SECCIÓN I. Estructuras y funciones de proteínas y enzimas C APÍTULO 8. Enzimas: cinética.
Proteínas y enzimas i
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PROTEÍNAS Y ENZIMAS I
Cátedra de Bioquímica
UNNE
2014
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PROTEÍNAS Unidad temática N° 2a) Concepto. Aminoácidos: definición, clasificación. Estructuras y propiedades
de los aminoácidos que constituyen las proteínas y de los aminoácidos no proteicos, importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Aplicación en el estudio de las proteínas. Ion bipolar. Comportamiento acido base de los aminoácidos, propiedades eléctricas. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas, esteroisomería. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico.
b) Polipéptidos y proteínas: importancia y diversidad funcional de las proteínas. Clasificación según su forma: fibrosas y globulares. Estructura de las proteínas; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes: 1°,2°,3° y 4°. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización: agentes que alteran la estructura nativa. Hidrolisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxigeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos, receptores.
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INTRODUCCIÓN
GlúcidosAgua
Glúcidos
IonesLípidos
Ácidos nucleicosPROTEÍNASPROTEÍNAS
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PROTEÍNAS
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N. Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
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PROTEÍNAS Son MACROMOLÉCULAS
Químicamente se las define como POLÍMEROS de aminoácidos
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FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS
Catalizadores (enzimas) Receptores de Señales Químicas Transducción Estructurales Defensa Motilidad Transporte Reserva
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CATALIZADORES= ENZIMAS
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RECEPTORES DE SEÑALES QUÍMICAS
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TRANSDUCCIÓN
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ESTRUCTURALES
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DEFENSA
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MOTILIDAD
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TRANSPORTE
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UNIDADES QUE FORMAN LAS PROTEÍNAS= AMINOÁCIDOS
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FÓRMULA GENERAL DE UN AA
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AMINOÁCIDOS
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ISOMERÍAS
Fuente de Luz
Planos de oscilación
de la luz no polarizada
Filtro polarizante
Plano de oscilaciónde la luz
polarizada plana
Tubo con muestra de solución OA
Rotación de luz polarizada
Ángulo de
rotación
Analizador
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Alifáticos neutros con cadena no polar
Alifáticos neutros con cadena polar
Neutros aromáticos
Azufrados
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos básicos
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AA ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR
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AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS NEUTROS
CON CADENA POLAR
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AA NEUTROS AROMÁTICOS
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AA CON AZUFRE
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AA ÁCIDOS
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DERIVADOS DE LOS AA ÁCIDOS
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AA BÁSICOS
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PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
ION DIPOLAR- ANFOLITO-ANFOTERO O ZWITTERION
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COMPORTAMIENTO DE UN AMINOÁCIDO A DIFERENTES PH
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Esenciales: aquellos que no pueden ser sintetizados por un animal y deben obtenerse con la dieta.
No esenciales: Son los que pueden ser ser sintetizados por los organismos.
Estos varían con la especie. Algunos autores hablan de un tercer grupo considerados como semiesenciales.
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ENLACE PEPTÍDICO Unión de tipo amida con pérdida de
agua
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ENLACE PEPTÍDICO
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CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE PÉPTIDOS
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
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ESTRUCTURA PRIMARIASecuencia lineal de los aminoácidos
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición espacial estable
Mantenida generalmente por enlaces de puentes de hidrógeno
Tipos:Hélice Lámina Disposición al Azar
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ESTRUCTURA 2ª : TIPOS
Al azar
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ESTRUCTURA TERCIARIA Disposición de la estructura secundaria
al plegarse sobre sí
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ESTRUCTURA TERCIARIA Estabilizada por enlaces: -Puentes disulfuro -Puentes de hidrógeno -Uniones iónicas -Uniones amida -Fuerzas hidrofóbicas
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Enlaces de varias cadenas polipeptídicas Fuerzas que mantienen la Estructura
Cuaternaria: I. No covalentes
- Contactos hidrofóbicos
- Enlaces de hidrógeno
- Interacciones iónicas
II. Covalentes
- Enlace disulfuro
- Enlace amida
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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DESNATURALIZACIÓN Pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal
Causas
Consecuencias inmediatas: Disminución de solubilidad y
precipitación Pérdida de funciones biológicas
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HIDRÓLISIS Mecanismo por el cual se fragmenta la
estructura primaria de las proteínas(cadena polipeptídica) mediante la incorporación de agua
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su forma: -Globulares -Fibrosas
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según los residuos obtenidos:-Simples -Conjugadas
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ENZIMAS I
Cátedra de Bioquímica-UNNE
2014
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UNIDAD TEMÁTICA Nº 3
ENZIMOLOGIA a) Definición. Naturaleza química de enzimas. Clasificación.
, coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas. Nomenclatura y clasificación según la Unión Internacional de Bioquímica.
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En los seres vivosOrganismos Vivos → Reacciones químicas
Las ENZIMAS son catalizadores biológicos
Reacciones químicas
Eficiencia y Velocidad
Catalizadores
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GENERALIDADES Aceleran una reacción
No se consumen en el proceso
No forman parte del producto
Son específicas
Su acción se realiza porque disminuyen la energía de activación de las reacciones
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ESPECIFICIDAD
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INTRODUCCIÓN Enzima Sustrato Producto
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ENZIMA + SUSTRATO= PRODUCTO/S
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NOMENCLATURA Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, a
milasa, lipasa, etc)
Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)
Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)
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Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura
6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición
Orden de aparición
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EJEMPLO
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Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas
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ENZIMAS CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS CLASIFICACIÓN
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ENZIMAS CLASIFICACIÓN
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1- OXIDOREDUCTASAS Requieren coenzimas!!!!
Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos
Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2
Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato
Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato
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EJEMPLO OXIDOREDUCTASA
Requieren coenzimas
Lactato Piruvato
1.1.1.27
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2- TRANSFERASAS
2.6.1.1
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3- HIDROLASAS Hidrolasas: cortan uniones entre:
C-S, C-O, C-N y O-P
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4- LIASAS Liasas: cortan uniones entre: C-C, C-S y C-N
(no uniones peptídicas)
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5- ISOMERASAS Isomerasas : interconvierten isómeros
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6- LIGASAS También llamadas SINTASAS Catalizan la formación de
enlaces entre C y O,N,S y otros átomos
Requiere de energía
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BIBLIOGRAFÍA BLANCO, A.: Química Biológica, 7ma. ed., El Ateneo,
Buenos Aires, 2000.
BOREL, J.P.; RANDOUX, A.; MAQUART, F.X.; LE PEUCH, C. & VALEIRE, J.: Bioquímica Dinámica, 1ra. ed. en español, Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 1989.
MURRAY, R; GRANNER, D; MAYES, P & RODWEL, V: Bioquímica de Harper, 15ta. ed., El Manual Moderno, México, 2000.
VOET, D; VOET, JG & PRATT, ChW. Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular. 2º ed., Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 2007. www.medicapanamericana.com