PROTEÍNAS

ESTRUCTURALES

Diana González Freire

Luz Angie Velázquez

KERATINA

Esta proteína constituye la

cubierta protectora de todos los

vertebrados terrestres, formando

el pelo, piel y las uñas en los

seres humanos y también el

cuero, lana, garras, pezuñas,

cuernos, escamas, picos y plumas

de muchos animales.

ESTRUCTURA

FUNCIONES

ALBÚMINA

FIBRINÓGENO

Es una proteína soluble del plasma sanguíneo precursor de la fibrina, su longitud

es de 46 nm, su peso 340 kDa.

Es responsable de la formación de los coágulos de sangre. Cuando se produce

una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno en fibrina gracias a

la actividad de plaquetas.

ESTRUCTURAformada por tres pares de cadenas

polipeptídicas diferentes (Aa, Bb y g) unidas

por puentes disulfuro (1). La molécula de

estructura alargada (45 nm de longitud y 9 nm

de diámetro) está dividida en tres secciones: el

nódulo central, llamado dominio E, está

formado por los 6 extremos aminoterminal de

las cadenas proteicas, unidos por puentes

disulfuro, mientras los dos nódulos externos D

están formados por los extremos carboxi-

terminal. Los segmentos centrales de las tres

cadenas polipeptídicas se enroscan formando

una triple a-hélice, conocida como hélice

enrollada (región coiled-coil) que proporcionan

flexibilidad y estabilidad mecánica a la

molécula (2). El extremo carboxi-terminal de la

cadena Aa, llamado dominio aC, es un brazo

flexible que puede variar su posición y

conectarse con otras moléculas de Fbg (3).