METABOLISMO
La clula es una mquina que necesita energa para realizar
sus trabajos
METABOLISMO CELULAR
Los organismos vivos mantienen un continuo intercambio de materia y energa con el exterior.
Todos los organismos necesitan nutrientes, que toman del exterior, y energa para realizar su funciones vitales.
Metabolismo celular
Los nutrientes han de sufrir una serie de transformaciones o cambios qumicos para ser tiles a las clulas.
Los nutrientes se transforman para suministrar energa a las clulas o bien para ser materia prima para la biosntesis de compuestos celulares.
CONCEPTO DE METABOLISMO
El metabolismo es el conjunto de reacciones qumicas que tienen lugar
en el interior celular
El metabolismo es el conjunto de reacciones qumicas catalizadas por enzimas y que tienen por objetivo la
obtencin de materiales y energa para sustentar la funciones vitales.
Objetivos del metabolismo
Obtencin de energa utilizable a partir de la degradacin de compuestos orgnicos.
Conversin de las molculas nutrientes en precursores de macromolculas.
Sntesis de componentes celulares propios (protenas, lpidos)
Fabricacin y degradacin de biomolculas con funcin especializada en la clula (hormonas, neurotrasmisores)
TIPOS DE REACCIONES
Anabolismo: conjunto de reacciones qumicas de sntesis de biomolculas a partir de molculas ms sencillas. (Consumen energa)
Catabolismo: reacciones qumicas de degradacin de la materia orgnica en general para obtencin de energa.
Metabolismo
REACCIONES METBLICAS
Suceden en medio acuoso. Son reacciones qumicas encadenadas
(rutas metablicas). Son reacciones que consumen o desprenden
energa (endergnicas/ exergnicas) y unas se acoplan a otras (mediante los enzimas).
Todas necesitan una Energa de activacin. Catalizadas por enzimas que disminuyen la
Ea y acoplan las reacciones .
Rutas metablicas
Lineales Ramificadas
Cclicas
Energa libre
La energa libre es la energa contenida en las sustancias que reaccionan (G).
Las reacciones exergnicas desprenden energa libre y G < 0
Las reacciones endergnicas requieren un aporte de energa y G > 0,
Acoplamiento de las reacciones
Transferencia de energa (I)
Mediante la transferencia de grupos fosfato.
ATP + H2O ADP + Pi + Energa
ATP
Transferencia de energa (II)
Mediante la transferencia de electrones, en las reacciones redox.
A veces hay tambin transferencia de tomos de H, ya que supone tambin transferencia de electrones.
Reaccin redox con transferencia de tomos de hidrgeno
NAD+/NADH (Coenzimas de oxido-reduccin)
Reacciones de xido-reduccin
COMBUSTIBLE REDUCIDO
PRODUCTO OXIDADO
(Reacciones degradativas)
CATABOLISMO
PRODUCTO BIOSINTTICO
REDUCIDO
PRECURSOR OXIDADO
ANABOLISMO (Reacciones biosintticas reductoras)
NAD+ NADH
TIPOS DE METABOLISMO
Los organismos se clasifican en funcin del origen de la energa y de la fuente de carbono que utilizan:
Auttrofos: sintetizan su materia orgnica empleando como
fuente de materia compuestos inorgnicos. Fotosintticos: emplean la luz como fuente de energa. Quimiosintticos: obtienen la energa de reacciones qumicas.
Hetertrofos: sintetizan su materia orgnica empleando como
fuente de materia otros compuestos orgnicos. Quimiohetertrofos: las molculas orgnicas son fuente de
carbono y energa. Fotohetertrofos: obtienen la energa de la luz pero su fuente de
carbono son compuestos orgnicos.
Metabolismo auttrofo y hetertrofo
Los enzimas
Son protenas globulares que actan como catalizadores biolgicos.
Actan disminuyendo la energa de activacin de la reaccin (energticamente posible) y acelerando las reacciones qumicas celulares
No se consumen en la reaccin y se recuperan al final de esta.
Energa de activacin
Nomenclatura de los enzimas
Hay enzimas que conservan la denominacin inicial: tripsina y pepsina.
En numerosos casos el nombre consta del sufijo -asa precedido del nombre del sustrato: ureasa o sacarasa,
En otros casos se nombran en funcin del tipo de reaccin, como las hidrolasas que llevan a cabo reacciones de hidrlisis.
Actualmente se nombran con el nombre del sustrato al que se le aade el de la accin qumica: lactato deshidrogenasa.
Nomenclatura de los enzimas
La especifidad por el tipo de reaccin y por el sustrato utilizado, son la base de los criterios de clasificacin de las enzimas.
