Serie Roja
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![Page 1: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/1.jpg)
LA SANGRELA SANGREFUNCIÓN RESPIRATORIAFUNCIÓN RESPIRATORIAEL ERITROCITOEL ERITROCITODisco BicóncaxoDisco BicóncaxoDD = 7.5 = 7.5 ++ 0.3 0.3 uuEE = 2 = 2 u u (2-4)(2-4)VV = 87 = 87 ++ 5 5 uu33
S = 120 - 140 uu22
MOL de Hb : 400 x 10MOL de Hb : 400 x 1066
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ERITROCITO(2)ERITROCITO(2)COMPOSICIÓNCOMPOSICIÓN
LIPIDOS, 71%LIPIDOS, 71%AZUCARES, SALES Y PROTEÍNAS AZUCARES, SALES Y PROTEÍNAS ENZIMATICAS, 3%ENZIMATICAS, 3%VIDA MEDIA : 120 díasVIDA MEDIA : 120 díasSATURACIÓN DE OSATURACIÓN DE O2 2 EN LOS CAPILARES EN LOS CAPILARES PULMONARES : 250 MILISEGUNDOS.PULMONARES : 250 MILISEGUNDOS.ENTREGA A LOS TEJIDOS: 250 ml. OENTREGA A LOS TEJIDOS: 250 ml. O2 2 x min.x min.
![Page 3: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/3.jpg)
TRANSPORTE GASEOSO TRANSPORTE GASEOSO DE LA Hb (ODE LA Hb (O22))
• SUPERFICIE TOTAL CELULAR PARA EL INTERCAMBIO GASEOSO
S = 120 - 140 u2 (130)
Nº GR = 5.4x106 x mmc
VST = 5 x 103 ml
ST = 3510 m2
• SISTEMA ENZIMATICO FAVORABLE DEL GLÓBULO ROJO:
- CONDICIONES MECÁNICAS.
- PH.
- POTENCIAL OXIREDUCTOR.
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TRANSPORTE GASEOSO TRANSPORTE GASEOSO DE LA Hb (ODE LA Hb (O22))
• CAPACIDAD DE TRANSPORTE GASEOSO DE LA SANGRE
1 g Hb 1.34 cc O2 (109 MOL O2)
100 ml SANGRE:
21 cc O2 (varón)
18.5 cc O2 (mujer)
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SISTEMA ENZIMÁTICO DEL ERITROCITO
GLICOSIS OXIDAINA90 %
SINTESÍS DE GLUCOGENO
GENERACIÓN DE ATP (EMBDEN - MEYERHOF)
REDUCCIÓN SIMULTANEA DEL GLUTATION
SECUENCIA DE LA REDUCTASA, REVERCIÓN DE LA META Hb ( Fe +++) a Hb ( Fe ++)
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SISTEMA ENZIMÁTICO DEL ERITROCITO
Funciones Básicas MANTENIMIENTO DE LA ESTRUCTURA
Y ESTABILIDAD DIMENSIONAL DEL ERITROCITO
PROTECCIÓN DE LA Hb CONTRA LA OXIDACIÓN
REDUCCIÓN DE LAS PEQUEÑAS CANTIDADES DE META Hb ( Fe +++) a Hb FUNCIONAL ( Fe ++)
![Page 7: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/7.jpg)
LA MOLECULA DE Hb LA MOLECULA DE Hb (ADULTA A)(ADULTA A)
ESTRUCTURA
2 POLIPÉPTIDOS ALFA
2 POLIPÉPTIDOS BETA
4 GRUPOS HEM
ESTADOS ESTRUCTURALES
1. ESTRUCTURA T (TENSA) DE LA Hb NO OXIGENADA
2. ESTRUCTURA R (RELAJADA) DE LA Hb OXIGENADA
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CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA Hb
• FORMA SIGMOIDE RELACIONADA A LA VARIACIÓN DE PO2
• AL AUMENTAR EL PORCENTAJE DE LA Hb OXIGENADA, LA CURVA TIENDE A HORIZONTALIZARSE
• LA CURVA SIGMOIDE DE DISOCIACIÓN DE LA Hb, REPRESENTA LA TRANCISIÓN DE LA FORMA TENSA (T) HACIA LA FORMA RELAJADA (R) DE LA OXI Hb
• EL DESPLAZAMIENTO DE LA CURVA HACIA LA DERECHA, DISMINUYE LA AFINIDAD DE LA Hb POR EL O2, FACILITANDO LA ENTREGA DEL GAS A LOS TEJIDOS
• LA DESVIACIÓN HACIA LA IZQUIERDA, AUMENTA LA AFINIDAD DE LA Hb POR EL O2, Y DISMINUYE LA , Y DISMINUYE LA ENTREGA DEL ENTREGA DEL O2 A LOS TEJIDOS
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DESVIACIÓN DE LA CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA Hb
HACIA LA DERECHA• EFECTO BOHR EFECTO BOHR
INCREMENTO DE PROTONES (H+).
