Preparaduria de Proteinas-Presentacion

8/18/2019 Preparaduria de Proteinas-Presentacion

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Tema 2

Prep. Omar E Vitale De S

Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba"Departamento de Fisiología y Bioquímica


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CONTENIDO1. Características Generales.

2. Configuración y Conformación.

3. Aminoácidos.

4. El pH y los Aminoácidos.5. Titulación de un aminoácido.

6. Enlace Peptídico.

7. Clasificación de las Proteínas.

8. Niveles estructurales de las Proteínas.9. Estructura Secundaria

10. Estructura Terciaria

11. Desnaturalización y Renaturalización

12. Mioglobina y Hemoglobina.


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CARACTERISTICAS GENERALES

Son largos polímeros de aminoácidos.

Las macromoléculas mas abundantes.

Presentes en todas partes.

Dependiendo de su secuencia de aminoácidos es el tipo deproteínas.


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ISOMERÍA

Es una propiedad de ciertos compuestos químicos que conigual fórmula química presentan estructuras molecularesdistintas y, por ello, diferentes propiedades.

Existen dos tipos:

Isomería Estructural

Isomería Espacial o

Estereoisomería.


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Isomería

Estructural oConstitucionales

Espacial oEstereoisometría

Conformacional

Configuracional

Optica

Enantiomeros

Diasteroisomeros

Geometrica

DIAGRAMA


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ESTEREOISOMERÍA

Es otra propiedad de ciertas moléculas que tienen fórmulasmoleculares idénticas y sus átomos presentan la mismadistribución pero su disposición en el espacio es distinta.

Esta a su vez puede ser:

Isomería Conformacional :

Son Interconvertibles.

Isomería Configuracional :

No son interconvertibles.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/76/Ethane_conformation.gif


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No basta una simple rotación para convertir una forma enotra y aunque la disposición espacial es la misma, losisómeros no son interconvertibles.

Se subdividen también a su ves en:

Isomeria geométrica o cis-trans

Isomeria óptica

ISOMERÍA CONFIGURACIONAL


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ISOMERÍA GEOMETRICA O CIS-TRANS

Se produce cuando hay dos carbonos unidos con dobleenlace que tienen las otras valencias con los mismossustituyentes o con dos iguales y uno distinto.

Presentan dos formas posibles: Forma cis (o forma Z).

Forma trans (o forma E).

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/ab/Cis-trans.svg


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ISOMERÍA OPTICA

Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de Carbono asimétricoo quiral .

Se pueden reconocer 2 compuestos: los Enantiómeros y los Diastómeros


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ISOMERÍA OPTICA

Si una pareja de estereoisómerosson imagen especular uno del otroson llamados: Enantiómeros.

Si una pareja de estereoisómeros noson imagen especular uno del otroson llamados: Diastereómeros.


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FORMULA GENERAL

Esta formado por un carbono α al cual están unidos:

Un grupo Carboxilo (COOH)

Un grupo Amino (NH2)

Un Hidrogeno (H)

Un grupo Radical o grupo R


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FORMULA GENERAL

Los carbonos adicionales en un Grupo R, se denominancomúnmente en base al Alfabeto Griego.


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ESTEREOISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS

Los 4 grupos diferentes pueden tomar dos ordenamientos distintos:Estereoisomeros.

Son imágenes especulares no superponibles: Enantioméros.

Los aminoácidos de las proteínas se presentan en Esteroisómeros L


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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS


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Grupo R Apolares Alifático

Grupo R Aromático


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Grupo R Polares sin Carga

Grupo R Cargados Positivamente

Grupo R Cargados Negativamente


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Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se encuentraen forma de Ion dipolar o Zwitterion.

EL pH Y LOS AMINOÁCIDOS


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Un Zwitterion puede actuar como acido:

O puede actuar como una base:

Los compuestos con esta propiedad son llamados Anfólitos.

EL pH Y LOS AMINOÁCIDOS


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El Grupo R de algunos aminoácidos presentan grupos

Ionizables: Carboxilo (COO-)

Amino(NH3+)

Sulfidrilo (SH)

Fenol (OH)

GRUPOS IONIZABLES


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PUNTO ISOELÉCTRICO

Es el pH característico en el que la carga eléctrica neta es cero.

pK: Es el pH en el cual las concentraciones del donador deprotones y el aceptor de protones son iguales.

H+H+

H2

H

CargaNeta:

0+1 -1

pH: 1 pH: 7 pH: 14


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AMINOÁCIDO CON GRUPO R SIN CARGA

CargaNeta: 0+1 -1

pI: pK1 + pK2

2

pI: 2,34 + 9,60 = 5,97

2


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AMINOÁCIDO CON GRUPO R CARGADO POSITIVO

CargaNeta:

0+1 -1

pI: pKR + pK2

2

pI: 6,0 + 9,17 = 7,58

2

+2


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AMINOÁCIDO CON GRUPO R CARGADO NEGATIVO

pI: 2,19 + 4,25 = 3,22

2

CargaNeta: 0+1 -1

pI: pK1 + pKR

2

-2


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ENLACE PEPTIDICO

Es el enlace covalente formado por dos aminoácidoscon la eliminación de una molécula de agua.


