BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS
Son polímeros formados por monómeros
llamados aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se
combinan para formar miles de
proteínas (muchos grupos funcionales:
alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
Son las macromoléculas más versátiles de los
seres vivos.
Proteínas
Cada proteína tiene:
• Una estructura funcional lógica y propia.
• Ciertas características comunes a las demás
proteínas.
Rompiendo los enlacespeptídicos que ligan losaminoácidos ingeridos,éstos pueden serabsorbidos por el
intestinohasta la sangre yreconvertidos en tejido.
Aminoácidos
Existen en la naturaleza aproximadamente unos300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellosson de importancia al encontrarse en la formaciónde las moléculas de proteína de todas las formasde vida: vegetal, animal o microbiana. Estos sonsintetizados a partir de precursores más sencilloso absorbidos como nutrientes.
Aminoácidos
De los 20 aminoácidos que componen las proteínas, ocho se consideran esenciales es decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser tomados ya listos a través de los alimentos. Si estos aminoácidos esenciales no están presentes al mismo tiempo y en proporciones específicas, los otros aa, no pueden utilizarse para construir las proteínas.
Aminoácidos
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
ISÓMEROS “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
Los aa son estructuras tetraédricas
La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función
b) En perspectiva
Representación:
a) Tridimensional
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
11
12
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
CADENAS LATERALES DE LOS AA
ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)
AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BÁSICOS (His, Arg, Lys)
ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)
AA MODIFICADOS4-hidroxiprolinad-hidroxilisina
AA NO PROTEICOSAc. g-aminobutíricoD-Ala, D-Glu
El más pequeñoFlexibilidad estr.
Hidrofobicidad(interior de prot.)
Dificulta el plegamiento
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
HidrófoboLigeramente hidrófobosInteracciones hidrofóbicas
Puentes de HidrógenoActividad EnzimáticaAbsorben la luz en el UV (280 nm)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS CON OH O S
Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)Pueden formar puentes de H con el aguaDos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
El menos básicoCat. Enzimát. (H+)
Carga + a pH fisiológico
Muy polares, en la superficie de proteínas
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga
Hidrófilos, en la superficie de proteínas
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AA NO PROTEICOSD-Ala, D-Glu
H3N-CH2-CH2-CH2-COO-
+
Ac. g-aminobutírico
( )2
L-Homoserina
L-Ornitina“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
AA MODIFICADOS
OH
4-OH prolina
OH
d-hidroxilisina
Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano(Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez
ancianos) Metionina (Met)
Aminoacidos esenciales
Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)
Aminoacidos sintetizados por el cuerpo
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
22
Características Ácido-Base de los Aminoácidos
Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de ionización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:
pK1
R-COOH <——> R-COO– + H+ Ácido
pK2
R-NH3+ <——> R-NH2 + H+
Básico
Las reacciones de equilibrio, según lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino.
A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.
Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comúnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa.
La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente acuoso circundante.
Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la carga neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se puede observar durante la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga neta de un aminoácido o de una proteína es cero el pH será equivalente al punto isoeléctrico:pi.
A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.
27
Punto isoeléctrico
PÉPTIDOS
Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)
Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadenaExtremo C-terminal: fin de la cadena
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
NOMENCLATURA
EJEMPLOS:◦ OCITOCINA: hormona que estimula la
contracción del útero.◦ GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.◦ ANTIBIÓTICOS◦ GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.
PEPTIDOS
PROTEINAS
DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000daltons, indispensables para la procesos
vitalesde los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S.
Por su naturaleza química
SIMPLESCONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSAGLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMASPROTEÍNAS DE TRANSPORTECONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSAREGULADORASNUTRIENTESHORMONAS
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:◦ Forman dispersiones en agua◦ Efecto del pH: hace variar la carga.◦ Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad
◦ Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:• La identidad de aminoácidos.• La secuencia de aminoácidos.• La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.
Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.
Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.
Ej. Fibroína (seda)
ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.
Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
Ej: mioglobina
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
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