Sistema de Lanzaderas Cadena Respiratoria Fosforilación Oxidativa
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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO, 2013
CADENA RESPIRATORIA. Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
CICLO DE KREBS,
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Proteínas
Aminoácidos
Glucosa
Piruvato
T A G
Glicerol
Ác. Grasos
Acetil-CoA
Cetogénesis
C. Respiratoria
ATP+CO2+H2O
Citrato Acetil-CoA
Colesterol
Esteroides
Ác. grasos
T A G
Ciclo de
Krebs
PROCEDENCIA Y DESTINO DE ACETIL-CoA
Dr. M. Leiva
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Ciclo del ácido Cítrico (KREBS)
10 reacciones enzimáticas
2 reacciones irreversible
Genera 3 NADH+H, 1 FADH2
y 1 ATP a nivel del sustrato
Dr. M. Leiva
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Mitocondria
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Esquema general
del ciclo de Krebs
Fuente: Bioquímica Médica. , BAYNES ET AL.
2ª. Edición. Editorial. Elsevier. Dr. M. Leiva
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ENZIMA SUSTRATO
1- CITRATO SINTASA 12 CITRATO
2- ACONITASA 23 ISOCITRATO
3- ISOCITRATO DESHIDROGENASA
34 ALFA CETO-GLUTARATO
4- ALFA-CETO-GLUTARATO DESHIDROGENASA
45 SUCCINIL-CoA
5- SUCCINATO TIO-CINASA 56 SUCCINATO
6- SUCCINATO DESHIDROGENASA
67 FUMARATO
7- FUMARASA 78 MALATO
8- MALATO DESHIDROGENASA
81 OXALACETATO
Dr. M. Leiva
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El citroil-CoA es un intermediario transitorio de reacción
• La hidrólisis del enlace tioéster del intermediario hace que la reacción sea exergónica
1. Formación del Citrato
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La aconitasa contiene un centro hierro-azufre que
actúa como centro de fijación de sustratos y centro catalítico.
2. Formación de isocitrato
vía cis-aconitato
Fuente: Bioquímica Médica. , BAYNES ET AL. 3ª. Ed. Editorial. Elsevier. Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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3. Oxidación del isocitrato
a α-cetoglutarato y CO2
Existen dos formas diferentes de isocitrato deshidrogenasa:
• NAD dependiente (matriz mitocondrial)
• NADP dependiente (matriz mitocondrial y citosol)
Dr. M. Leiva
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4. Oxidación del α-cetoglutarato a
succinil-CoA y CO2
El complejo de la α-cetoglutarato deshidrogenasa es muy
parecido al
complejo piruvato deshidrogenasa, tanto en estructura como en
función, requiere difosfato de tiamina, lipoato, NAD, FAD y CoA Fuente: Fundamentos de Bioquímica, VOET ET AL. 2ª. Ed. Ed. Interamericana.
Dr. M. Leiva
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a Cetoglutarato deshidrogenasa
• Localizado en la mitocondria
• Complejo multienzimatico que actúa de la misma
forma que el Complejo Piruvato-deshidrogenasa.
• Sustrato: alfa-ceto-glutarato.
• Producto: Succinil-CoA
– 3 enzimas
• Alfa cetoglutarato deshidrogenasa (E1)
• Dihidrolipoil transsucciniilasa(E2)
• Dihidrolipoil deshidrogenasa (E3)
– 5 coenzimas
• Pirofosfato de tiamina
• Acido lipoico
• CoA
• FAD
• NAD
Dr. M. Leiva
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El complejo a cetoglutarato deshidrogenasa utiliza 5 coenzimas diferentes
Difosfato de tiamina Lipoamida
NAD (niacina) FAD (Riboflavina) CoA (A. Pantotenico)
Dr. M. Leiva
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5. Conversión del succinil-CoA en succinato
La formación acoplada de GTP (o ATP) a expensas de la energía liberada por la decarboxilación oxidativa del α-ceto-glutarato es otro ejemplo de fosforilación a nivel del sustrato.
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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6. Oxidación del succinato a fumarato
En eucariotas, la succinato deshidrogenasa
se encuentra unida a la membrana mitocondrial
interna, contiene tres centros hierro-azufre
diferentes y una molécula de FAD unida
covalentemente.
El malonato es un
fuerte inhibidor
competitivo de
esta enzima
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7. Hidratación del fumarato y producción de malato
La enzima FUMARASA es específica para el fumarato y el L-malato
Dr. M. Leiva
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8. Oxidación del malato a oxalacetato
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Balance energético
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Vías Anapleróticas
• Ana: arriba,
• Plerotikos: llenar
• Son reacciones que reponen intermediarios del ciclo
• Piruvato carboxilasa: produce oxalacetato
Dr. M. Leiva
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Reacciones Anapleróticas
• Son reacciones que proveen la cantidad necesaria de un metabolito intermediario importante.
