Alumno: Renzo Velásquez Calderón Grupo: 03 Viernes 2:00-4:00pm

1.- ¿Cuantos aminoácidos tiene la cadena alfa de la hemoglobina A?

La cadena alfa de la hemoglobina tiene 141 aminoacidos.

¿Cuál es el aminoácido N-terminal?

13-8-3 péptidos Metionina, Arginina

2.-¿Cuál es el numero de péptidos que se obtiene al tratar la cadena alfa de la hemoglobia A con: a)Tripsina b)Pepsina c)Bromuro de cianógeno.

Tripsina: Corta el extremo carboxilo de K, R, C, entonces habría 13 peptidos.

Pepsina: Corta en el lado amino F, Y, W, L, D Y E, habría 39 partes.

Bromuro de cianógeno: Corta el lado carboxilo de la metionina y habría 3 partes

3.- ¿Qué comentaro merece la figura 1 y 2?

La fig. una se aprecia un frotis de sangre normal con eritrocitos normo-crómicos en el caso 1b se aprecia un extendido de sangre con eritrocitos hipo-crómicos con anisocitosis hipocromía .

4.-¿Qué se puede concluir de la separación electroforética de la Hb de la paciente, al comparala con una normal?

Que existen además de la hemoglobina A otros dos tipos de hemoglobia mas, probablemente correspondan a hemoglobina tipo H y también la del tipo Barth.

5.-¿A que corresponde la Hb 1?

Hb 1 es la hemoglobina de Barth

¿A que corresponde la Hb 2?

Hb2 corresponde a la hemoglobina de tipo H

¿Cuál es la composición en cadenas de la Hba, de la Hb a2?

La hemoglobina A o Hba, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Esta formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

6.-¿Si piensa en una talasemia, de que tipo seria? Por que?

Una talasemia de tipo alfa, por que se caracteriza por ser una enfermedad silente y que según los estudios es la más común, por el simple motivo que al menos el 5% de la población mundial tiene una hemoglobinopatía.

7.-¿Qué conclusión se puede sacar de la información presentada en la figura 4? Por que?

Que hay 16 peptidos que fueron cortados con tripsina, quiere decir que hubo un cambio de aminoácidos específicamente

8.-¿ Que interpretación le merece el resultado que se obtuvo al tratar la cadena alfa de la Hb del paciente con bromuro de cianógeno?

Que una de las metioninas que debía de cortar el bromuro de cianógeno fue cambiada por otro aminoácido, alargando de este modo hasta un 50% la cadena peptidica, respecto a la muestra.

9.-¿ Que alteración estructural tiene la cadena alfa de la Hb de la paciente?

Posiblemente un cambio de aminoácidos de la segunda metionina, ya que si el cambio fuera dado en la tercera metionina al costado tendría la prolina que inhibiría el corte y tiene mayor cant de aminoácido por el mal procesamiento del ARN mensajero

10.- Haga una estimativa del PM aproximado a la cadena alfa normal y de la cadena alfa de lucy

La cadena alfa normal tiene 141 aminoacidos por 110 dalton (el peso promedio) tendría un peso de 15510 daltons.

b) 17000 Lucy no tiene la cadena alfa ya que sufre una alfa talasemia.

11.-¿Qué es la hemoglobina Cs?

Es una hemoglobina anormal, bastante frecuente en la que la lisina sustituye al acido glutamico en la posición 6 de las cadenas b. El estado homocigótico se manifiesta con una enfermedad anémica denominada enfermedad hemoglobínica C.

12.- ¿Cómo explica las diferentes movilidades electroforéticas de las hemoglobinas mostradas en la figura 3, tanto el normal como en el paciente?

Por los diferentes pesos moleclares y también por la asosiacion de cadenas con cuartetos de cadenas delta o gama o alfa y beta

13.-¿Cómo se explica la alteración detectada en la estructura de la hemoglobina de la paciente, las manifestaciones clínicas y laboratoriales observadas?

la alteración es por mutación en el codón de terminación por lo tanto la formación de la cadena es de mayor tamaño , se aprecia la esclera amarilla conocido como ictericia e hígado palpable esplenomegalia , anemia y lacitud aparte de la epslenomegalio

14.-¿En el caso de una beta talasemia, como se observaría el estudio electroforético de la Hb?

Habria menor cantidad de hemoglobia a y un aumento considerable de la Hb A2

15.- ¿Se puede hacer el diagnostico de una talasemia en un recién nacido utilizando sangre del cordon umbilical?

Se conoce también como hidropesía fetal, es un dindrome incompatible con la vida y que produce la muerte fetal a las 30 o 40 semanas de gestación, o poco después del nacimiento.

La clínica se caracteriza por anema intensa, palidez y estado edematoso, que acompaña de insuficiencia cardiaca y de hipoxia intra uterina.

La electroforesis de Hb muestra 80% de Hb de Barth y un 20% de Hb H y Hb portland .

16.- Indique las diferencias más importantes desde el punto de vista clínico y molecular entre la anemia falciforme y la enfermedad que porta la paciente estudiada.

La anemia de células falciformes, drepanocitosis o anemia drepanocítica, es una hemoglobinopatía, enfermedad que afecta la hemoglobina, una proteína que forma parte de los glóbulos rojos y se encarga del

transporte de oxígeno. Es de origen genético y se da por la sustitución de un aminoácido ácido glutámico por valina en la sexta posición de la cadena Beta globina (lo normal es tener ácido glutámico); esto provoca que a

menor presión de oxígeno el eritrocito se deforme y adquiera apariencia de una hoz; la nueva forma provoca dificultad para la circulación de los glóbulos rojos, por ello se obstruyen los vasos sanguíneos y causan síntomas como dolor en las extremidades. Los glóbulos rojos también padecen de una vida más corta provocando anemia por no ser reemplazados a tiempo.

Enfermedad hereditaria, que se presenta principalmente en individuos de raza negra

La talasemia es un grupo de anemias hemolíticas hereditarias en las que existe disminución de la síntesis de una o más de las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina. Hay varios tipos genéticos con cuadros clínicos que van desde anomalías hematológicas difícilmente detectables hasta anemia severa y cuadros de enfermedad terminal. Presenta un cuadro clinico de esplenomegalia, ictericia y drepanocitosis, Mayormente en el sudeste asiatico, medio oriente

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