciona a travs de dicho motivo con otras protenas previamente fosforiladas en tirosina por otra quinasa. Esta interaccin es responsable de su activacin y de la de otros substratos. Este es el caso de la enzimaZAP-70que se activa cuando a travs de sus dominios SH2, se une a las cadenas que han sido previamente fosforiladas porc-fynoc-lck) que posteriormente van a crear nuevas seales intracelulares.Hay receptores que no tienen actividad quinasa, as que necesitan de la ayuda de protenas quinasas no receptoras pero igualmente crean sitios de unin para protenas con dominios SH2.Lo que sucede es que cuando llega el factor de crecimiento esta induce el cambio conformacional de la protena receptora, permitiendo formar un complejo con protenas quinasas no receptoras, estas se asocian y hacen que se dimerizen permitiendo la autofosforilacin (autofosforilacin: acta en los residuos deaminocidosdetirosina.) con la posterior creacin de sitios de unin a protenas con dominio SH2. Ejemplos de este tipo de receptores encontramos receptores de las citoquinas, importantes en la respuesta inmunolgica.Existen enzimas contrarias que quitan grupos fosfato o desfosforilan a las protenas receptoras con residuos de tirosina, stas se llamanprotenas tirosina fosfatasas(actividad de las enzimas de quitar grupos fosfato).Otros receptores, que no tienen residuos de tirosina, sino deserina/treonina; como por ejemplo el receptor paraTGF(factor de crecimiento transformante) estos receptores activados por la accin del ligando, activan factores de trascripcin de genes comoSMADs.

Quinasas MAP[editar]La estimulacin de los receptares tirosina quinasas generan auto fosforilacin generando as, sitios de unin a protenas SH2, esta protena con este dominio SH2 se llamaGRb2que tambin tiene un factor intercambiador denucletidosllamada SOS, as todo el complejo de esta protena al asociarse al receptor activado por el factor de crecimiento, hace que SOS se asocie a la membrana plasmtica e interaccione con Ras (es una protena con actividad parecida a las protenas G, su diferencia reside en que ella activa otra va de sealizacin y adems sus tamao constituye a la de una subunidad alfa) pequea protena de unin de GTP, Ras que interacta con la protena serna/treonnaquinasa Raf, esta a su vez fosforila aMEKque tiene a su vez una doble especificidad en treonna y tirosina quinasa y MEK fosforila a ERK (factor de transcripcin nuclear) ste se transloca al ncleo y fosforila aElk-1. Elk-1 es otro factor de transcripcin nuclear, en el que desempea un importante funcin en la transcripcin de genes.

Va de sealizacin JAK/STATVa JAK/STAT[editar]La va de sealizacin JAK/STAT involucra tres elementos:1.-Receptor de ligando, la mayora son receptores decitoquinas, de ah la funcin de esta va en la respuesta inmunolgica.2.-ProtenasJAKasociadas al receptor en el interior de la clula y3.-Protenas STAT (SignalTransducer andActivator ofTranscription), cuya funcin es la de actuar como factores de transcripcin una vez activadas por fosforilacin.Las protenas JAK poseen actividad tirosina-quinasa, es decir, fosforilan residuos de tirosina. En la va JAK/STAT la llegada del ligando y su interaccin con el dominio extracitoplasmtico del receptor genera la fosforilacin de ste por parte de las protenas JAK a nivel intracelular creando as sitios de unin para SH2. Estos sitios para SH2 permiten la llegada y unin de protenas STAT a los residuos de fosfotirosina del receptor, cuando esto ocurre las protenas JAK vuelven a activar su funcin tirosina-quinasa y fosforilan a STAT. Como consecuencia de esto, las protenas STAT se disocian del receptor y se unen formando un dmero (dimerizacin) el cual posteriormente se mueve hacia el ncleo celular en donde se une alADNy acta promoviendo la transcripcin de genes relacionados con la sealizacin del ligando.Los ligandos de la via JAK/STAT en la mayora de los casos pertenecen a la familia de las citoquinas, estos incluyen molculas deInterfernoInterleucina. Otro tipo de ligando que acta mediante esta va de sealizacin son los factores de crecimiento.La importancia de la va de sealizacin JAK/STAT radica en su estrecha relacin con mecanismos del sistema inmune como la inflamacin. Se ha visto que inhibidores de las protenasJAKpueden tener efecto positivo en algunas enfermedades autoinmunes como laArtritis reumatoide.Fosfolpidos y Ca2+[editar]Otra va de sealizacin celular es la va de lossegundos mensajeros, como son los derivados de losfosfolpidosde membrana uno de los ms conocidos es elPIP2(fosfatidil inositol 4,5 bifosfato) es un componente de la membrana plasmtica y se localiza en la cara interna de esta.La va de sealizacin intracelular derivada de segundos mensajeros comienza cuando una protena G activa a lafosfolipasa C(PLC) (activada suisoformaPLC-Bpor una protena G y otraPLC-Ytiene dominios SH2 y por lo tanto se asocia a protenas tirosina quinasa) estahidrolizaaPIP2en (DAG)diacilgliceroly en (IP3)inositol-1,4,5-trisfosfato. DAG activa protenas serna treonna pertenecientes a la familia de las protenas quinasas C. Mientras que IP3 acta mediante canales inicos del reservorio de calcio como es el (RE)retculo endoplasmticolo que libera el Ca2+, el Ca2+ es regulado por la calmodulina, armando un complejo entre los dos. Lacalmodulina/Ca2+ son importantes porque se necesitan para que se activen quinanas CaM. Estas regulan la liberacin de neurotransmisores, tambin fosforila a