Propiedades de los enzimas
Son protenas. La catlisis tiene lugar en el centro activo. Tienen una gran especificidad. Son muy eficientes: las reacciones enzimticas
son de 103 a 1010 veces ms rpidas que sin catalizador.
Se localizan en diferentes compartimentos celulares. La compartimentacin aumenta la efectividad ya que logra pH, salinidad, etc., ptimos
Naturaleza proteica de los enzimas
Muchas enzimas son protenas simples. Protena conjugada: parte proteica +
Parte no polipeptdica (cofactor) que es esencial para la funcin.
Cuando el cofactor est unido fuertemente al enzima se denomina grupo prosttico
Centro activo de los enzimas
El centro activo o cataltico presenta una cierta complementariedad con el reactivo o sustrato: Complementariedad estrica Complementariedad de carga/ polaridad
El enzima se une de forma transitoria al sustrato mediante interacciones dbiles formando el complejo E-S.
E + S ES EP E + P
E = enzima S = sustrato ES = complejo enzima-sustrato EP = complejo enzima-producto P = producto
Complementariedad enzima-sustrato
Hiptesis llave-cerradura.
Hiptesis de ajuste inducido de Koshland. El centro activo posee de antemano una cierta complementariedad con el sustrato, pero se adapta totalmente a l despus de un primer contacto.
Aminocidos del centro activo
Aminocidos de unin: reconocen el sustrato
Aminocidos catalticos: encargados de la catlisis
El cofactor forma parte del centro activo en los holoenzimas.
El centro activo tiene dos funciones: unir el sustrato y transformarlo qumicamente para dar los productos. Ambas funciones estn caracterizadas por una gran especificidad.
Especificidad de los enzimas
Consiste en que la enzima acta slo sobre un sustrato (o unos pocos muy semejantes) y slo efecta sobre l un tipo de reaccin.
En el caso de reacciones qumicas enzimticas que pueden ocurrir en el sentido de los productos como de los sustratos, es la misma enzima la que acta en ambos sentidos.
Complejo enzima-sustrato Complejo enzima-productoEnzimaProducto
glucosa
fructosa
Sustrato(sacarosa)
Enzima(sacarasa)
agua
Cintica enzimtica
Las enzimas no se consumen durante las reacciones, pueden catalizar entre 102 y 103 molculas de sustrato/seg
Los enzimas presentan saturacin por el sustrato: la velocidad de la reaccin tiende a la velocidad mxima.
Km = [S] correspondiente a Vmax La Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato
una Km baja indica gran afinidad. una Km alta, supone poca afinidad.
Factores que afectan la actividad de los enzimas
Temperatura
Factores que afectan la actividad de los enzimas
pH
Aunque el pH ptimo suele estar entre 5 y 8, en algunos casos se aparta bastante de esos valores.
Factores que afectan la actividad de los enzimas
Presencia de activadores e inhibidores
Irreversibles, se unen a la enzima, en la mayora de los casos mediante un enlace covalente
Reversibles, se unen de modo no covalente a la enzima.
IRREVERSIBLE
Inhibidor
Centro activo
Inhibicin Reversible Irreversible
Competitiva No competitiva
Txicos (venenos) Ej. cianuro
Inhibicin reversible
Inhibidores competitivos son sustancias muchas veces similares qumicamente al sustrato que se unen al centro activo. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato e inhibidor pues ambos compiten por la enzima.
Inhibicin competitiva
Inhibidores no competitivos. Se unen en lugares diferentes al centro activo alterando la conformacin de la molcula de tal manera que impiden la unin del sustrato, o dificultan la obtencin de P a partir del complejo ES.
Este tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.
Inhibicin reversible
Enzimas alostricos
Enzimas reguladores
En las rutas metablicas la enzima que cataliza la primera reaccin, generalmente controla la velocidad de toda la ruta.
Estas enzimas reguladoras pueden aumentar o disminuir su actividad cataltica en respuesta a determinadas sustancias moduladoras.
De esta forma se puede responder rpidamente a las necesidades de las clulas.
Pueden ser enzimas alostricas o no alostricas.
Enzimas alostricos
Estos enzimas adems del centro activo, poseen un sitio alostrico al que se une una molcula de modulador que puede ser un activador o un inhibidor
Regulacin de las rutas metablicas
Con frecuencia, los activadores de las enzimas alostricas son molculas de sustrato y los inhibidores el producto final de la ruta (retroalimentacin negativa o feed-back negativo)
COENZIMAS
Son sustancias necesarias en el proceso de catlisis enzimtica.
Se unen temporalmente a la enzima para facilitar la unin o accin cataltica sobre el sustrato.
