CL 7 - Función Proteica
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FUNCIN PROTEICA
Licda. Carmen Julia Mazariegos
Bioqumica I
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UNIN REVERSIBLE PROTENA-LIGANDO
Protenas de Unin al Oxgeno
Mioglobina - Hemoglobina
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Las protenas son molculas dinmicas Cambio de conformacin.
Cmo interactan las protenas con otras
molculas?
Estructura cuaternaria Interaccin entre polipptidos.
Funcin proteica Interaccin con otras molculas.
INTRODUCCIN
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Unin reversible a otras molculas Ligando.
Sitio de unin Complementario al ligando.
Interaccin protena ligando (PL) es especfica.
Protenas son flexibles cambios conformacionales
Adaptacin estructural encaje inducido.
Protenas multimricas
Regulacin
INTRODUCCIN PUNTOS CLAVE
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Ligando.
Sitio de Unin.
Encaje Inducido.
Hemo.
Porfirina
Protena alostrica.
Desoxihemoglobina.
Carbaminohemoglobina
Efecto Bohr
GLOSARIO
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GRUPO HEMO
Caractersticas Bioqumicas
Metales de transicin Fe.
Incorporado a un grupo
prosttico.
Unido en forma Fe2+.
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MB Y HB
Familias de protenas Globinas
Mioglobina: 153 aa
Comn en msculos (rojo).
Almacena oxgeno utiliza cuando el msculo trabaja.
Un nico polipptido + un grupo hemo.
Compuesta por hlices alfa.
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INTERACCIN PL
Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin reversible).
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INTERACCIN PL
Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin reversible).
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Kd = [M] de L cuando la mitad de los sitios de unin al ligando estn ocupados.
Saturacin, Insaturacin, Media Saturacin.
Entre ms estrechamente una protena se una a un ligando (afinidad), menor [L] ser necesaria para que la mitad de los sitios de unin se encuentren ocupados y por tanto, menor Kd.
INTERACCIN PL
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Kd para cada protena.
Qu protena tiene mayor afinidad por el ligando A?
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INTERACCIN PL
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GRUPO HEMO
CO y NO pueden unirse con mayor afinidad.
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MB Y HB
Hemoglobina:
Compuesta de cuatro cadenas polipeptdicas (2 alfa 141 aa y 2 beta 146 aa), cada una unida a un grupo hemo.
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NOMBRE DE LOS RESIDUOS
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Sangre arterial 96% saturacin.
Sangre venosa 64% saturacin.
LA HB
TRANSPORTA O2 EN LA SANGRE
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CAMBIOS CONFORMACIONALES
La hemoglobina existe en dos estados
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CAMBIO
CONFORMACIONAL
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UNIN COOPERATIVA
La Hb debe unir oxgeno eficientemente en los pulmones (pO2 13,3 kPa) y liberarlo en los tejidos (pO2 4 kPa).
Transicin: T (baja afinidad) y R (alta afinidad).
Cooperatividad (mltiples subunidades)
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PROTENAS ALOSTRICAS
Protenas alostricas Moduladores.
La unidad de una molcula de O2 a una subunidad individual altera la afinidad para el O2 de las subunidades adyacentes.
La cooperatividad que se observa en la hemoglobina es homotrpica.
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ECUACIN DE HILL
Descripcin cuantitativa de la unin cooperativa.
Coeficiente de Hill (nh), medida del grado de cooperatividad. Igual a 1: No cooperativo.
Mayor a 1: Cooperatividad +
Menor a 1: cooperatividad negativa.
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ESTABILIZACIN DEL ESTADO T
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HbS
Anemia Falciforme. Polimorfismos. Variaciones en genes. HbS Desoxigenada Sustitucin Val 6
Glu 6
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CONCLUSIONES Grupo Hemo
Hb vs Mb
Curva de unin a la hemoglobina
p50
Alosterismo: Homotrpico (unin cooperativa) y
heterotrpico.
Efecto del pH.
Efecto del BPG
Anemia falciforme
Hemoglobina providencia