• La reacción de la enzima piruvato carboxilasa es un ejemplo, al ser necesario Oxalacetato.
• Piruvato + CO2 + ATP + H2O
Oxalacetato + ADP + Pi + 2H+
malato para gluconeogénesis…
Dr. M. Leiva
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Principales vías biosintéticas y anapleróticas
Fuente: Fundamentos de Bioquímica, VOET ET AL. 2ª. Ed. Ed. Interamericana. Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Los Carbonos de los aminoácidos (luego de la transaminación) entran al ciclo de Krebs en diferentes puntos
Fuente: Bioquímica Médica. , BAYNES ET AL. 3ª. Ed. Editorial. Elsevier. Dr. M. Leiva
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Principales vías biosintéticas y anapleróticas
Dr. M. Leiva
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Regulación del ciclo de Krebs
• Disponibilidad de sustratos
• Necesidad de intermediarios como precursores biosintéticos
• Demanda de ATP • El factor regulador más importante es la
relación intramitocondrial de [NAD+] / [NADH]
Dr. M. Leiva
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Regulación del ciclo de Krebs • 1. Disponibilidad de sustratos • 2. Inhibición por acumulación de
productos • 3. Regulación de las siguientes enzimas:
– Citrato sintasa • Inhibidores: NADH, succinil-
CoA, citrato, ATP • Activadores: ADP
– Isocitrato deshidrogenasa • Inhibidores: NADH • Activadores: Ca++, ADP
– α-cetoglutarato deshidrogenasa • Inhibidores: succinil-CoA,
NADH • Activadores: Ca++
Fuente: Fundamentos de Bioquímica, VOET ET AL. 2ª. Ed. Ed. Interamericana. Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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• El Ciclo de KREBS es un punto de convergencia en el metabolismo intracelular.
• Carbohidratos, grasas y proteínas son
fuentes de Acetil-CoA
• Desde aquí, la obtención de ATP sigue la misma ruta.
• El requisito para su acción es la presencia de oxígeno.
Fuente: Fundamentos de Bioquímica, VOET ET AL. 2ª. Ed. Ed. Interamericana.
Dr. M. Leiva
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C. Krebs: proceso
anfibólico
Fuente: Bioquímica Médica. , BAYNES ET AL. 3ª. Ed.
Editorial. Elsevier. Dr. M. Leiva
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Fuente: Bioquímica Médica. , BAYNES ET AL. 3ª. Ed.
Editorial. Elsevier. Dr. M. Leiva
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Fuente: Bioquímica Médica. , BAYNES ET AL. 3ª. Ed. Editorial. Elsevier. Dr. M. Leiva
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Proceso
ANFIBÓLICO
GLUCONEOGÉNESIS
LIPOGÉNESIS
SÍNTESIS PROTÉICA
HEM y Ácidos Nucleicos
Fuente: Bioquímica de Mathews 3ª Edición. Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
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A nivel del sustrato 4 ATP
Lanzadera de Malato 6 ATP
Descarboxilación del piruvato 6 ATP
Ciclo de Krebs 24 ATP
total 40 ATP
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LANZADERAS DE GLICEROFOSFATO Y MALATO
Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Reacción Mecanismo moles ATP/mol
Glucosa
Hexocinasa Fosforilación -1
Fosfofructocinasa Fosforilación -1
Glicerol-3-P Deshidrogenasa Fosforilación oxidativa
del NADH +6 (+4)*
Fosfoglicerato cinasa Fosforilación a nivel
del Sustrato 2
Piruvato cinasa Fosforilación a nivel
del Sustrato 2
Piruvato deshidrogenasa Fosforilación oxidativa
del NADH 6
Isocitrato deshidrogenasa Fosforilación oxidativa
del NADH 6
α-cetoglutarato deshidrogenasa Fosforilación oxidativa
del NADH 6
Succinil-CoA sintetasa Fosforilación a nivel
del sustrato (GTP) 2
Succinato deshidrogenasa Fosforilación oxidativa
del FADH2 4
Malato deshidrogenasa Fosforilación oxidativa
del NADH 6
TOTAL 38 (36) Dr. M. Leiva
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• CADENA RESPIRATORIA
MITOCONDRIAL
• FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Dr. M. Leiva
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La mitocondria posee dos sistemas de membrana, que rodean a la matriz. Matriz • Ciclo del ácido cítrico y oxidación de los ácidos grasos
Membrana interna • Es impermeable a casi todos los iones Se pliega en crestas. Contiene los componentes de la cadena de transpote de e- • Y la ATP sintasa
Membrana externa • Es bastante permeable a iones y moléculas pequeñas
La fosforilación oxidativa se produce en la membrana interna de la mitocondria
Mitocondria Dr. M. Leiva
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Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa
• Cadena Respiratoria: Transporte en secuencia ordenada de los equivalentes reducidos desde los sustratos donadores (reduciendo al NAD o al FAD) hasta la formación final de AGUA.
