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APLICACIONES BIOLÓGICAS DE LA ESPECTROSCOPIA VIBRACIONAL
P. Carmona
Instituto de Estructura de la Materia (CSIC)
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Aplicaciones Biológicas de la Espectroscopía Vibracional
Estudios estructurales
Aplicaciones bioanalíticas
Proteínas y RNA virales. Componentes de alimentos reestructurados (proteínas, agua, lípidos).
Biodiagnóstico
P. Carmona (IEM)M. Molina (UCM)C. Pargada (UCM)J. Bartolomé (FEHV)
P. Carmona (IEM)A. Toledano (IC)I. Alvarez (IC)
P. Carmona (IEM)M. Careche (IF)A. Herrero (IF)F. Jiménez (IF)
GRUPO DE BIOESPECTROSCOPIA
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ESPECTROSCOPIA INFRARROJA Y RAMAN
Interacción radiación electromagnética-vibraciones moleculares
Grupos funcionales Estructura espacial
Análisis Químico
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ESPECTROSCOPIA INFRARROJA Y RAMAN
Interacción radiación electromagnética-vibraciones moleculares
Grupos funcionales Estructura espacial
Análisis Químico
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TIPOS DE ESTRUCTURAS A ESTUDIAR POR IR-RAMAN
Secundaria Terciaria Cuaternaria
Intercambio isotópico H/D
Espectroscopía de correlación 2D
Identificación
Frecuencias características. Correlaciones espectro-estructura.
Cuantificación
Ajuste de perfiles.
Regresión PLS.
Dominios temporales de intercambio H/D
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2850 cm-1 2920 cm-1
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725 cm-1 1450 cm-1 ~1300 cm-1 1350-1180 cm-1
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1615-1640 cm-1
1650-1658 cm-1
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A-DNA B-DNA
820-800 cm-1 850-825 cm-1
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IR spectra of biological components highlighting the most prominent absorption features. Spectra for a protein(myoglobin), lipid (dimyristoylphosphatidylcholine, DMPC), nucleic acid (poly-A), and carbohydrate (sucrose) areshown.
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1615-1640 cm-1
1650-1658 cm-1
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Y = a + b1 X1 + b2 X2 +...+ bp Xp
Yi , Xi = espectros de proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE PROTEINAS
Regresión por Mínimos Cuadrados Parciales
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U G A U 3’-C A CA G C G G G G G
5’-G C C A G C C C C C
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1600 1400 1200 1000 800 600
1482
Ram
an In
tens
ity/A
rbitr
. Uni
ts
Wavenumber/cm-1
1705 15
9915
7515
30
1317
1250
1368
1416
1098
1043
983 92
186
781
278
372
4 668
629
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1700 1650 1600
Ram
an In
tens
ity/A
rbitr
. Uni
ts
Wavenumber/cm-116
21
1635
1663
16761699
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6 5
∅ 10
Membrane
Cell front plate
Syringe pump
6 5
∅ 10
Membrane
Cell front plate
Syringe pump
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Quartz cell
syringe pump
microdialysis fibre
laser
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CINETICAS DE INTERCAMBIO H/D MEDIBLES POR ESPECTROSCOPIA IR-RAMAN
(k ≤
2.5 min-1)
Proteínas Acidos Nucleicos
´ lámina-β
doble hélice A, B (pares GC)
α-hélice estructura Z (pares GC, AT, AU)
est. cuat. (lámina-β, α-hélice, desordenada) est. cuat. (pares GC, AT, AU)
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(a) Synchronous and (b) asynchronous 2D correlation spectra constructed from dynamic spectra.
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VENTAJAS DE LA ESPECTROSCOPIA OPTICA DE CORRELACION 2D
• Resolución de bandas solapadas.
• Asignación de modos vibracionales mediante correlación de bandas.
• Secuenciación temporal de cambios espectrales.
• Detectar interacciones moleculares a través de grupos que generan bandas correlacionadas.
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1750 1660 1570 1480 1750
1660
1570
1480
A
cm
-1
Espectros síncronos de la proteína P22
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Hepatitis C virus
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5
10
15
20
25
700750800850900950 Wavenumber/cm-1
Tim
e/m
in
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Microscopio Raman Renishaw
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-15 -10 -5 0 5 10 15-40-35-30-25-20-15-10-505
1015202530
Fact
or 2
: 26.
56 %
Factor 1: 54.66 %
NCSINF
A Factor 1 versus Factor 2 plot (score plot) of principal component analysis from 16 healthy control and 29 scrapie-infected samples (NC and SINF groups, respectively). (Carmona et al., J. Gen. Virol., 2005).
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Structure of protein
α Helix
β Sheet
β Turn
Other
Amino acid
The steric structure of the protein isformed by interaction of amino acids. Therefore, the steric structure depends on the sequence of amino acids.
The structure of the protein is classified into 4 structures as follows:1. Primary2. Secondary3. Tertiary4. Quaternary
Typical protein (lysozyme)
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Quantitative analysis using UV/Vis spectrometer
0
5
200 400250 300 350
Abs
Wavelength[nm]
Almost all proteins have a peak at 280 n, therefore, quantitative analysis of protein can be performed with a UV/Vis spectrometer. An alternative quantitative analysis method is colorimetry using reagent (such as the Lowry method , Biuret method, etc.)
Concentration [%, M etc.]Concentration [%, M etc.]
Abs
Abs
Calibration curve Quantitative analysis First of all, spectra of each protein concentration are measured to produce a calibration curve. Next, unknown samples are measured and quantitative analysis is performed using the calibration curve.
Benzene ring(280 nm)
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IR spectrum of typical protein
Amid I peak contains the secondary structure information (α-Helix, β- Sheet etc.)
Using this peak, the IR-SSE program calculates SSE by PCR ( Principal Component Regression) or PLS (Partial Least Square) method.
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1700 1680 1660 1640 1620 1600
-1,2-1,0-0,8-0,6-0,4-0,20,00,20,40,60,8
Prin
cipa
l Com
pone
nt 1
, Loa
ding
s
cm-1
1632
1686
1654
Loadings plot of Factor 1 (Principal Component 1) for the score plot in the previous Figure.
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0
5
10
15
20
25
30
35
Controls Infected
β-Sh
eet S
truc
ture
(%)
Bar diagram for the means of ß-sheet percentages measured for healthy control and scrapie-affected samples from genetically selected animals. (Carmona et al., Chemistry and Biology, 2004).
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VIBRACIONES MOLECULARES ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ Espectroscopia Infrarroja Espectroscopia Raman ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ Absorción de radiación infrarroja Difusión inelástica de radiación ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ APLICACIONES ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ • Estructura de la materia a nivel molecular (moléculas orgánicas, inorgánicas y
cristales) • Análisis químico (determinación de compuestos inorgánicos, orgánicos y
biológicos) en estado sólido, líquido o gaseoso.
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Teoría de grupos
ESTRUCTURA
Cálclulos de frecuencias de vibración