des Funcionales[1]

MDULO I: CIENCIA DE LOS MATERIALES BIOLGICOS

Introduccin Intr oduccinUna propiedad funcional es toda propiedad no nutricional que influye en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. Las propiedades funcionales se pueden clasificar en: Propiedades sensoriales. Propiedades fsicas. Propiedades reolgicas. Las propiedades funcionales tienen un papel decisivo en la preparacin, transformacin y almacenamiento de los alimentos.

Propiedades protenas I . Propiedades funcionales de protenas1. Rol biolgico de las protenas .Las protenas son molculas de gran tamao, complejidad y diversidad, y la fuente, a travs de la dieta, de los aminocidos esenciales y no esenciales necesarios para el crecimiento, sustento y bienestar del hombre. Estas macromolculas, que se caracterizan por contener nitrgeno, estn ntimamente relacionadas con distintos procesos asociados a la vida y, adems, en los mamferos, incluido el hombre, poseen funcin estructural, ya que es grande el contenido proteico de los msculos y rganos internos. Asimismo, la materia mineral de los huesos est combinada con el colgeno, y el contenido de protenas de la piel representa aproximadamente el 10 % de las protenas corporales. Algunas protenas tienen funcin biocatalizadora (enzimas y hormonas) de reacciones qumicas y procesos fundamentales, tales como crecimiento, digestin, metabolismo, excrecin, transformacin de la energa qumica en trabajo mecnico, etc. Las protenas plasmticas y la hemoglobina regulan la presin osmtica y el pH de algunos lquidos tisulares. Por ltimo, las protenas intervienen en los procesos inmunolgicos, ya que los anticuerpos, que en realidad son protenas plasmticas modificadas, representan una proteccin del organismo frente a determinados compuestos y microorganismos capaces de provocar enfermedades.

2. Fuentes de protenasNo existe ningn alimento que est constituido solo por protenas, es decir, que contenga 100 % de protena. Los alimentos que contienen los ms altos valores no contienen ms de un 45% y aun este valor resulta excepcionalmente elevado. Las mayores fuentes de protenas las constituyen, principalmente, los alimentos de origen animal, como carnes, pescados, productos lcteos y huevos, y de origen vegetal, como las legumbres y semillas.

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3. Tipos, estructura y nomenclaturaa. Aminocidos Los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas. La estructura de los aminocidos es relativamente sencilla. Se caracterizan fundamentalmente por contener un grupo cido COOH (carboxlico) y otro bsico NH3(amino), ambos en posicin a. Por ello, la frmula general de los a-aminocidos es:

El tomo de carbono al que est fijado el grupo NH2 se conoce como carbono a. Excepto en el caso del aminocido glicina, tiene cuatro tomos o grupos de tomos diferentes fijados. Estas estructuras pueden existir en dos distribuciones espaciales diferentes que son imgenes especulares. En la naturaleza solo existe una de estas formas, la forma L. A pH neutro y en solucin acuosa, ambos grupos funcionales (amino y carboxlico) estn ionizados, ya que el grupo cido cede un protn quedando cargado negativamente, mientras que el grupo bsico capta un protn adquiriendo carga positiva. En consecuencia, la molcula posee caractersticas de dipolo o zwitterion. Esta caracterstica repercute en algunas de las propiedades, por ejemplo, que sean ms solubles en agua que en disolventes menos polares, en que la fusin o descomposicin de sus formas cristalinas se produzcan a temperaturas ms bien elevadas, entre otras.

forma zwitterin o ion dipolar

El grupo R, llamado cadena lateral, desempea un papel importante en relacin con las propiedades fisiolgicas y fisicoqumicas de los aminocidos y, por lo tanto, tambin de las protenas. Dado que los diferentes aminocidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos segn el tipo de cadena lateral que posean en: - No polares. - Polares sin carga. - Con carga positiva. - Con carga negativa.

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Estructura de los L- aminocidos ms frecuentes (a pH 6-7)Con grupos R polares sin carga Nombre Glicina H Serina HO CH2 Estructura +NH3 CH COO+NH3 CH +NH3 CH3 CH OH Cistena HS Cistina S CH2 CH2 +NH3 CH +NH3 CH +NH3 S Tirosina HO Asparagina CH2 CH COOCOOFenilalanina CH2 +NH3 CH2 NH2 O=C NH2 O=C CH2 CH2 CH2 CH COOTriptfano N +NH3 CH COOMetionina Glutamina +NH3 CH COOCH3 S CH2 CH2 +NH3 CH COOH +NH3 CH2 CH COOCOOIsoleucina CH3 H3 C CH3 CH2 CH +NH3 CH COO+NH3 CH COOCH COOLeucina COOCH3 CH3 CH +NH3 CH2 CH COOValina Nombre Alanina CH3 CH3 CH Con grupos R no polares ( o hidrofobos) Estructura +NH3 CH COO-

+NH3 CH COO-

Treonina

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Con grupos R cargados negativamente Nombre cido asprtico -OOC CH2 Estructura +NH3 CH COONombre Lisina

Con grupos R cargados positivamente Estructura +NH3 CH 2 +NH3 CNHCH 2 NH CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 +NH3 CH COO-

cido glutmico

+NH3 -OOC CH2 CH2 COO-

Arginina

+NH3 CH COO-

Histidina

+ HN N H CH2

+NH3 CH COO-

Iminocidos Prolina + N H2 Hidroxiprolina HO + N H2 COO-

COO-

b. Pptidos Cuando se combinan dos molculas de aminocidos, el grupo cido de una molcula reacciona con el grupo bsico de otra, formndose un enlace peptdico con eliminacin de agua. De esta manera se unen los aminocidos para constituir las protenas. Las sustancias de peso molecular relativamente pequeo se conocen como pptidos.

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c. Protenas Las protenas tienen gran variedad de funciones biolgicas. Sus estructuras presentan mayor complejidad en relacin con los pptidos, debido a que pueden estar formadas por centenares de aminocidos unidos entre s. Son las sustancias ms complejas conocidas por el hombre, lo que se ilustra comparando el peso molecular y frmula con otras sustancias. Si comparamos el peso molecular y frmula de un monosacrido simple como la glucosa con el de una protena como la lactoglobulina, tenemos que el primero tiene un peso molecular de 180 y una frmula de C6H12O 6, mientras que la lactoglobulina tiene un peso molecular de 42000 y una frmula aproximada de C1864H3012O576N468S21. Estructura primaria: Se entiende por estructura primaria a la secuencia lineal de aminocidos que forman la cadena polipeptdica. Esta estructura confiere a la protena muchas de sus propiedades fundamentales y la que determina en gran manera las estructuras secundaria y terciaria. Si la protena contiene elevada proporcin de aminocidos hidrfobos, es probable que la solubilidad de la misma en disolventes acuosos sea inferior a la de aquellas que contengan aminocidos con grupos hidrfilos. Estructura secundaria Es la disposicin espacial tridimensional del esqueleto de la cadena polipeptdica, sin incluir las cadenas laterales de los aminocidos. Por ejemplo, la a hlice de la lana, la configuracin o de hojas plegadas de la seda y la hlice del colgeno. En el caso de la disposicin a hlice, un paso de espiral contiene 3,6 restos de aminocidos y situados los grupos R hacia el exterior del eje longitudinal. Esta disposicin permite que se establezcan puentes de hidrgeno entre el tomo de nitrgeno de un enlace peptdico y el oxgeno del carbonilo de cuatro aminocidos, despus. Los puentes de hidrgeno tienen orientacin casi paralela al eje de la hlice y le confieren rigidez. Algunas protenas fibrosas poseen estructura secundaria con la configuracin de hoja plegada . En este caso, la estructura peptdica adquiere una disposicin en zigzag, con los grupos R de los aminocidos por encima y por debajo de la cadena peptdica. En este tipo de estructura se da la mxima posibilidad para el establecimiento de enlaces de hidrgeno entre cadenas vecinas y el conjunto muestra buena estabilidad.