• Fosforilación Oxidativa: Sistema de conversión o captura de la energía liberada en la cadena respiratoria (68%), para unir ADP + Pi y formar ATP.
Dr. M. Leiva
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Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa
• Las enzimas de la cadena respiratoria
están en la cara interna de la membrana
interna, agrupadas en complejos que
producen potenciales electroquímicos
transmembrana.
• Varias ATP-sintasa utilizan la energía del
gradiente de protones para sintetizar ATP,
perdiéndose una parte como calor. Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
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Conservación de la energía por
acoplamiento con el ATP • Casi la mitad de la energía obtenida en la
oxidación de los combustibles metabólicos es
canalizada hacia la síntesis de ATP
• La membrana mitocondrial interna es
impermeable a ATP, coenzimas, fosfato,
protones, varios iones y moléculas pequeñas.
• Se acepta que 1 mol de NADH tiene un
rendimiento aproximado de 2.5 moles de ATP
Dr. M. Leiva
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Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición, Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Sustratos que transfieren electrones a
NAD por enzimas deshidrogenasas
• Puede haber acoplamiento
directo al NAD de la Cadena
Respiratoria.
• Piruvato y
alfa-cetoglutarato usan
complejos dishidrogenasa
+ FAD + Lipoato NAD.
• Producen 3 ATP
• Producen 2.5ATP
Dr. M. Leiva
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Sustratos que transfieren electrones por
enzimas dependientes de Flavoproteína.
• FeS: Sulfoproteína
férrica (Fe++Fe+++)
• TFE: Flavoproteína
transferidora de
electrones.
• Fp: Flavoproteína
• FAD Producen 2 ATP
• FAD Producen 1.5ATP Dr. M. Leiva
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Sustratos que transfieren electrones por
enzimas dependientes de Flavoproteína.
• La enzima succinato
deshidrogenasa se ubica
en la superficie interna de
la membrana interna
mitocondrial.
• El potencial redox de estos
sustratos es más positivo.
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
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Enzimas ligadas a NAD+
Alfa- cetoglutarato DH Malato DH
Piruvato DH Gliceraldehido- 3 -fosfato DH
Lactato DH Beta- hidroxiacil- CoA DH
Ligadas a NAD+ o NADP+
Glutamato DH
Ligadas a FAD
Acil CoA DH (F) Succinato DH (II)
Glicerol3 P DH (G)
Ligadas a FMN NADH DH
Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición, Dr. M. Leiva
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Complejo I. Función de NADH
Deshidrogenasa (FeS y FMN)
• La energía proveniente
de la oxidación
NADH+H, traslada
protones al exterior de
la membrana interna
(bomba de protones)
• Transfiere electrones a
la uniquinona.
Dr. M. Leiva
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El complejo II define la función
ubicuinona-oxidorreductasa
•La coenzima Q recibe equivalentes
reductores de componentes más
positivos.
•Lipofílica, parecida a la vit. K
•La coenzima Q une a las
flavoproteínas con el Citocromo b (el
de menor potencial redox)
•Componente móvil que colecta
equivalentes de Complejos I y II y los
lleva al Complejo III. Dr. M. Leiva
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El coenzima Q es paso obligatorio de los electrones procedentes de varias vías
Espacio intermembrana
Matriz Flavoproteína de transferencia de
electrones
Succinato
Dr. M. Leiva
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Complejo III: ubicuinona:ferrocitocromo c oxidorreductasa.
•El ciclo de la Coenzima Q
incluye la captación de 2
H+ de la matriz
mitocondrial y su bombeo
hacia el espacio
intermembrana,
•Traslada electrones del
cit. b al c1 y finalmente al
cit. c.
Dr. M. Leiva
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Oxidación de la primera QH2
Oxidación de la segunda QH2
El citocromo c transporta electrones del completo III al IV.
Si llega al citosol, puede inducir apoptosis. Dr. M. Leiva
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Complejo IV: Ferrocitocromo c oxidorreductasa
• Cit.c es soluble, conecta complejos fijos III y IV.
• C-aa3 “citocromo oxidasa”: combinación irreversible de equivalentes reductores conducidos hacia el oxígeno: da dirección.
• Tercera bomba de protones que impulsa a la ATP sintasa. Genera AGUA.
• Inhibida por Monóxido de Carbono y Cianuro.
Espacio Intermembrana
Matriz (del sustrato) (bombeados)
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
![Page 65: UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA ...juventud-medica.weebly.com/uploads/2/1/2/2/21229712/...Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa •Las enzimas de la cadena respiratoria](https://reader036.fdocumento.com/reader036/viewer/2022063006/5fb6f4d1ed1ac07aeb65679d/html5/thumbnails/65.jpg)
Matriz
Espacio Intermembrana
Succinato Fumarato
La oxidación se acopla estrechamente a la fosforilación
para satisfacer las necesidades de energía de la célula.