No son protenas. Transportadores de energa:
ATP/ADP GTP/GDP
Transportadores de electrones: NAD+/NADH NADP+/NADPH FAD+/FADH2
La energa que contienen las molculas procede de la energa qumica contenida en sus enlaces qumicos.
La rotura y formacin de enlaces de las reacciones qumicas produce una variacin de la Energa libre de las molculas.
Funcin del ATP
AG> 0 AG< 0
ATP
En el metabolismo hay reacciones que liberan energa (AG0).
Estas reacciones no tienen porque ocurrir al mismo tiempo.
Si no hay ninguna forma de acoplamiento esta energa se libera en forma de calor.
La energa liberada en las reacciones metablicas se puede conservar por la sntesis acoplada de ATP.
Adenosin trifosfato
ATP
Parte de la energa liberada en la oxidacin de la glucosa en la clula se utiliza en la sntesis de molculas de ATP
La reaccin inversa, en cambio, es un proceso exergnico:
Nucletidos de adenina
5-Adenosina monofosfato (AMP)
5-Adenosina difosfato (ADP)
5-Adenosina trifosfato (ATP)
Funcin del ATP
El ATP interviene en la transferencia de energa de los procesos exergnicos a los endergnicos.
El acoplamiento de las reacciones tienen lugar mediante enzimas.
Otras molculas energticas: UTP sntesis de glcidos CTP sntesis de lpidos GTP sntesis de protenas
ATP CO2
ATP
ADP +
Pi
Biosntesis Contraccin y movilidad
Transporte activo CATABOLISMO
O2
H2O
COMBUSTIBLES
Coenzimas de oxido-reduccin
Flavn nucletidos: FMN/FMNH2 y FAD/FADH2 Derivan de la vitamina B2 (riboflavina)
FAD + 2H+ + 2e FADH2 forma oxidada forma reducida
FMN + 2H+ + 2 e FMNH2 forma oxidada forma reducida
Las reacciones redox metablicas estn catalizadas por enzimas oxidorreductasas que utilizan coenzimas.
Flavina nucletidos
Flavina mononucletido
NAD+ + 2H+ + 2e NADH + H+
forma oxidada forma reducida
Coenzimas de oxido-reduccin
Piridn dinucletidos: NAD+ y NADP+. En un nucletido la base nitrogenada es la Adenina, y en el otro la Nicotinamida (Vitamina P-P) que con la Ribosa forma la PIRIDINA (da nombre a este grupo de coenzimas).
NADP+ + 2H+ + 2e NADPH + H+
forma oxidada forma reducida
Piridina nucletidos
Nicotina adenina dinucletido Fosfato de nicotina adenina dinucletido
Piridina
NADH
COMBUSTIBLE REDUCIDO
PRODUCTO OXIDADO
(Reacciones degradativas)
CATABOLISMO
PRODUCTO BIOSINTTICO
REDUCIDO
PRECURSOR OXIDADO
ANABOLISMO (Reacciones biosintticas reductoras)
NAD+ NADH
Vitaminas
Molculas esenciales para el ser humano y que no pueden ser sintetizadas por nuestro cuerpo.
Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta.
Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles (precursoras o forman parte de las coenzimas) y liposolubles.
METABOLISMOMETABOLISMO CELULARMetabolismo celularCONCEPTO DE METABOLISMOObjetivos del metabolismoTIPOS DE REACCIONESMetabolismoREACCIONES METBLICASRutas metablicasEnerga libreAcoplamiento de las reaccionesTransferencia de energa (I)ATPTransferencia de energa (II)NAD+/NADH (Coenzimas de oxido-reduccin)Reacciones de xido-reduccinTIPOS DE METABOLISMOMetabolismo auttrofo y hetertrofoNmero de diapositiva 19Los enzimasEnerga de activacinNomenclatura de los enzimasNomenclatura de los enzimasPropiedades de los enzimasNaturaleza proteica de los enzimasCentro activo de los enzimasComplementariedad enzima-sustratoAminocidos del centro activoEspecificidad de los enzimasCintica enzimticaFactores que afectan la actividad de los enzimasFactores que afectan la actividad de los enzimasFactores que afectan la actividad de los enzimasInhibicin reversibleInhibicin reversibleEnzimas reguladoresEnzimas alostricosRegulacin de las rutas metablicasCOENZIMASFuncin del ATPATPAdenosin trifosfatoATPNucletidos de adeninaFuncin del ATPATPCoenzimas de oxido-reduccin Flavina nucletidosCoenzimas de oxido-reduccinPiridina nucletidosNmero de diapositiva 51NADHVitaminas
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