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Estructura terciaria Corresponde a la disposicin tridimensional de la cadena polipetdica completa; se refiere a la ordenacin y disposicin de los distintos fragmentos del polipptido. Comporta un plegamiento de unidades regulares de la cadena peptdica, que origina zonas de la molcula que carecen de estructura secundaria, a hlice, y as, por ejemplo, algunas protenas contienen fragmentos con estructura a hlice y otros en que falta este tipo de estructura. En funcin de la secuencia de aminocidos, vara la longitud de los fragmentos de a hlice, lo cual genera la estructura terciaria caracterstica. Estos fragmentos replegados estn unidos mediante puentes de hidrgeno formados entre grupos R, enlaces salinos, interacciones hidrfobas y enlaces disulfuro covalentes (-S-S-). Los enlaces disulfuro son los que de manera ms enrgica mantienen la estructura terciaria de las protenas. Clasificacin de protenas: estructura terciaria La estructura terciaria de una protena es el modo en el cual se pliega la cadena polipetdica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las protenas hace que se distingan subestructuras dentro de sta. Las protenas de origen animal se clasifican de acuerdo con su forma molecular, ya sea como fibrosas o globulares. Las protenas vegetales de manera general se dividen en gluteninas o prolaminas. Las protenas fibrosas tienen la funcin principal de proporcionar soporte mecnico a las clulas y a los organismos. Las protenas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y, por tanto, son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayora de las funciones celulares las llevan a cabo protenas globulares. Las protenas fibrosas, son bastante insolubles y estn formadas por cadenas polipeptdicas individuales en zigzag que se mantienen unidas por medio de enlaces transversales para formar molculas alargadas o fibrosas. Entre las protenas fibrosas podemos encontrar el colgeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes; la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uas; la elastina, presente en tendones y arterias; y la miosina, en los msculos. Con respecto a las protenas globulares, son ms complejas que las fibrosas, debido a que sus cadenas polipeptdicas estn dobladas de diversas maneras para formar molculas con una forma irregular, pero voluminosa y compacta.

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La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las protenas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas protenas. No existe un patrn general para el plegado y, por lo tanto, es necesario determinar la naturaleza exacta del plegamiento para cada protena, llamada estructura terciaria. Ejemplos de este tipo de protena son las enzimas, las hormonas protenicas, albminas, globulinas (sangre), casena (leche), ovoalvmina (huevo). Las gluteninas se caracterizan por su insolubilidad en soluciones neutras y su solubilidad en cidos y lcalis. Ejemplo de ellas son la glutenina presente en el trigo y la hordenina en la cebada. Las prolaminas, por otra parte, son insolubles en agua pero solubles en alcohol. Ejemplo de prolaminas son la orizenina presente en el arroz, la gliadina presente en el trigo y la zaina en el maz.

Estructura cuaternaria Anteriormente, hemos comentado las estructuras relacionadas con una cadena polipeptdica. Cuando varias de estas cadenas (sub-unidades) se unen entre s para constituir la protena, se origina la llamada estructura cuaternaria. Los enlaces que mantienen esta estructura son del mismo tipo que los estudiados para el caso de la estructura terciaria, con la excepcin de los puentes disulfuro, que no intervienen en este caso.

d. Protenas conjugadas o heteroprotenas Son aquellas que se presentan combinadas con hidratos de carbono, lpidos, cidos nucleicos, iones metlicos o fosfato. Estos compuestos constituyen el denominado grupo prosttico. Aunque existen grandes diferencias entre las distintas protenas conjugadas, todas tienen una caracterstica comn; su estabilidad gracias al grupo prosttico.

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Glucoprotenas

Protenas conjugadas con un heterosacrido, el cual puede contener hexosamina, cualquier otra glucosamina, galactosamina junto con uno o varios monosacridos como galactosa, manosa, fucosa y cido silico. En las secreciones mucosas hay glucoprotenas; algunas protenas plasmticas tambin pertenecen a este grupo. Combinaciones naturales de protenas con lpidos, se encuentran en las clulas y suero sanguneo. Permiten transportar los lpidos por el torrente circulatorio, adems de ser componentes fundamentales de las membranas celulares. Se clasifican segn su densidad en: elevada, baja y muy baja densidad. Los lpidos unidos a la protena, corrientemente, son triglicridos, fosfolpidos, colesterol o derivados de colesterol. Complejos constituidos entre protenas y cidos nucleicos. Existen en virus y ribosomas. Protenas conjugadas con metales pesados. Por ejemplo, la hemoglobina y la mioglobina encargadas de transportar oxgeno. Los citocromos involucrados en el transporte de electrones. Protenas conjugadas con fosfatos inorgnicos. Las ms conocidas son la casena y la pepsina.

Lipoprotenas

Nucleoprotenas Metaloprotenas

Fosfoprotenas

4. Desnaturalizacin de protenasLa ms importante de las propiedades de las protenas es la desnaturalizacin. Por tal se entienden ciertos cambios experimentados por las propiedades funcionales y fisicoqumicas naturales de la protena. La desnaturalizacin puede definirse como una modificacin de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la molcula proteica que no involucra rompimiento de enlaces covalentes. De hecho, se produce rotura de puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas y enlaces salinos, todo lo cual hace que la molcula se despliegue. Estos cambios pueden reversibles o irreversibles, dependiendo del agente involucrado. Esta susceptibilidad ser variable para las diferentes protenas, dado que poseen diferentes estructuras y composicin de aminocidos. Por ello, mientras un determinado agente desnaturalizante afectar a la estructura terciaria de una protena, en otras alterar preferentemente la estructura secundaria. La desnaturalizacin puede ser provocada por numerosos factores que se dividen en factores fsicos y qumicos.Factores fsicos Calentamiento Enfriamiento Tratamiento mecnico Presin hidrosttica Radiacin Factores qumicos cidos Bases Sales Metales Disolventes Orgnicos

- Agentes fsicos: La aplicacin de calor es el ms importante de los agentes fsicos. La velocidad de desnaturalizacin de una protena depende mucho de la temperatura. Mientras que para la mayora de las reacciones qumicas cada incremento de 10 C duplica la velocidad de reaccin, en la desnaturalizacin esta velocidad aumenta unas 600 veces para el mismo incremento. El contenido de agua es un factor que posee gran importancia, especialmente en el caso de productos desecados; algunas protenas son estables a temperaturas superiores a los 100 C si es muy bajo el contenido de humedad. La fuerza inica, el pH de la solucin y la naturaleza de los iones presentes son tambin factores capaces de modificar la susceptibilidad de la protena a la desnaturalizacin por calor. Las presiones elevadas de 100 kg/cm2 son capaces de producir desnaturalizacin de las protenas, debido a que se modifican las estructuras de las molculas y adquieren mayor densidad. Las radiaciones ultravioleta inactivan determinadas enzimas y disminuyen la solubilidad de algunas protenas. CAPTULO 3

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- Agentes qumicos: El pH del medio tiene gran importancia en los fenmenos de desnaturalizacin de protenas. La mayora de las protenas son estables en un reducido intervalo de pH y valores del mismo. A medida que el pH se aleja de valor ptimo, aumentan las cargas en los grupos R y tambin las que ejercen repulsin entre diferentes zonas de la molcula. Esto comporta la modificacin de la estructura, aunque, si estos cambios no son excesivos, la protena puede adquirir de nuevo su configuracin normal cuando se reestablece el valor de pH ptimo. Altas concentraciones de solutos (6-8M) tales como urea o guanidina son capaces de ocasionar ruptura de puntes de hidrgeno y, en ltimo trmino, la desnaturalizacin de la protena. Los detergentes sintticos son los agentes ms enrgicos para causar la desnaturalizacin debido a su propiedad de neutralizar los grupos hidrfilos e hidrfobos, bloqueando as las fuerzas necesarias para mantener la estructura proteica. Los disolventes orgnicos, como acetona o alcohol, son capaces de conseguir la desnaturalizacin, aunque en este caso es posible disminuir los efectos trabajando a bajas temperaturas. Efectos de la desnaturalizacin: - Mayor sensibilidad del enlace peptdico a los fenmenos de hidrlisis provocados por enzimas propteolticas. - Cambios en la solubilidad por exposicin de las unidades peptdicas hidroflicas o hidrofbicas. - Prdida de la actividad enzimtica y biolgica. - Disminucin y prdida de la capacidad de cristalizacin. - Aumento de la viscosidad intrnseca. - Cambio en la capacidad de retencin de agua. - Mayor riesgo de ataque qumico por exposicin de otros enlaces peptdicos.

5. Propiedades funcionales de las protenasLas propiedades funcionales de las protenas son propiedades fisicoqumicas que les permiten contribuir a las caractersticas deseadas de un alimento. Son varias las propiedades funcionales que intervienen habitualmente en cada alimento. Por otra parte, las propiedades funcionales denotan las caractersticas que gobiernan el comportamiento de las protenas en los alimentos durante su procesamiento, almacenamiento y preparacin, y su efecto en la calidad y aceptacin del alimento. Existen varias formas de clasificar las propiedades funcionales, una de las cuales veremos a continuacin. Las propiedades funcionales de las protenas alimenticias pueden clasificarse en tres grupos principales: - Propiedades de hidratacin (dependientes de las interacciones protena-agua), tales como absorcin y retencin de agua, suculencia, hinchado, adhesin, dispersabilidad, solubilidad y viscosidad (esta ltima se considera frecuentemente como una propiedad hidrodinmica). - Propiedades dependientes de las interacciones protena-protena, tales como gelificacin, precipitacin y formacin de otras estructuras diferentes (fibras y pastas proteicas). - Propiedades superficiales, como la tensin superficial de emulsificacin y caractersticas espumantes de las protenas. Estos grupos no son totalmente independientes, por ejemplo, la gelificacin no solamente implica las interacciones protena-protena, sino que tambin la protena-agua. Por otra parte, la viscosidad y solubilidad dependen, una y otra, de las interacciones protena-agua y protena-protena.

