Universidad Nacional del Nordeste Facultad de Ciencias Veterinarias Cátedra de Bioquímica 2015.
Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica.
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Proteínas
Facultad de Ciencias Veterinarias
Asignatura: Bioquímica
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Ácidos Nucleicos
Glúcidos
Lípidos
Proteínas
Agua
Iones
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Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Transducción
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Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Transportadores
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transducción
- Adherencia Celular y Organización Tisular
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Fuente de Luz
Planos de oscilación
de la luz no polarizada
Filtro polarizante
Plano de oscilaciónde la luz
polarizada plana
Tubo con muestra de solución OA
Rotación de luz polarizada
Ángulo de rotación
Analizador
Isomería Óptica
Luz Polarizada Plana
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Isomería Óptica
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Aminoácidos
Clasificación
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Propiedades
Aminoácidos
Formación de puentes disulfuro
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Propiedades
Aminoácidos
Formación de Puentes disulfuro
Formación de Sales
Propiedades Ácido- Base
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Aminoácidos
Propiedades Ácido- Base
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Enlace Peptídico
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
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Estructura Primaria
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Estructura Primaria
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Estructura Secundaria(disposición espacial estable)
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Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue
Lámina :: cadena en forma de zig-zag
Disposición al Azar
Estructura Secundaria
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Estructura Secundaria
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Estructura Secundaria
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Estructura Terciaria(disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)
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Estructura Terciaria
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Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos:
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno
Uniones iónicas
Uniones amida
Interacciones hifrofóbicas.
Estructura Terciaria
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Estructura Terciaria
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Enlaces de Hidrógeno
Estructura Terciaria
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Enlaces disulfuro
S
S
Estructura Terciaria
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Estructura CuaternariaEnlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas
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Estructura Cuaternaria
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Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria:I. No covalentes
- Contactos hidrofóbicos- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas
II. Covalentes- Enlace disulfuro- Enlace amida
Estructura Cuaternaria
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Dominiosestructurales en laInmunoglobulina G
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Mioglobina
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Porina
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Inhibidor deribonucleasa
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Lectina dePisum sativum
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Glucógeno fosforilasa(homotetrámero)
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Propiedades de las Proteínas
Especificidad: referida a su función
Solubilidad:
Efecto del pH
Efecto de las sales
Propiedades Ácido-Base
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Desnaturalización de Proteínas
Pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero lineal.
Consecuencias inmediatas:-Disminución drástica de la solubilidad/precipitación-Pérdida de sus funciones biológicas
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Estado Nativo Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de Proteínas
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Físicos: calor
radiaciones congelamientos repetidos altas presionesQuímicos:
ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina
Agentes Desnaturalizantes
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Clasificación de las PROTEÍNAS
• Criterio Químico
• Criterio Físico
• Criterio Estructural • Criterio Funcional
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Criterio Químico
Proteínas Simples (Holoproteínas): formadas exclusivamente por -aminoácidos. Ejemplo: ubiquitina (53 AA)
Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen además un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico).
Proteína afuncional: ApoproteínaProteína + Grupo prostético: Holoproteína
Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.
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El más utilizado es la Solubilidad
1. Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluídas 2. Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3. Prolaminas: solubles en alcohol 4. Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas 5. Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes
Criterio Físico
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Criterio Estructural
Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina, lactoalbúmina, etc
Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc
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• Proteínas Monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.
• Proteínas Oligoméricas: varias cadenas polipeptídicas (subunidades) iguales o distintas entre sí, como la hemoglobina
Criterio Funcional
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Muchas Gracias