BAJA DE pH.
• TEMPERATURATEMPERATURA(FIEBRE Y EJERCICIO).
• EFECTO DE LOS FOSFATOSEFECTO DE LOS FOSFATOS( 2,3 DPG ).
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LA MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA
GRUPO HEM(FERROPORFIRINA)4 GRUPOS PIRROL Fe++
HEM + GLOBINA = Hb NATURAL
CHCH CHCH
CHCHCHCH
NHNH
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LA MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA (2)
HEM + GLOBINA = MIOGLOBINA MUSCULAR
HEM (CITOCROMO + O2 TEJIDOS REDUCIDO)
CITOCROMO TRANSFERENCIA OXIDASA DE O2 .
![Page 12: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/12.jpg)
EL GRUPO HEM TIPO ISOMERICO III
PORFIRINA (IX)+ Fe++
GLOBINA MUSCULAR
HEM + PROTEINA( Fe++)
CITOCROMOS
MIOGLOBINA GLOBINA
CO HEMOGLOBINA + O2 OX1 HB
CARBOXI Hb CARBAMINO HbHEM ( Fe++)
GLOBINA
OXIDACIÓN
HEMATINA + CALOR (Fe++) ACIDO ACETICO Nacl
HEMINA
(CRISTALES DE TEICHMAN)
+ GLOBINA
META Hb (OH)(Fe+++)
REDUCCIÓN
HEMOGLOBINA
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SERIE ROJASERIE ROJAHEMOGLOBINAS NORMALESHEMOGLOBINAS NORMALES
1. EMBRIONICAS
(Desaparecen al 3er mes)
Hb Gower 1 E4
Hb Gower 2 a2 E2
2. ADULTAS COMPOS IDENT %
Hb A a2 B2 Electrof. > 95
Hb AL a2 d2 Electrof. < 3
Hb F a2 r2 Desnat. alc. < 2.5
![Page 14: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/14.jpg)
HEMOGLOBINAS ANORMALESHEMOGLOBINAS ANORMALESCAUSASCAUSAS
1. Mutaciones que afectan la síntesis de GLOBINA (cadena a 141 AA, cadena B, d, r 146 AA).
• Substitución o delección en una cadena.
• Mutación acentuada o falla en la sintesis de una cadena.
• Hemoglobinas con 4 cadenas similares.
2. Hemoglobinas inestables
![Page 15: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/15.jpg)
CIRCUITO INTERNO DEL CIRCUITO INTERNO DEL HIERROHIERRO
1 Gr Hb = 3.4 mg Fe
2 ml sangre = 1 mg Fe
Varón: 50 mg Fe x Kg PC
Mujer: 35 mg. Fe x Kg PC
21
Masa Globular 0.6 – 2 mg. Depósito
Fe Hb
2500 mg.
Fe RES
1000 mg.
21
Plasma
0.6 – 2 mg.
(42 ml.)
![Page 16: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/16.jpg)
METABOLISMO DEL Fe EN LA METABOLISMO DEL Fe EN LA CELULA DEL INSTESTINO DELGADO*CELULA DEL INSTESTINO DELGADO*
C
F
3
2
1
PLASMA
1. Transferencia del Fe del Pool C al plasma.
2. Transferencia del Fe a la Mitocondria para sintesis de HEM.
3. Incorporación en Ferritina F.
Luz
Int.
![Page 17: Serie Roja](https://reader035.fdocumento.com/reader035/viewer/2022071808/5695d51c1a28ab9b02a419f1/html5/thumbnails/17.jpg)
SATURACIÓN DE HIERRO SATURACIÓN DE HIERRO PLASMÁTICO PLASMÁTICO
• NORMAL 33%• ANEMIA FERROPENICA 15% • INFECCIÓN 15 – 30 %