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Diversas aplicaciones de las propiedades funcionales en sistemas alimenticios se describen en la siguiente tabla:

Propiedad funcional Solubilidad.

Modo de accin Permite precipitacin de protenas para formar productos estructurados (a). Incrementa la solubilidad de protenas hidrolizadas para suplementar bebidas cidas (b). Enlaces de hidrgeno del agua a grupos polares de la protena para prevenir sinresis o prdida de agua La viscosidad de un sistema alimenticio puede incrementarse por la introduccin de protenas o un alimento que contengan protenas Formacin de una matriz reteniendo humedad, lpidos, polisacridos, otros ingredientes. til para enlazar partculas en formas estructuradas. Las protenas tienen un papel definido en determinar la fuerza de masa y otras estructuras, especialmente por grupos sufidrilos y disulfuros. Absorcin, retencin, liberacin. Formacin y estabilizacin de la emulsin. Enlazando grasa libre. Las protenas en solucin reducen la tensin superficial del agua y consecuentemente ayudan en la formacin de alimentos espumas. Forma una pelcula estable que atrapa gas.

Sistema alimenticio (a) Carnes, quesos, yogures. (b) Bebidas cidas.

Adsorcin de agua y retencin.

Carne, vienesas, pan, queques.

Viscosidad.

Sopas, salsas, porridge.

Gelificacin, formacin de nata, coagulacin.

Imitacin de carnes, queso, yogurt, cuajadas.

Cohesin-adhesin.

Carnes, vienesas, productos horneados, pastas, imitacin de carnes. Carne, productos de panadera.

Espesamiento, formacin de miga, elasticidad.

Fijacin de aromas. Emulsificacin. Adsorcin de grasa. Espumacin, aireacin.

Imitacin de carnes, productos horneados. Vienesas, sopas, panes. Carnes, vienesas, pasteles. Postres, queques, merengues.

a. Propiedades de hidratacin La conformacin de una protena en solucin depende, fundamentalmente, de sus interacciones con el agua. La mayor parte de los alimentos son sistemas slidos hidratados y el comportamiento fisicoqumico y reolgico, de las protenas y los otros constituyentes del alimento, est influenciado no solo por la presencia de agua sino que tambin por la actividad de agua. Se pueden distinguir seis clases (o estados) de agua ligada a las protenas; el agua presente en cada uno de esos estados, puede determinarse cuantitativamente por algn mtodo fsico especfico: 1. El agua de estructura (o de constitucin), ligada a la protena por enlaces hidrgeno, que contribuyen a estabilizar la estructura de la protena y no est disponible como disolvente o reactivo.

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2. El agua de la capa monomolecular; absorbida en sitios especficos de la protena (cadenas laterales polares ionizadas o no ionizadas) por intermedio de enlaces de hidrgeno o interacciones dipolo-dipolo. Representa de 40 a 90 mg/g de protena. Esta clase de agua forma una primera capa en torno a la protena. No est (o est poco) disponible como disolvente o reactivo. 3. El agua no congelable; sus fuertes interacciones con la protena impiden que cristalice durante el descenso de temperatura. El agua no congelable incluye al agua de estructura y a la de la capa monomolecular. Representa hasta 0.3-0.5 gramos por gramo de protena. Lo que corresponde aproximadamente a casi la totalidad del agua que puede absorber una protena en una atmsfera con humedad del 90%. La mayor parte de esta agua se encuentra bajo la forma de capas sucesivas en torno a la protena, unidas unas con otras por intermedio de enlaces de hidrgeno e interacciones dipolo-dipolo. Esta clase de agua est disponible como disolvente y reactivo. La cantidad de agua no congelable est relacionada directamente con el contenido de aminocidos de la cadena lateral polar. 4. El agua de hidratacin hidrfoba, no est muy bien definida, pero tambin contribuye a la conformacin de la protena. 5. El agua capilar o embebida est retenida fsicamente entre las molculas proteicas. Constituye la mayor parte del agua, incluso en los poros de los alimentos hmedos, ms o menos gelificados, como el queso o la carne. Representa hasta 10 gramos por gramo de protena. Esta clase de agua est disponible como disolvente y como reactivo. 6. El agua de hidratacin hidrodinmica, rodea las molculas proteicas en solucin y, durante los movimientos de difusin u otros, se desplaza con ellas. Se comporta como el agua libre. Las fronteras de estas diferentes categoras de agua no estn delimitadas de una manera muy precisa, ya que dependen en parte, de la naturaleza de la protena y del mtodo de medicin. Diversos factores ambientales influyen en las propiedades de hidratacin de las protenas, tales como la concentracin, pH, temperatura, tiempo, fuerza inica y presencia de otros constituyentes; los cuales afectan las fuerzas que intervienen entre las interacciones protena-protena, y protena-agua. La mayora de las propiedades funcionales vienen determinadas por el equilibrio entre estas fuerzas. La absorcin total del agua aumenta con la concentracin proteica. Las variaciones de pH al modificar la ionizacin y la carga neta de la molcula proteica, alteran las fuerzas atractivas y repulsivas entre protenas y la capacidad de estas ltimas para asociarse con el agua. En el punto isoelctrico las interacciones protena-protena son mximas y las protenas asociadas y replegadas sobre ellas mismas, manifiestan el mnimo de hidratacin e hinchamiento. Generalmente, la fijacin de agua disminuye cuando la temperatura se eleva, debido a la disminucin de enlaces de hidrgeno, ya que durante el calentamiento la protena sufre una desnaturalizacin y agregacin, puede reducirse la superficie de la protena y la disponibilidad de grupos polares para fijar agua. Sin embargo, al calentarse protenas muy compactas, como se produce una disociacin y desdoblamiento molecular, pueden llegar a la superficie enlaces peptdicos y de cadenas laterales polares, antes inactivos, que mejoran la fijacin de agua. Por otra parte, en las protenas que gelifican con calentamiento, si el gel se deshidrata, inmediatamente la protena manifestar una mejor capacidad de absorcin de agua, debido al aumento de las fuerzas capilares en la red proteica insoluble.

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La naturaleza y concentracin de iones tienen efectos significativos sobre la absorcin de agua, hinchazn y solubilidad de las protenas. En general, hay enlaces competitivos entre agua, sales y grupos laterales de aminocidos. A concentraciones salinas bajas (menor a 0.2 M), la hidratacin aumenta. A concentraciones salinas fuertes, predominan las interacciones agua-sal, en detrimento de las interacciones agua-protena, lo que puede originar una deshidratacin de las protenas. La absorcin y retencin de agua por los ingredientes proteicos, tienen un papel fundamental en la calidad de la textura de diversos alimentos, especialmente carnes trituradas y pastas de panadera. El embebecimiento del agua sin disolucin de la protena conduce a una hinchazn (expansin) y le confiere propiedades como consistencia, espesamiento, viscosidad y adherencia. b. Solubilidad La solubilidad de las protenas en el agua depende de varios parmetros. Termodinmicamente, la solubilizacin corresponde a una disociacin simultnea de las molculas del disolvente y de las molculas de protenas, previa a una dispersin de estas ltimas en el disolvente, con una superficie interfacial de mximo contacto entre la protena y el disolvente. Por tanto, para que una protena pueda solubilizarse ser necesario que reaccione, en todo lo posible, con el disolvente (enlaces hidrgeno, interacciones dipolo-dipolo e inicas). La solubilidad de una protena depende del balance hidrofilicidad/hidrofobicidad. Este fenmeno se ve afectado por la composicin de los aminocidos, es decir, de la naturaleza de los residuos y de las caractersticas superficiales de la protena. A menor cantidad de residuos hidrofbicos y a mayor cantidad de residuos cargados, mayor ser la solubilidad. La solubilidad respecto de factores ambientales, depende fundamentalmente del pH, fuerza inica, tipo de disolvente y temperatura: - pH: una protena, con valores de pH superiores o inferiores al punto isoelctrico, tiene carga positiva o negativa y las molculas de agua reaccionan con estas cargas contribuyendo as a su solubilizacin. Adems, las cadenas proteicas que llevan cargas elctricas del mismo signo, tienen tendencia a repelerse y, por lo tanto, a disociarse y desdoblarse. Si se representan, en funcin del pH, las variaciones de la solubilidad de una protena determinada, se obtiene corrientemente una curva en forma de V o U, en la que el mnimo corresponde al punto isoelctrico.