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RESIDUOS DE AMINOACIDOS

Así son llamadas las unidades de aminoácidos queforman un péptido.


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NOMENCLATURA

Alanil glutamil

Tetra péptido

Los péptidos se nombran

iniciando por el residuoN-terminal, concluyendocon el sufijo “IL” cadaresiduo, hasta culminar

en el residuo C-Terminalcon el nombre delaminoácido completo.

glicil -lisina


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CLASIFICACIÓN SEGÚN SU COMPOCISIÓN

Simples: Son aquellas compuestas exclusivamente por Aminoácidos.

Complejas: Son aquellas compuestas por aminoácidos y poseen

otros componentes orgánicos o inorgánicos.


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NIVELES ESTRUCTURALES

Plegado Local Plegado Global


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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Conformación local de algunas partes delpolipéptido.

Las estructuras secundarias mas habitualesson las conformaciones en Hélice alfa yConformación en beta.


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HELICE ALFA

Estabilidad:

Puentes de H2

Restricciones:

Carga Eléctrica

Volumen

Pro Gly

Extremos


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HELICE ALFA


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CONFORMACIÓN BETA

Es una conformación mas extendida, en la cual el esqueletode la cadena proteica esta extendido en zigzag.


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GIROS BETA

Esta estructura forma un giro cerrado de 180° en el queparticipan 4 aminoácidos.


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CLASIFICACIÓN SEGÚN SU FORMA

Proteínas Fibrosas:

Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en largas

hebras. Constan mayoritariamente de un grupo únicode estructura secundaria.

Proteínas Globulares:

Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en formaglobular o esférica. Contienen a menudo varios tiposde estructura secundaria.


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ESTRUCTURAS TERCIARIAS

Las mas representativas tenemos:

alfa-queratina

Colágeno

Fibroína de seda

Estas proteínas comparten propiedades como fuerza,

elasticidad o ambas cosas.

Todas las proteínas fibrosas son insolubles en agua.


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COLÁGENO

Se encuentra en los tendones, cartílagos, matriz orgánicade los huesos y cornea del ojo.

La hélice de Colágeno es única, distinta a la alfa- helice.

Es Levógira y tiene tres residuos aminoácidos por vuelta.

Esta formada por tres cadenas polipeptídicas separadasllamadas cadenas alfas, que están superenrolladas unaalrededor de la otra.


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COLÁGENO

La secuencia suele ser el Tripéptido Gly-X-Y

“X” suele ser Prolina y “Y” suele ser Hidroxiprolina.


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APLICACIONES CLINICAS

Osteogénesis Imperfecta


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Síndrome de Ehlers-Danlos


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Escorbuto


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Desnaturalización: Perdida de la

estructura tridimensional de unaproteína. Esta es suficiente para que estapierda su función.

Agentes Desnaturalizantes:

Calor

pH extremo

Solutos como la Urea

Disolventes como el alcohol

Renaturalización: Es el proceso medianteel cual una proteína desnaturalizada,recupera su conformación nativa y suactividad biológica.


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OXIGENO

El Oxigeno no es muy soluble enagua. Ninguno de las cadenaslaterales de los aminoácidos estapreparado para su unión.

Este papel es desempeñado porciertos metales de transición(hierro y cobre).

El hierro suele estar unido a unGrupo Prostético llamado GrupoHemo.


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MIOGLOBINA

Proteína de unión al Oxigeno relativamente simple.

Costa de un único polipéptido de 153 aminoácidos con un

grupo Hemo. Mr 16.700.

Nivel Estructural Terciario.

Su principal función es la

de Almacén del Oxigeno.


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MIOGLOBINA

La unión del Oxigeno y la Mioglobina describe una curva hiperbólica.


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HEMOGLOBINA

Proteína de unión al Oxigeno un poco mas compleja.

Es Tetramérica, con dos cadenas alfas (141 aa cada una) y

dos cadenas betas (146 aa cada una).

Nivel Estructural Cuaternario.

Su principal función es el

Transporte del Oxigeno.


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COOPERATIVISMO

La unión del Oxigeno a la Hemoglobina produce uncambio conformacional.


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COOPERATIVISMO


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COOPERATIVISMO


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HEMOGLOBINA

La unión del Oxigeno y la Hemoglobina describe una curva sigmoidea.


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PROPIEDADES ALOSTERICAS

Una Proteína Alostérica es aquella en la que la unión deun ligando a un sitio, afecta a las propiedades de unión deotro ligando a otro sitio de la misma proteína.

Efecto Borh:

CO2

H+

2,3-Bifosfoglicerato (BPG)


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ANEMIA FALCIFORME


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ANEMIA FALCIFORME


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