Fisiología del Metabolismo de la Proteínas

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Reinaldo Rodríguez Guerrero

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Clases de fisiología 2

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Reinaldo Rodríguez Guerrero

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Generalidades sobre el metabolismo de proteínas

Proteínas Dieta

Aminoácidos

Proteína corporal

Purinas neurotransmisores

urea

Acetil CoA

Glucosa

urea

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Aminoácido

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Destino de las proteínas

Los aminoácidos entran a las células del cuerpo por medio deltransporte activo.La hormona del crecimiento humano y la Insulina estimulan esteproceso.

Casi inmediatamente después de su ingreso se sintetizanen proteínas.

Algunosaminoácidos sealmacenan comograsa o glucógenoo se usan paraobtener energía

Cada gramo deproteína producecasi 4 KcalConcentración

normal de los aa. 35 y 65 mg/dLMedia: 2 mg/dL

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Los valores mencionados anteriormente se mantienengracias a que se mantiene una liberación reguladora deaminoácidos por parte de las células para mantener estosvalores plasmáticos. Es decir, cuando los valores decrecende un determinado aminoácido se libera lo necesario parareponer el valor plasmático.

Mecanismo de control del valor plasmático

Aminoácido plasmático

Proteína tisular

Somatotropa e insulina

Glucocorticoides suprarrenales

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Existe un equilibrioreversible entre lasproteínasplasmáticas, lasproteínas tisularesy los aminoácidoslibres.

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Doble uso: energía-proteína corporal: relaciónnecesidades energéticas y proteicas “pool” deaminoácidos.

Recambio proteico

Equilibrio Nitrogenado

Aminoácido esencial: hay que obtenerlo de

dieta

Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,

fenilalanina, treonina, triptófano y valina

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Funciones generales de la proteínas corporales

Mayor parte de proteínas: son enzimas

Transporte y

AnticuerposCoagulación; Hormonas; Contracción

Estructura en: matriz

celular

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Las proteínas están sujetas a degradación continua yregulada.Los aminoácidos no se reciclan al 100%

Proteína dieta: 100gSíntesis: 400gReutilización: 300gExcreción: 100g

Control de calidad de proteínas general específico deproteínas deterioradas

Recambio Proteico

Hemivida: Tiempo que tardan en degradarse el 50% de las moléculas de una proteína dada.

Catabolismo de las proteínas

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Una vez que las células alcanzan el limite dealmacenamiento de proteínas, el resto de los aminoácidosse degradan como fuente energética o se depositan comograsa o secundariamente como glucógeno.

En el Hígado y se llama

desaminación

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Desaminación

Eliminación de los grupos amínicos de los aminoácidos

Transaminación

Ocurre por

Transferencia de grupos amínicos a una sustancia receptora

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Transaminación Aminotransferasas

Comienzan todas las

desaminaciones, inducidas por los a.a. sobrantes.

Hepatocito

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Los cetoacidos producto de la desaminacion pueden oxidarsey liberar energía con fines metabólicos

En dos procesos:

Cetoácido

Después demodificadoingresa alciclo deKrebs

Luego la molécula resultante es degradada y se cataliza a energía

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Aminoácidos desaminados

Pueden servir para producir Glucosa o Ácidos grasos

Se asemejan a ciertos sustratos útiles para

Ej.: Alanina desaminada es ácido pirúvico

Gluconeogénesis Cetogénesis

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Formación de Urea en el Hígado

El amoniaco liberado durante la desaminación de los aminoácidos, en convertido en una forma menos toxica.

2 NH3 + CO2 H2N C

O

NH2 + H2O

Es sintetizada casitotalmente en elHígado.El amoniaco acumuladoes toxico sobre todopara el cerebro y elpropio hígado

Luego de difundir se excreta por los riñones

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Fases de la formación de la urea

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Leer trabajo sobre el

hígado para la prueba