120Nitrgeno soluble

100 80 60 40 20 02,5 3,5 4,5 5,5 6,5 7,5 8,5 9,5 10,5

ph de extraccin Figura: Solubilidad del nitrgeno de la harina desgrasada de cacao en funcin del pH de extraccin.

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A valores de pH cercanos al PI, las molculas proteicas que manifiestan un mnimo de interacciones con el agua y sus cargas netas, son lo bastante dbiles para que puedan aproximarse las cadenas polipeptdicas. A veces, se forman agregados, lo que puede conducir a la precipitacin. La cantidad de precipitado aumenta cuando la densidad de los agregados difiere mucho de la del disolvente y el dimetro de los nuevos agregados es considerable. - Fuerza inica: los iones de las sales neutras, con molaridades entre 0,5-1M, pueden aumentar la solubilidad de las protenas (efecto de la sal o salting-in: salazn). Los iones reaccionan con las cargas de las protenas y rebajan la atraccin electrosttica entre las cargas opuestas de los grupos prximos. Por otro lado, la solvatacin debido a estos iones, permite aumentar la solvatacin de las protenas y, por lo tanto, su solubilidad. Si la concentracin de sales neutras es superior a 1M la solubilidad de las protenas decrece y puede conducir a una precipitacin. Este efecto de hinchazn (salting-out: desalado) resulta de la competencia entre la protena y los iones salinos por las molculas de agua necesarias para su solvatacin respectiva. Con una fuerte concentracin salina, no hay bastantes molculas de agua disponibles para la solvatacin de las protenas, por que la mayor parte del agua est fuertemente ligada a las sales. Bajo estas condiciones, las interacciones protena-protena son ms importantes que las interacciones protena-agua y esto puede conducir a una agregacin seguida de una precipitacin de las molculas proteicas. Efectos del pH y de la fuerza inica sobre la solubilidad del60

aislado de protena de soyaph 6.8 ph 4.7

Solubilidad (%)

40

20

ph 2.0

0.2

0.4

0.6

0.8

1.0

Fuerza inica (M)

Kinsella J. E. et al., New Protein Foods. 1985 Fsicoqumica y Funcionamiento de las Protenas de Oleaginosas

- Tipo de disolventes: al adicionar algunos disolventes tales como el etanol o acetona a una solucin acuosa de protena, se disminuye la constante dielctrica del medio. De esta manera disminuyen las fuerzas electrostticas de repulsin que existen entre las molculas proteicas, lo que contribuye a su agregacin y precipitacin. Estos disolventes entran as en competencia con las molculas de agua y, por tanto, pueden reducir la solubilidad de las protenas. - Temperatura: en general, la solubilidad de las protenas aumenta cuando la temperatura se eleva de 0 a 40-50 C. Por encima de esta temperatura el movimiento de las molculas es suficiente para romper los enlaces implicados en la estabilizacin de la estructura secundaria y terciaria. Esta desnaturalizacin va seguida, frecuentemente, de una agregacin, y la solubilidad de la protena desnaturalizada es inferior a la de la protena natural. Sin embargo, la capacidad de fijar agua solo se ve ligeramente afectada; incluso a veces aumenta, principalmente por absorcin de agua por los capilares del cogulo o gel formado. - Enzimas: las proteasas actan hidrolizando protenas aumentando la solubilidad de estas a su pH isoelctrico.

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Clasificacin de las protenas en funcin de su solubilidad Protena Albminas Ejemplos Seroalbminas, ovoalbminas, a lactoalbmina. B lactoglobulina. Condiciones Solubles en agua a pH 6,6.

Globulinas

Solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7. Solubles en etanol al 70%. Solubles en cido (pH 2) y bases (pH 12).

Prolaminas Gluteninas

Zeina, gliadina. Glutenina del trigo.

En la prctica, la obtencin de datos sobre caractersticas de solubilidad son muy tiles para poder determinar las condiciones ptimas de extraccin y purificacin de las protenas. La solubilidad, bajo distintas condiciones, tambin da una buena indicacin de las aplicaciones potenciales de las protenas. Esto se debe a que el grado de insolubilidad es, probablemente, la medida ms prctica de la desnaturalizacin-agregacin proteica y porque las protenas que existen al comienzo en un estado desnaturalizado, parcialmente agregado, muestran frecuentemente una disminucin de capacidad de gelificacin, emulsin o formacin de espumas. La solubilidad tambin es una caracterstica importante a tener en cuenta con las protenas utilizadas en bebidas. Frecuentemente, la solubilidad proteica a pH neutro o isoelctrico es la primera propiedad funcional que se mide en cada etapa de preparacin o de transformacin de un ingrediente proteico. No es correcto afirmar que las protenas siempre deben tener una elevada solubilidad inicial para que las otras propiedades funcionales sean buenas. La absorcin de agua de un ingrediente proteico, puede algunas veces mejorarse con una desnaturalizacin e insolubilizacin previa. Asimismo, algunas veces se mantiene la aptitud a la gelificacin despus de la desnaturalizacin e insolubilizacin parcial. Toso esto de acuerdo con el hecho de que la formacin de emulsiones, espumas y geles, presupone diversos grados de desdoblamiento, agregacin e insolubilizacin de la protena. Por el contrario, si se quiere que las protenas del lactosuero y algunas otras funcionen bien en las emulsiones, espumas y geles, deben tener una solubilidad inicial bastante elevada. Asimismo, los caseinatos solubles tienen mejores propiedades espesantes y emulsificantes que la casena isoelctrica, que es menos soluble. Puede ser que la ventaja principal de la solubilidad inicial sea que permite una dispersin rpida y completa de las molculas o partculas proteicas. Esto conduce a un sistema coloidal finamente disperso, con una estructura macroscpica homognea y una textura suave. En fin, la solubilidad inicial facilita la difusin de la protena en las interfases aire/ agua y aceite/agua, mejorando as su actividad superficial. c. Viscosidad La viscosidad de un flujo refleja su resistencia al deslizamiento; viene expresada por el coeficiente de viscosidad () que es la relacin entre la fuerza de corte o cizalla (t) y la velocidad relativa de cizalla (y) (o velocidad de deslizamiento). Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante independiente de la fuerza o de la velocidad de cizallamiento, pero las soluciones, dispersiones o suspensiones, emulsiones, pastas o geles de la mayora de las macromolculas hidroflicas, incluidas las protenas, no se comportan como fluidos newtonianos, porque su coeficiente de viscosidad decrece cuando la velocidad de deslizamiento aumenta. Este comportamiento se llama seudoplstico y los factores principales que influyen en este comportamiento son el dimetro de las molculas y el nmero de molculas dispersas.

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El dimetro de las molculas depende de: caractersticas intrnsecas (masa, tamao, volumen, estructura, cargas elctricas, facilidad de deformacin), interacciones protena-disolvente (que influyen en la hinchazn, solubilidad y esfera de hidratacin que rodea la molcula), interacciones protena-protena (que determinan el tamao de los agregados). La viscosidad aumenta exponencialmente en la mayora de los fluidos proteicos con la concentracin proteica a causa de las interacciones protena-protena. Cuando las interacciones protena-protena estn en nmero suficiente, como ocurre en las pastas o geles proteicos, se observa un comportamiento plstico viscoelstico y solo se produce el deslizamiento del fluido por encima de un umbral de fuerza de cizalla que presupone la ruptura de varias de estas interacciones. Las variaciones de pH, temperatura y fuerza inica, as como la adicin de iones de Ca++, agentes oxidantes o reactivos, presuponen la ruptura de enlaces de hidrgeno o disulfuro, pueden modificar profundamente la viscosidad de las soluciones o de las dispersiones proteicas. Estas modificaciones dependen del tipo de protena; sin embargo, en medio alcalino la viscosidad de la mayora de las protenas aumenta. La viscosidad y consistencia son propiedades funcionales importantes en los sistemas proteicos de los alimentos lquidos, tales como bebidas, salsas y cremas. Tambin tiene importancia prctica conocer las propiedades de deslizamiento de las dispersiones proteicas; para aprovechar mejor operaciones como mezcla, calentamiento, enfriamiento y secado. Las correlaciones entre viscosidad y solubilidad no son tan sencillas. Los polvos proteicos insolubles desnaturalizados por el calor no dan una viscosidad elevada cuando se introducen en un medio acuoso. Los polvos proteicos muy solubles dotados de una baja capacidad de absorcin de agua y de hinchamiento (protenas del lactosuero) tambin presentan una viscosidad baja a pH neutro o a pH isoelctrico. Los polvos proteicos solubles que manifiestan inicialmente una absorcin de agua elevada (caseinato de sodio, ciertas preparaciones de protenas de soya) tienen una viscosidad elevada. Por eso, en numerosas protenas, se observa una correlacin positiva entre la absorcin de agua y viscosidad. d. Gelificacin Es importante diferenciar la gelificacin de los otros fenmenos similares en los que el grado de dispersin de una solucin proteica tambin decrece: - Asociacin: estas reacciones tambin afectan a modificaciones que alcanzan el nivel de sub-unidades o de la molcula. - Agregacin y polimerizacin: implican la capacidad de formar complejos de gran tamao. - Precipitacin: incluye todas las reacciones de agregacin conducentes a una prdida total o parcial de solubilidad. - Floculacin: se refiere a reacciones de agregacin desordenada que se producen en ausencia de desnaturalizacin y que a menudo se originan a causa de la desaparicin de repulsiones electrostticas entre cadenas. - Coagulacin: se refiere a las reacciones de agregacin desordenada que se producen con desnaturalizacin y en las que predominan las reacciones de agregacin o las interacciones protena-protena. - Gelificacin: fenmeno en el cual las molculas desnaturalizadas se agregan para formar una red proteica ordenada. La aptitud a la gelificacin es una propiedad funcional muy importante para muchas protenas. Tiene un papel fundamental en la preparacin de numerosos alimentos, entre los cuales hay diversos productos lcteos, la clara de huevo coagulada, los geles de gelatina, productos a base de carne o pescado triturado, geles proteicos de soya y pastas de panadera.