Dr. M. Leiva
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Si el recorrido de los equivalentes reductores empieza en el complejo I, se cumplirán
3 “bombeos” de protones. Si empieza en el complejo II, se cumplirán 2 “bombeos”.
A mayor bombeo, mayor gradiente de protones y mayor actividad de la ATP-sintetasa.
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
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Teoría Quimiosmótica de la Fosforilación Oxidativa
La membrana interna es impermeable a los protones. Cuando son bombeados fuera de la matriz, acidifican y positivizan el espacio intermembrana. La fuerza protón motriz (Δp) es la energía almacenada en el gradiente de concentración de protones que al regresar por la ATP-sintasa, generan la energía para producir ATP.
Dr. M. Leiva
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El hidrógeno y los electrones fluyen a
lo largo de la cadena en etapas, a
partir de los componentes de mayor potencial redox negativo
hacia los componentes de mayor potencial redox positivo, a
través de un intervalo de 1.1 V
que abarca desde el NAD+/NADH hasta
el O2 / 2 H2O. Dr. M. Leiva
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• Fo es el motor y poro de protones.
• El F1 componente rotatorio.
Complejo V: ATP -
Sintasa
Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
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Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
![Page 72: UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA ...juventud-medica.weebly.com/uploads/2/1/2/2/21229712/...Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa •Las enzimas de la cadena respiratoria](https://reader036.fdocumento.com/reader036/viewer/2022063006/5fb6f4d1ed1ac07aeb65679d/html5/thumbnails/72.jpg)
ATP sintasa: • Los protones que
pasan por las subunidades C y g
causan su rotación.
• Las subunidades b
captan ATP+Pi y
liberan ATP.
• Se forman 3
moléculas de ATP por
cada giro completo del complejo
Fuente: Bioquímica de HARPER. 17ª. Edición, Dr. M. Leiva
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•Segmento hidrofóbico que atraviesa la membrana interna
mitocondrial
•Contiene conducto de H + del complejo
•Formado por
-10-14 subunidades c
-1 subunidad a en la periferia del anillo
F0: bomba de H+
Matriz M.
Espacio
Intemembrana
Dr. M. Leiva
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formada por: -5tipos de cadenas polipeptídicas: -3 cadenas α -3 cadenas β -1 cadenas γ δ ε -α y β alternadas en anillo hexámerico -miembros de la familia de NTPasas -ambas unen nucleótidos, solo β participa en la catálisis• -γ y ε forman el tallo central de la estructura.•
F 1 : Unidad catalítica:
Dr. M. Leiva
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Dr. M. Leiva
Fuente: Bioquímica
de Harvey 5ª. Ed.
![Page 76: UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA ...juventud-medica.weebly.com/uploads/2/1/2/2/21229712/...Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa •Las enzimas de la cadena respiratoria](https://reader036.fdocumento.com/reader036/viewer/2022063006/5fb6f4d1ed1ac07aeb65679d/html5/thumbnails/76.jpg)
Inhibición del Complejo I
Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
![Page 77: UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA ...juventud-medica.weebly.com/uploads/2/1/2/2/21229712/...Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa •Las enzimas de la cadena respiratoria](https://reader036.fdocumento.com/reader036/viewer/2022063006/5fb6f4d1ed1ac07aeb65679d/html5/thumbnails/77.jpg)
Inhibición del Complejo III
Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
![Page 78: UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA ...juventud-medica.weebly.com/uploads/2/1/2/2/21229712/...Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa •Las enzimas de la cadena respiratoria](https://reader036.fdocumento.com/reader036/viewer/2022063006/5fb6f4d1ed1ac07aeb65679d/html5/thumbnails/78.jpg)
Inhibición del Complejo IV
Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
![Page 79: UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA ...juventud-medica.weebly.com/uploads/2/1/2/2/21229712/...Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa •Las enzimas de la cadena respiratoria](https://reader036.fdocumento.com/reader036/viewer/2022063006/5fb6f4d1ed1ac07aeb65679d/html5/thumbnails/79.jpg)
barbitúricos Antimicina A y
Dimercaprol H2S, CO
y CN
malonato
atractilósido
ADP
ATP
2,4-di-nitrofenol,
termogenina,
oligomicina
Fuente: Bioquímica de HARPER. 17ª. Edición,
Inhibidores de cadena respiratoria, Inhibidores de fosforilación oxidativa y desacopladores
Dr. M. Leiva
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Proteínas
Desacopladoras
Dr. M. Leiva Fuente: Bioquímica Médica de BAYNES et. Al. 3ª. Edición,
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• GRACIAS Dr. M. Leiva