¿Qué son las proteínas?

Son polipéptidos (biomoléculas) constituidos por muchos residuos de

aminoácidos

Aminoácidos(definición y estructura)

Químicamente se caracteriza por poseer un grupo ácido, carboxílico (COOH), un grupo amino (NH2), unidos covalentemente a un átomo de carbono central, llamado carbono (carbono asimétrico), al cual también se une un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (-R)

zwitterion

Propiedades de los aminoácidos

• a) Isomería espacial y óptica

• B) propiedad acido-base• C)solubilidad.

Clasificacion de los aminoacidos

• Según las características que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:

• A. Ácidos:• B. Bases: • C. Neutros polares: • D. Neutros apolares: • E. Disulfuros

Aminoacidos que son proteinas

Enlace peptidico

• Es un enlace de tipo amida secundaria, que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, liberándose una molécula de agua y formándose un dipéptido.

Niveles de organización de las proteínas

• En la estructura tridimensional se pueden describir 4 niveles distintos de complejidad creciente, cada uno de los cuales se puede considerar a partir del anterior y son:

• Primaria • Secundaria• Terciaria• Cuaternaria

Estructura primaria

• es la disposición lineal de los aminoácidos que se unen mediante enlace peptídico. De esta forma se obtienen cadenas lineales de aminoácidos enlazados, que reciben el nombre de péptidos. En su nomenclatura se añade a su denominación el prefijo di-, tri-, tetra-, poli-, etc, según sean 2, 3, 4, o n respectivamente.

Estructura primaria

Estructura secundaria

• a medida que se sintetizan en los ribosomas, las cadenas polipeptídicas se pliegan hasta adoptar espontáneamente la configuración espacial más estable. Una de las formas que adopta es:

• Hélice: la sucesión de aminoácidos que definen la estructura primaria se enrolla sobre si misma, originando una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por los numerosos puentes de hidrógeno formados por los grupos CO-NH de 2 enlaces peptídicos.

Estructura secundaria

A su vez la estructura helicoidal se divide en diferentes tipos de hélices.

• Hélice alfa

• Hélice beta

• Giros beta

• Hélice de colágeno

Nivel de dominio de las proteinas

• se define como una unidad compacta, de características globulares, que suele comprender entre 30-150 aminoácidos y se considera que esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos.

Estructura terciaria

• es la configuración espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena como consecuencia de las interacciones establecidas entre diferentes puntos de la cadena. El resultado es que la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como en un ovillo, hasta formar una proteína globular.

Estructura cuaternaria

• se manifiestan en las proteínas (fibrosa o globulosa) formadas por la asociación de varias cadenas peptídicas. Proteínas globulares que presentan estructura cuaternaria están compuestas por la asociación de dos o más cadenas con estructura terciaria.

• La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende de la primaria, es decir de la secuencia de aminoácidos que componen cada una de las cadenas polipeptídicas.

Propiedades esenciales de las Proteínas• Solubilidad: son macromoléculas solubles en medios

acuosos cuando adoptan la conformación globular; dicha solubilidad se basa en la interacción de las cargas eléctricas, positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la proteína con las moléculas de agua (dipolos) de su entorno, que da lugar a la llamada capa de solvatación (moléculas de agua rodeando a un ión).

• Especificidad: las propiedades físicas y químicas de una molécula de proteína dependen, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la configuración geométrica que adopten en el medio acuoso.

• Desnaturalización: consiste en la pérdida de su configuración espacial característica y como consecuencia, la anulación de su función biológica, cuando se someten a condiciones ambientales desfavorables, la presencia de determinados iones o la intervención de agentes físicos pueden provocar la ruptura de puentes de hidrógeno, puentes disulfuro o el resto de interacciones débiles, menos consistente que los enlaces peptídicos, que mantienen las configuraciones secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Clasificación

POR SU FORMA:

• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

• Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

• Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

colágeno

testosterona

POR SU COMPOSICIÓN QUIMICA :

• Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

• Conjugados o heteroproteínos: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

• Codigo de identificacion de los aminoacidos