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La gelificacin proteica no solo se aplica para la formacin de geles slidos viscoelsticos, sino tambin para mejorar la absorcin de agua, el espesado, la unin de partculas o adhesin y para estabilizar emulsiones y espumas. En la mayor parte de los casos es indispensable un tratamiento trmico para conseguir la gelificacin. Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces resulta aconsejable una acidificacin ligera. Asimismo, puede necesitarse la adicin de sales, en especial iones de calcio, lo que aumenta la velocidad de gelificacin y/o la firmeza del gel. No obstante, varias protenas pueden gelificarse sin calentamiento, con solo una hidrlisis enzimtica moderada, una simple adicin de iones calcio o una alcalinizacin seguida de un retorno a la neutralidad o al pH isoelctrico. Mientras, se pueden formar numerosos geles a partir de protenas en solucin (ovoalbmina y otras protenas en la clara de huevo, -lactoglobulina y otras protenas de lactosuero, miselas de casena, suero de albmina, protenas de soya), tambin se pueden formar geles de las dispersiones acuosas o salinas de las protenas insolubles o poco solubles, como el colgeno, protenas miofibrilares tales como actomiosina, concentrados proteicos de soya parcial o totalmente desnaturalizados, etc., por lo que la solubilidad proteica no siempre es indispensable para la gelificacin. Todava no se conocen en su totalidad el mecanismo y las interacciones relativas a la formacin de la red proteica tridimensional caracterstica de los geles. Sin embargo, prcticamente todos los estudios sealan la necesidad de una desnaturalizacin y desdoblamiento de la protena como pasos previos a la interaccin ordenada protena-protena y agregacin. La formacin de la red proteica se considera como resultado de un equilibrio entre las interacciones protena-protena, protena-disolvente (agua) y fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas polipeptdicas prximas. Las fuerzas atractivas, o a favor de la formacin de la red proteica, son las interacciones hidrfobas (que aumentan a temperaturas elevadas), electrostticas (tales como puentes de calcio), puentes de hidrgeno (aumentados por enfriamiento) y/o los puentes disulfuro. Su incidencia respectiva variar en funcin de la naturaleza de la protena, las condiciones del medio, y las diversas etapas del proceso. Las repulsiones electrostticas, sobretodo a pH alejado del punto isoelctrico, y las interacciones protena-agua tienden a mantener separadas las cadenas polipetdicas, es decir, son factores que estn en contra de la formacin del gel. Las atracciones proteicas intermoleculares se producen ms rpidamente con concentraciones proteicas elevadas, dada su mayor probabilidad de contactos intermoleculares. El establecimiento de uniones covalentes disulfuro conduce habitualmente a la formacin de geles trmicamente irreversibles, como ocurre con los geles de ovoalvmina y -lactoglobulina. Los geles de gelatina, que estn estabilizados fundamentalmente por puentes de hidrgeno, funden por calentamiento (alrededor de los 30 C) y el ciclo de gelificacin-fusin puede repetirse varias veces. Los geles de protena de soya tienen un comportamiento intermedio y su consistencia disminuye cuando la temperatura de calentamiento sobrepasa los 80 C. Existen protenas que pueden formar geles cuando se calientan juntas, lo que se denomina cogelificacin. Las protenas tambin pueden formar geles por interacciones con agentes polisacridos gelificantes, es el caso de la gelatina y los alginatos o pectinatos que producen geles de alto punto de fusin (80 C), y el caso de la casena k con el carragenato kappa, donde las miselas de casena pueden quedar incluidos en los geles de carragenato. Etapas de la gelificacin Las etapas de la gelificacin trmica son las siguientes: 1. Disociacin reversible de la estructura cuaternaria en sub-unidades o monmeros. 2. Desnaturalizacin irreversible de estructuras secundaria y terciaria. 3. Agregacin de protenas parcialmente desnaturalizadas.

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A medida que la etapa de agregacin es ms lenta con relacin a la desnaturalizacin, ms fcilmente podrn orientarse antes de la agregacin los polipptidos parcialmente desdoblados. Esto favorecer la formacin de un gel ordenado homogneo, de consistencia lisa, fuertemente expandido, muy elstico, transparente, estable frente a la sinresis y exudacin. Contrariamente, los geles formados por partculas proteicas, groseramante agregadas, son opacos, poco elsticos e inestables (sinresis y exudacin). El desdoblamiento de las molculas proteicas aumenta la exposicin de los grupos reactivos, en especial de los grupos hidrfobos de las protenas globulares. Las interacciones hidrfobas protena-protena, tambin resultan favorecidas y representan la causa principal de la posterior agregacin. Las interacciones hidrfobas tendrn tendencia a formar redes compactas. Las interacciones hidrfobas resultan favorecidas a temperaturas altas, mientras que la formacin de puentes de hidrgeno se favorece durante el enfriamiento. El calentamiento tambin favorece la formacin o el cambio de uniones disulfuro. La presencia de un gran nmero de grupos SH y S-S reforzar la red intermolecular y tendr tendencia a hacer el gel trmicamente irreversible. Las uniones calcio mejoran la firmeza y estabilidad de numerosos geles. La zona de pH en la cual se produce la gelificacin se ensancha con el aumento de la concentracin proteica; esto indica que los numerosos enlaces hidrfobos y disulfuro formados con fuerte concentracin proteica pueden compensar las fuerzas electrostticas de repulsin inducidas por la alta carga neta de la protena (a pH alejado del punto isoelctrico). En el punto isoelctrico, la ausencia de fuerzas repulsivas conduce a la formacin de geles menos expandidos, menos consistentes y menos hidratados. Propiedades gelificantes de algunas protenas alimentarias La gelificacin trmica de las protenas miofibrilares (actomiosina) de los msculos estriados de mamferos y pescados, contribuye a la textura de numerosos alimentos: acta de agente ligante en las carnes picadas, trituradas o reconstituidas por compresin; estabilizan la emulsin de las salchichas; dan consistencia homognea, lisa y elstica al kamaboko. En salchichas, un aislado proteico de soya puede contribuir favorablemente a la textura final dadas sus propiedades de absorcin y retencin de agua, as como a sus propiedades gelificantes. El caseinato de sodio que posee capacidad emulsionante y gelificante tambin favorece a la textura. El plasma sanguneo no aumenta la viscosidad de la carne de las salchichas, pero contribuye a la firmeza del gel. Las propiedades de coagulacin de las miselas de casena de la leche son aprovechadas para la preparacin de un gran nmero de cuajadas, quesos, y productos lcteos gelificados. Pocos sistemas son tan termoestables. Las protenas del lactosuero en aolucin a una concentracin superior al 5% tienen buenas propiedades gelificantesa temperaturas de 70-85C; los geles obtenidos son menos firmes y menos elsticos que los e ovoalbmina o e protenas de soya y son irreversibles. Las protenas de la clara de huevo son con frecuencia consideradas como el mejor agente ligante o gelificante. e. Texturizacin Las protenas constituyen la base de la estructura y de la textura de numerosos alimentos, tanto de los que provienen de tejidos vivientes (miofibrillas de carne y de pescado) como aquellos que son fabricados (masa, miga de pan, geles de soya y de gelatina, cuajada y queso, emulsiones crnicas de las salchichas, etc.). Existen procedimientos de texturizacin que, a partir de protenas solubles de los vegetales o de la leche, conducen a estructuras fibrosas o en forma de pelcula que poseen una textura masticable y una buena capacidad de retencin de agua, pudiendo conservar estas propiedades en el curso de tratamientos ulteriores de hidratacin y calentamiento. Estas protenas texturizadas son frecuentemente utilizadas para sustituir o diluir las carnes. Del mismo modo, se practican algunos procedimientos de texturizacin a fin de retexturizar o dar forma a las protenas animales tales como la carne de vacuno o de ave.

