Tema 3 Proteinas y Polisacaridos[1]

Medicina Integral Comunitaria Parroquia: Germán Ríos LinaresEstudiante: Chirino, Anthony CI: 21.428.084 Primer Año

CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS MACROMOLÉCULAS

Entre las características generales de las macromoléculas se encuentran:

• Elevado peso molecular: El elevado peso molecular es una característica importante de las macromoléculas, se consideran macromoléculas aquellas que tienen masa molecular mayor de 5 kilodaltons.

• Carácter polimérico: El carácter polimérico está dado porque las macromoléculas son polímeros que se forman por la unión de varios monómeros, que son sus precursores. En el polímero existen propiedades que no dependen de los monómeros individuales, y sí de su organización estructural, por tanto las propiedades de las macromoléculas dependen de cómo se organicen sus precursores.

• Carácter Uniforme: El carácter uniforme se explica porque cada macromolécula, como pueden apreciar en la imagen, se forma por la polimerización de precursores del mismo tipo. Estos se unen mediante una reacción de condensación, con pérdida de una molécula de agua, y quedan enlazados de forma covalente, lo que le concede fortaleza a la estructura.

• Carácter lineal: El carácter lineal se debe a que los monómeros se unen uno a continuación del otro y forman largas cadenas poliméricas sin la existencia de ramificaciones.

• Carácter Tridimensional: La organización espacial de las macromoléculas le confiere su carácter tridimensional. Esta estructura depende de la composición de la macromolécula

• Carácter Informacional: La información permite discriminar con un elevado grado de precisión con cual molécula se interactúa, en qué sitio y bajo cuáles circunstancias. La información molecular está relacionada con la variedad estructural y permite la realización de interacciones específicas entre las diferentes macromoléculas, o entre ellas y moléculas pequeñas

• Tendencia a la agregación: Como fenómeno general, las macromoléculas tienden a agregarse unas con otras formando grandes estructuras supramacromoleculares, de una gran complejidad estructural y funcional cuyas masas moleculares alcanzan los millones de daltons.

• Relación estructura-función: Este vínculo es casi una ley del comportamiento de las macromoléculas biológicas. El estudio cada vez más profundo de la organización estructural de las macromoléculas ha permitido ir identificando determinados patrones estructurales que están siempre relacionados con una función particular.

POLISACÁRIDOS.Los polisacáridos están formados por monosacáridos unidos entre sí por enlace glucosídico y en general presentan monotonía estructural.Son los carbohidratos más complejos formados por muchas unidades de monosacáridos La masa molecular de los polisacáridos es de miles de gramos / mol.


Los homopolisacáridos son polimeros del mismo monosacárido; entre los principales se encuentran: el almidón, el glucógeno, la celulosa, la pectina y la quitina.

ALMIDÓN.Este polisacárido está formado por unidades de glucosa, por tanto es un polímero de ésta. Se encuentra en los cereales como maíz, arroz y trigo, también se encuentra en las papas.

CELULOSA.La celulosa, al igual que el almidón es un polímero de glucosa. El tipo de enlace que une las moléculas de glucosa en la celulosa, es diferente del enlace que une las del almidón, por esta razón la celulosa no se puede utilizarse por el organismo humano como alimento, ya que carece de las enzimas necesarias para romper ese tipo de enlace, pero tiene un papel importante como fibra en el intestino grueso.

GLUCÓGENO.Es la reserva de carbohidratos en el reino animal. Se almacena especialmente en el hígado y en los músculos. Conforme el organismo lo va requiriendo, el glucógeno se convierte a glucosa la cual se oxida para producir energía. Desde el punto de vista calórico, los carbohidratos aportan alrededor de 4 kcal por gramo de energía. La reserva como glucógeno de los carbohidratos en realidad es pequeña. Si hay exceso de carbohidratos en la alimentación, se transforman en lípidos para almacenarse como grasa en el organismo.

HETEROPOLISACÁRIDOS.

Entre los heteropolisacáridos tenemos a los glucosaminoglicanos o mucopolisacáridos, formados en general por un disacárido, constituido por una N-acetil-glucosamina o por una N-acetil-galactosamina unida al ácido glucurónico o al ácido-L-idurónico. A este grupo pertenecen el ácido hialurónico, el sulfato de condroitina, el sulfato de queratán, la heparina, el sulfato de dermatán y el sulfato de heparán. El ácido hialurónico se relaciona con el proceso de reparación de las heridas, junto con el sulfato de condroitina interviene en la compresibilidad del cartílago. Las datos de queratán y de dermatán contribuyen de manera importante a la transparencia de la córnea. La heparina es un potente anticoagulante y el sulfato de heparán es un componente importante de las membranas plasmáticas cuya función se relaciona con el reconocimiento celular y con las interacciones intercelulares.

Los proteoglicanos se forman por la unión entre una molécula de proteína y los glicosaminoglicanos. Son moléculas extraordinariamente complejas, que se encuentran en todos los tejidos del cuerpo, con predominio en la matriz extracelular donde influye en su ordenamiento.

FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOSLos polisacáridos desempeñan importantes funciones en el organismo, como:• El almacenamiento de energía, destacándose el almidón en los vegetales y el glucógeno en los animales.• La estructural, al formar parte de la estructura de los organismos vivos, como la celulosa en las plantas, la quitina en los artrópodos y los glicosaminoglicanos en los vertebrados


• El reconocimiento molecular, función en que participan los glúcidos de la membrana plasmática.

PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNASLas propiedades físico-químicas de las proteínas son consecuencias principalmente de su gran tamaño y de la presencia de grupos ionizables. Debido a su gran tamaño forman sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas en medios acuosos. No pueden difundir a través de las membranas. Fisiológicamente, las proteínas al no difundir a través de las membranas biológicas crean una presión osmótica, que en este caso particular se denomina oncótica, la que contribuye a la distribución del agua y los electrólitos entre las células y el medio extracelular.La presencia de grupos ionizables en determinados residuos aminoacídicos ex- Ph las propiedades eléctricas de las proteínas. Estos grupos son los extremos amino y carboxilo terminal, así como todos los ionizables de las cadenas laterales de los residuos aminoacídicos. La carea eléctrica resultante de las proteínas dependerá del predominio de cargas negativas o positivas, lo cual a su vez está determinado por el pH del medio. Las proteínas se trasladan a través del gel cuando se conecta el campo eléctrico. Las proteínas presentan carga neta cero y no se desplazan en un campo eléctrico, se le denomina punto isoeléctrico (PI).En el laboratorio, al variar el pH del medio de disolución, se puede cambiar la carga eléctrica de las proteínas y con ello, también su solubilidad. Esta es la base de muchas técnicas de separación de proteínas; su empleo adecuado permite obtener proteínas con elevado grado de pureza y disponer de ellas para su uso médico, las investigaciones y su comercialización.

ELECTROFORESISSe denomina electroforesis al método de separación de moléculas, basado en su desplazamiento en un campo eléctrico.Por este método se pueden separar proteínas que presenten cargas eléctricas diferentes, pues realizarán sus movimientos migratorios a polos opuestos, o que presenten la misma carga, pero cuantitativamente diferente.

CONCLUSIÓN

En conclusión las proteínas diferentes que posee el hombre están involucradas en casi todas las funciones que se Llevan a cabo en el organismo. Veinte L-α-aminoácidos diferentes están presentes en los péptidos y proteínas, en cantidades variables y en un orden específico, aportando información secuencial. La polimerización de los aminoácidos mediante enlace peptídico determina la estructura primaria, donde el eje covalente homogéneo se establece entre 2 carbonos a mediante 3 enlaces covalentes. Las cadenas laterales de los residuos de los aminoácidos quedan por fuera del eje covalente.La organización tridimensional de la proteína queda determinada por los niveles secundario, terciario y cuaternario. El nivel secundario tiene 2 formas principales, la α hélice y la hoja plegada β, estabilizadas por puentes de hidrogeno que se establecen entre los elementos del grupo peptídico. La a-hélice presenta giro derecho; 3,6 residuos de aminoácidos por espira, y los puentes de hidrógeno unen las espiras entre sí. En la conformación β las cadenas polipeptídicas se disponen en forma paralela o anti paralela, los puentes de hidrógeno son intercatenarios.


La estructura terciaria se debe al plegamiento o "empaquetamiento" de la o las estructuras secundarias y supe secundarias, generalmente en forma de dominios. Se encuentra estabilizada por interacciones no covalentes: Uniones iónicas o salinas, puente de hidrogeno, Uniones hidrofóbicas y fue- de Van der Waals, que se producen por la interaM6n de las cadenas laterales de los residuos aminoacídicos, ayudan a esta estabilización los puentes disulfuro. En muchas proteínas globulares existe un nivel transicional antes del terciario, denominado superenrrollamiento secundario. El nivel cuaternario está integrado por 2 o más cadenas poli peptídicas idénticas o diferentes en estructura, generalmente en número par, unidas por interacciones no covalentes.

Si la estructura espacial de las proteínas depende de su secuencia de aminoácidos existirá una relación composición-secuencia-conformación, que determinará la información conformacional y ésta el reconocimiento molecular.La desnaturalización se produce por exposición de Las proteínas ante agentes físicos o químicos que provocan la ruptura de las interacciones débiles, incluso los puentes covalentes disulfuro, se pierde la organización tridimensional y como consecuencia la función. La pérdida del nivel primario no es por desnaturalización, sino por hidrólisis.Las proteínas alostéricas poseen sitios por donde se une específicamente el ligando. La unión produce una transconformación en la proteína, hacia la forma de mayor o menor afinidad por determinada molécula, que influye de una forma determinante en su función. Las proteínas pueden clasificarse según su forma, solubilidad, composición química o función.

Sus propiedades fisicoquímicas dependen de su gran tamaño y de la presencia de grupos ionizables. La importancia de las proteínas es relevante, pues no existe una función que el ser humano sea capaz de realizar donde no estén presentes.

Tema 3 Proteinas y Polisacaridos[1]

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