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A continuacin se presentan algunos de estos procedimientos de texturizacin: - Formacin de fibra: se refiere al hilado de las protenas vegetales, especialmente la soya, y de protenas de la leche. Presenta numerosas similitudes con el de las fibras textiles sintticas. Las fibras obtenidas se cortan, agrupan, prensan, etc., dando as productos anlogos al jamn, las carnes de aves o el msculo de pescado. Parece ser que la mayor parte de las protenas globulares (peso molecular mayor a 10.000) pueden hilarse en fibras, siempre que estn exentas de constituyentes no proteicos, es decir que sean concentrados proteicos. - Extrusin termoplstica: es una tcnica ampliamente utilizada para la texturizacin de protenas vegetales. Da como resultado grnulos y trozos secos, fibrosos y porosos que, despus de rehidratados, poseen una textura masticable. No es indispensable que el material bsico sea un aislado proteico, se pueden utilizar harinas o concentrados proteicos de soya conteniendo de 45 a 70% de protena, lo que tiene la ventaja de ser menos costoso. La adicin de pequeas cantidades de almidn o de amilosa mejora la textura final, mientras que una proporcin de lpidos superior al 5-10% es desfavorable. La adicin de cloruro de sodio o de calcio hasta un 3% reafirma la textura. El procedimiento de extrusin termoplstica consiste en someter la mezcla hidratada protena-polisacrido a una presin y temperatura elevada (150-200 C) por 20 a 150 segundos, con lo cual la mezcla pasa de un estado pulverulento a una consistencia de pasta viscosa. Despus sufre una extrusin rpida y vuelve a presin atmosfrica, lo que produce una evaporacin instantnea del agua interna con formacin de burbujas de vapor que se dilatan. Despus del enfriamiento y endurecimiento, la masa proteo-polisacardica posee una estructura seca, fuertemente expandida. Un producto de este tipo se utiliza en hamburguesas, albndigas de carne y ravioles, entre otros. Una buena texturizacin de este tipo se consigue con protenas de suficiente solubilidad inicial y con un peso molecular elevado que manifieste caractersticas reolgicas apropiadas durante el proceso. - Formacin de masa: es una propiedad nica de las protenas del gluten, que se debe al albumen de los granos de trigo (y en menor intensidad en los granos de centeno y cebada), es su aptitud para formar, despus de la mezcla y amasado en presencia de agua y a temperatura ambiente, una pasta fuertemente cohesiva y viscoelstica. Esto constituye la base de la transformacin de la harina de trigo en masa de panadera y de su posterior conversin en pan, por fermentacin y coccin. Adems de las protenas del gluten (gliadinas y gluteninas) la harina de trigo contiene granos de almidn, pentosanos, lpidos polares y no polares, as como protenas solubles que contribuyen todas juntas en la formacin de la red pastosa y/o a la textura final del pan. La composicin y el gran tamao molecular de las gliadinas y de las gluteninas explican en gran parte, el comportamiento del gluten. Debido a su bajo contenido en aminocidos ionizables, las protenas son poco solubles en agua. Por ser ricas en glutamina y en aminocidos hidroxilados, tienen tendencia a formar enlaces de hidrgeno. Esto tambin explica la capacidad de absorcin de agua, as como las propiedades de cohesin y adhesin del gluten. Estas ltimas tambin pueden proceder de la fuerte proporcin de aminocidos apolares y de las interacciones hidrofbicas resultantes y que contribuyen a la agregacin de protenas y a la fijacin de lpidos y glicolpidos. Finalmente, la presencia de numerosas uniones disulfuro hace que se formen asociaciones de alto peso molecular que puede motivar la formacin de fibrillas.

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Caractersticas del gluten

Cuando la harina hidratada se mezcla y amasa, las protenas del gluten se orientan, alinean y despliegan parcialmente. Esto aumenta las interacciones hidrofbicas y la formacin de nuevas uniones disulfuro. A medida que las partculas iniciales de gluten se transforman en membranas (o pelculas delgadas), se forma una red proteica tridimensional viscoelstica que engloba los granos de almidn y los otros constituyentes de la harina. La ruptura de las uniones disulfuro por agentes reductores como la cistena, destruye las estructuras que aseguran la cohesin del gluten hidratado y de la masa de pan mientras que la adicin de agentes oxidantes, tales como los bromatos, aumentan la dureza y elasticidad. Las harinas fuertes de algunas variedades de trigo necesitan largos perodos de amasado y dan masas muy cohesivas. Las harinas dbiles son menos eficaces y la red de gltenes se derrumba cuando la energa o la duracin del amasado sobrepasa cierto nivel, probablemente debido a la ruptura de uniones disulfuro (sobretodo en ausencia de aire). La fuerza de masa parece estar relacionada con un alto contenido de gluteninas de gran masa molecular. Las gluteninas son responsables de la elasticidad, cohesin y tolerancia de la masa al amasado, mientras que las gliadinas facilitan la fluidez, extensibilidad y expansin de la masa, contribuyendo as a aumentar el volumen del pan. La coccin no provoca una acusada desnaturalizacin en las protenas del gluten, lo que puede deberse a que las gliadinas y gluteninas ya estn parcialmente desdobladas. Las protenas del gluten juegan un papel importante para retener el agua durante la coccin, lo que da origen a una masa esponjosa (40-50% de agua). Las protenas solubles de trigo (albminas, globulinas) se desnaturalizan y se agregan durante la coccin y esta gelificacin parcial contribuye a formar la miga. Frecuentemente se aconseja aadir protenas externas a los productos de panadera para enriquecerlos, por ejemplo, en el aspecto nutritivo. Estas protenas externas no siempre son compatibles; las globulinas rebajan fuertemente la hinchazn y este efecto puede evitarse utilizando protenas de soya, de leche y lactosuero. La adicin de lpidos polares, tales como glicolpidos de harinas de trigo, permiten la incorporacin de protenas extraas o de harinas de otros cereales sin alterar la estructura del pan. Esto indica la importancia de los glicolpidos para formar enlaces hidrofbicos e hidrgeno en la red del gluten. As mismo, a causa de sus propiedades adhesivas, se utiliza el gluten como agente ligante en diversos productos crnicos.

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f. Fijacin de aromas Las protenas pueden utilizarse como buenos transportadores de aromas deseables. Por ejemplo, es interesante darle un cierto aroma de carne a las protenas vegetales texturizadas. Lo ideal sera que durante el almacenamiento y tratamientos se mantuviesen todos los componentes voltiles para que luego se liberasen rpidamente, de forma total y sin modificaciones, en la boca. El resolver los problemas que acabamos de esbozar solo podr conseguirse con nuevas investigaciones sobre los mecanismos que ligan estos compuestos voltiles a las protenas. La fijacin de un aroma puede implicar una adsorcin en la superficie del alimento o una penetracin por difusin al interior (absorcin). La adsorcin de superficie puede ser de dos tipos: adsorcin fsica reversible debida a las interacciones de Van der Waals y la adsorcin qumica irreversible por enlaces covalentes o electrostticos. La fijacin de un aroma por absorcin implica los mecanismos indicados anteriormente, as como las interacciones hidrofbicas y los puentes de hidrgeno. La fijacin de compuestos voltiles por las protenas solo es posible si hay lugares de fijacin disponibles, es decir, si los sitios no estn bloqueados por interacciones protena-protena o de otra naturaleza. Factores que influencian la fijacin Todo factor que modifique la conformacin proteica, influenciar la fijacin de los compuestos voltiles. El agua aumenta la fijacin de compuestos voltiles, pero casi no afecta a los compuestos apolares. En un ingrediente seco, la difusin de los compuestos voltiles resulta limitada, pero un ligero aumento de la actividad de agua aumenta la movilidad de los compuestos voltiles polares y mejora su capacidad para encontrar lugares de fijacin. Las protenas fijan ms compuestos a pH neutro o alcalino que a pH cido. Los reactivos que corrientemente tienden a disociar las protenas o reducir las uniones disulfuro, mejoran la fijacin de compuestos voltiles. Una protelisis fuerte disminuye la fijacin de aromas. Por el contrario, la desnaturalizacin proteica por calor, aumenta generalmente la fijacin de compuestos voltiles. La presencia de lpidos mejora la fijacin y retencin de diversos compuestos voltiles carbonilos, incluyendo aquellos que puedan resultar de la oxidacin de lpidos. Los procedimientos de deshidratacin, como la liofilizacin, liberan ms del 50 % de los aromas ligados inicialmente a una protena. g. Formacin de emulsiones Las emulsiones son dispersiones en dos lquidos no miscibles, de los cuales uno se encuentra bajo la forma de pequeas gotitas dispersas y el otro bajo la forma de una fase continua dispersante. La mayor parte de las emulsiones alimenticias son del tipo aceite agua (Ac/Ag) o bien agua en aceite (Ag/Ac). El trmino agua designa a un lquido polar que generalmente es una solucin acuosa, mientras que el trmino aceite indica un lquido hidrfobo (grasa fundida, aceite vegetal o animal, aceites esenciales). Muchas emulsiones alimenticias tambin contienen gotitas de gas y/o slidos dispersos. En la mayora de los casos el dimetro de las gotitas lquidas dispersas est comprendido entre 0,1 y 50 mm, con un grado variable de dispersin en torno del valor medio. La proporcin de volumen (o fraccin volumtrica) de la fase dispersa vara en un margen bastante amplio. Se debe destacar que las gotitas esfricas de tamao uniforme y en ntimo contacto van a dar una fraccin volumtrica de 0,74, mientras que una fraccin volumtrica mayor puede obtenerse con gotitas de tamao no uniforme y/o gotitas deformadas por compresin de unas con otras. La formacin de las gotitas emulsionadas va pareja con la creacin de una superficie interfacial importante entre las dos fases lquidas no miscibles. Esta superficie entre fases aumenta exponencialmente cuando el dimetro de las gotitas disminuye (para una misma masa de fase dispersa), y puede alcanzar 1m2/ml de emulsin.

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Teniendo en cuenta que todo lquido, considerado separadamente, tiende a reducir al mximo su superficie en contacto con el aire o con otro lquido no miscible, la creacin de una superficie interfacial importante exige un aporte de energa proporcional a la superficie y a la tensin entre fases (12-25 dinas/cm para la mayora de las interfases aceiteagua). Por lo general, para suministrar esta energa se utilizan mezcladoras rpidas, homogeneizadores, o sistemas de ultrasonido. Sin embargo, la emulsin resultante es inestable, a causa de tres fenmenos de desestabilizacin fundamentales: - La formacin de crema o sedimentacin de las gotitas, debidas a las fuerzas gravitacionales. Con las emulsiones de aceite/agua, de fracciones volumtricas elevadas, lo que se produce ms frecuentemente es el derrumbe de la fase continua entre las gotitas dispersas. - La floculacin de gotitas, provocada por la brusca supresin de cargas elctricas y, por tanto, las repulsiones electrostticas entre gotitas, debido a la modificacin del pH y/o la fuerza inica. Por ello, las gotitas se aglomeran de manera irregular, quedando separadas las unas de las otras por una delgada capa (laminilla) de fase continua. La floculacin aumenta el tamao aparente de las gotitas y, por lo tanto, la velocidad de formacin de crema. - La coalescencia o fusin de las gotitas entre s, fenmeno espontneo desde el punto de vista termodinmico, que presupone un aumento progresivo del tamao (y de la dispersin del tamao) de las gotitas y conduce finalmente a la separacin de las dos fases en dos capas separadas por una interfase plana y de superficie mnima. La sedimentacin, la floculacin, las colisiones debidas a diferentes movimientos de agitacin, agrupan las gotitas entre s y motivan a la coalescencia.

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Sin embargo, diversos fenmenos tienden a estabilizar las emulsiones: - Una dbil tensin superficial entre las dos fases (inferior a 5 dinas/cm debido a la naturaleza de esas fases y/o por aadir agentes tensoactivos). - La presencia de una capa interfacial resistente, constituida, por ejemplo por una pelcula de protenas adsorbidas, que se opone mecnicamente a la coalescencia de las gotitas. - La presencia de cargas electrostticas del mismo signo en la superficie de las gotitas dispersas, a causa de fenmenos de ionizacin o de adsorcin de iones. Las gotitas cargadas estn rodeadas de una doble capa difusa de contra-iones. Las gotitas entran en contacto y se interpenetran Esta repulsin electrosttica se opone a las fuerzas de atraccin de Van der Walls entre gotitas. - Un dimetro pequeo de las gotitas (y una distribucin uniforme de los dimetros), con el que se puede obtener con una agitacin intensa y una concentracin apropiada de un agente tensoactivo especfico; resulta as una formacin lenta de cremas o de sedimentacin. - Una fuerte viscosidad de la fase continua, que tambin origina una lenta formacin de cremas. - La estabilidad de una emulsin depende tambin del valor de la fraccin volumtrica. Esto debido a que la viscosidad global de la emulsin aumenta con el valor de la fraccin volumtrica. Para estabilizar las emulsiones pueden utilizarse diversos agentes emulsionantes: - Los electrolitos minerales que aportan cargas electrostticas a las gotitas dispersas. - Las molculas tensoactivas (o surfactantes), de estructura anfipolar, que se orientan de tal forma que colocan sus extremidades hidrfobas e hidrfilas a los dos lados de la interfase aceite/agua respectivamente. La acumulacin de estas molculas en la interfase disminuye considerablemente la tensin interfacial. Los surfactantes ionizados tambin pueden dar cargas electrostticas a las gotitas dispersas. - Las materias insolubles finamente divididas, mojadas por las dos fases, absorbidas en la interfase, que forman una barrera contra la coalescencia. - Las macromolculas disueltas en la fase continua, que tienen un papel estabilizante, ya sea porque aumentan su viscosidad de esta fase (polisacridos espesantes, llamados emulsionantes secundarios) o porque se absorben en la interfase (protenas). Emulsiones alimenticias Muchos productos alimenticios son emulsiones; leche, cremas, mantequilla, helados, queso fundido, mayonesas, relleno de salchichas, donde los constituyentes proteicos tienen un papel preponderante en la estabilizacin de estos sistemas coloidales. Las protenas se adsorben en la interfase entre las gotitas de aceite disperso y la fase acuosa continua y aportan propiedades fsicas y reolgicas (espesamiento, viscosidad, elasticidad-rigidez, que determinan la resistencia de las gotitas a la coalescencia. As mismo, segn el pH, se puede producir la ionizacin de las cadenas laterales de aminocidos y esto aporta fuerzas de repulsin electrosttica que favorecen la estabilidad de la emulsin. Generalmente las protenas son estabilizantes mediocres de las emulsiones agua/aceite. Esto se atribuye a la naturaleza fundamentalmente hidrfila de la mayora de las protenas, lo que hace que la mayor parte de una molcula proteica adsorbida se encuentra en la zona acuosa de la interfase. Los factores que influencian la emulsificacin son numerosos; temperatura. PH, exposicin al oxgeno, fuerza inica, presencia de azcares, presencia de surfactantes de baja masa molecular, concentracin de protena soluble, propiedades emulsionantes de la protena, tipo y diseo del equipo, intensidad del aporte energtico, velocidad de adicin de aceite y tipo de ste y volumen de la fase lipdica.

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Frecuentemente, existe una correlacin positiva entre la solubilidad de la protena y la capacidad emulsionante o estabilidad de la emulsin. Las protenas sin disolver contribuyen poco a la emulsificacin, probablemente a causa del hecho de que las protenas tienen que disolverse y emigrar a la interfase para que acten sus propiedades superficiales. Con respecto a la fuerza inica, en las emulsiones de carne utilizadas para salchichas (pH 4-8) la presencia de cloruro de sodio (0,5-1M) aumenta la capacidad emulsionante de las protenas, probablemente, ya que las protenas miofibrilares se solubilizan en presencia de sales (salting-in). El pH influye de varias maneras; a pH isoelctrico algunas protenas son poco solubles, por ende, se disminuye su aptitud para favorecer la formacin de emulsiones. Por otra parte, las protenas en este estado no pueden contribuir a la carga superficial de las gotitas de aceite (causa de la estabilizacin de la emulsin por sus repulsiones electrostticas). Adems, al punto isoelctrico o con ciertas fuerzas inicas, las protenas adoptan estructuras compactas, lo que puede impedir el desdoble y la adsorcin en la interfase. Un aumento de la temperatura reduce la viscosidad y rigidez de la pelcula proteica adsorbida en la interfase y, por lo tanto, disminuye la estabilidad de la emulsin. La gelificacin de una pelcula proteica interfacial, aumenta su viscosidad superficial y rigidez lo que estabiliza la emulsin. Con respecto a la concentracin proteica, puede ser necesaria una fuerte concentracin proteica inicial para la formacin de una pelcula que tenga el espesor y las propiedades reolgicas deseadas; en la prctica se utilizan concentraciones del 0,5 al 5%. Generalmente, la adicin de surfactantes de baja masa molecular no favorece la estabilidad de emulsiones estabilizadas por las protenas, porque esos surfactantes rebajan la firmeza de las partculas proteicas y disminuyen las fuerzas que mantienen las protenas en la interfase. La caracterstica ms importante responsable de las propiedades emulsionantes de una protena soluble es su actitud a difundirse hacia la interfase aceite/agua y adsorberse. Desde el momento en que una parte de la molcula entra en contacto con la interfase, los residuos de aminocidos no polares se orientan a la fase no acuosa, la energa libre del sistema desciende y la protena restante se adsorbe espontneamente. Durante la adsorcin, las protenas se despliegan completamente y si hay disponible una gran superficie se extienden en una capa monomolecular. Cuanto ms hidrfoba sea la protena, ms elevada ser la concentracin proteica en la interfase y menor la tensin interfacial y, por lo tanto, ms estable la emulsin. Las protenas globulares poseen una menor capacidad emulsionante. Si se despliegan por un tratamiento previo, sin prdida de solubilidad, pueden aumentar su capacidad emulsionante.

h. Formacin de espumas Las espumas o batidos alimenticios son dispersiones de gotas de gas en una fase continua lquida o semislida que contienen un surfactante soluble. Algunas espumas o batidos alimenticios son el merengue, los queques, los marshmallows, la crema batida, algunas pastas, los helados, souffl, la espuma de la cerveza y el pan. En muchos casos, el gas es el aire y la fase continua, una solucin o suspensin acuosa que contiene protenas. En las espumas y batidos hay una fase continua de capas lquidas delgadas llamadas laminillas, que separan las burbujas de aire. La interfase gas/lquido, puede alcanzar 1 m por ml de lquido. Se necesita energa mecnica para crear esta interfase. Para mantener la interfase contra la coalescencia de las burbujas de gas se necesita la presencia de agentes de superficie que rebajan la tensin de la interfase y forman una barrera protectora elstica entre las burbujas de gas atrapadas. Algunas protenas pueden formar una pelcula protectora que se adsorbe en la interfase gas/lquido. En este caso, la laminilla entre dos burbujas prximas est constituida por dos pelculas proteicas separadas por una delgada capa lquida. Las burbujas de gas de una espuma pueden variar mucho de tamao, dependiendo de la tensin superficial y viscosidad de la fase lquida, el aporte de energa, etc. Una distribucin uniforme de burbujas pequeas da, al alimento, suavidad y ligereza, as como un aumento de la dispersin y perceptibilidad de aromas.

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Frecuentemente las espumas son inestables, porque tienen una mayor superficie en la interfase. Existen tres mecanismos de desestabilizacin: - Drenado o prdida de lquido de la lmina lquida. Se reduce cuando la fase lquida es viscosa (lo que se puede conseguir agregando azcar) y tambin cuando es alta la viscosidad superficial de la pelcula de protenas adsorbidas. - Difusin del gas de las burbujas pequeas hacia las burbujas grandes, difusin que es posible por la disolucin de gas en la fase acuosa. - Rotura de la laminilla lquida que separa las burbujas de gas. Esta provoca un aumento del tamao de las burbujas por coalescencia y conduce a un derrumbe de la espuma. La rotura aumenta la salida de lquido desde la laminilla. Tambin surge la rotura cuando las dos pelculas proteicas absorbidas se aproximan la una a la otra. Los factores de estabilizacin de espumas ms importantes son una baja tensin superficial entre fases, una fuerte viscosidad de la fase lquida y pelculas de protenas absorbidas resistentes y elsticas. Aunque numerosos estudios sealan la importancia de una fuerte solubilidad de las protenas para que manifiesten una buena capacidad espumante y una buena estabilidad, se acepta que protenas insolubles (protenas miofibrilares, micelas y otras protenas en su punto isoelctrico) pueden tener un papel beneficioso en la estabilizacin de las espumas, aumentando, probablemente, la viscosidad superficial. Mientras el aumento no es muy elevado en el punto isoelctrico de la protena, la estabilidad de la espuma resulta, a veces, bastante buena. Sin embargo, algunas protenas, a valores extremos del pH, presentan un aumento de la estabilidad de la espuma, debido probablemente a un aumento de la viscosidad. Las sales tambin pueden influenciar en la solubilidad, viscosidad, desdoblamiento y agregacin de las protenas, por lo que pueden alterar las propiedades espumantes. A menudo el cloruro de sodio aumenta la prdida de lquidos y reduce la estabilidad de las espumas, debido probablemente a un descenso de la viscosidad de la solucin proteica. Los iones Ca+2 pueden mejorar la estabilidad al formar uniones entre los grupos carboxlicos de la protena. La sacarosa y otros azcares reducen la expansin de la espuma pero mejoran su estabilidad, porque aumentan la viscosidad global de las espumas. Las preparaciones proteicas tienen mejores propiedades espumantes no estando contaminadas por lpidos., ya que estos se colocan en la interfase aire/agua impidiendo una conformacin favorable de las pelculas proteicas adsorbidas. Una alta concentracin de protenas en la fase inicial (2-8%) favorece la estabilidad de la espuma. Adems conduce a burbujas ms pequeas y espumas ms firmes. Para obtener una buena espuma es necesario que la duracin e intensidad de la agitacin logre un desdoblamiento y absorcin adecuada de la protena. Una agitacin muy intensa puede disminuir el crecimiento y estabilidad de la espuma.

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Propiedades II. Propiedades funcionales de lpidos1. Lpidos .Los lpidos son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e hidrgeno y, generalmente, tambin por oxgeno, pero en porcentajes mucho ms bajos. Adems, pueden contener tambin fsforo, nitrgeno y azufre. Es un grupo de sustancias muy heterogneas que solo tienen en comn estas dos caractersticas: son insolubles en agua y son solubles en disolventes orgnicos, como ter, cloroformo, benceno, etc.

2. Clasificacin de los lpidosLa clasificacin de los lpidos permite distinguir varios grupos, de acuerdo con los siguientes apartados: a. Lpidos simples (o neutros): steres de cidos grasos con alcoholes: Grasas (acilglicridos): steres de cidos grasos con glicerol. Ceras: steres de cidos grasos con otros alcoholes. b. Lpidos compuestos: sustancias que, adems del grupo ster de la unin del cido graso y el alcohol, poseen otras funciones qumicas. Fosfolpidos (fosftidos): steres que contienen cidos grasos, cido fosfrico y otros grupos, generalmente nitrogenados. Cerebrsidos (glucolpidos): compuestos que contienen cidos grasos, nitrgeno y una parte formada por un hidrato de carbono, pero que carecen de cido fosfrico. Otros lpidos compuestos: esfingolpidos y sulfolpidos. c. Compuestos derivados de lpidos sencillos o compuestos, pero que, sin embargo, mantienen las propiedades generales del grupo. Terpenos. Esteroides. Prostaglandinas. En los alimentos se encuentran algunos o todos estos compuestos, pero suelen ser mayoritarios las grasas o glicridos y los fosftidos. Con el trmino grasa se designa a todos los triglicridos, sin tener en cuenta su punto de fusin, y se entiende por aceite (de soya, algodn, oliva, etc.) a las grasas lquidas que corrientemente son de origen vegetal. La manteca de cerdo y los sebos son ejemplos de grasas slidas de origen animal, aunque hay excepciones como la grasa de caballo, lquida a temperatura ambiente, que se considera como si fuera aceite. Dentro de los lpidos se distinguen los lpidos saponificables o formadores de jabn, si es que estn compuestos por cidos graso. Los lpidos saponificables comprenden a los lpidos simples y a los compuestos, y los no saponificables, que no forman jabn y que no poseen cidos grasos en su composicin, incluyen a los terpenos, esteroides y prostaglandinas.

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Ceras Las ceras son steres de cidos grasos de cadena larga, con alcoholes tambin de cadena larga. En general son slidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan estn relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. As, las plumas, el pelo, la piel, las hojas, frutos, estn cubiertos de una capa crea protectora. Una de las ceras ms conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal. Lpidos complejos Son lpidos saponificables en cuya estructura molecular adems de carbono, hidrgeno y oxgeno, hay tambin nitrgeno, fsforo, azufre o un glcido. Son las principales molculas constitutivas de la doble capa lipdica de la membrana, por lo que tambin se llaman lpidos de membrana. Son tambin molculas anfipticas. Fosfolpidos Se caracterizan por presentar un cido ortofosfrico en su zona polar. Son las molculas ms abundantes de la membrana citoplasmtica.

Esfingolpido

Algunos ejemplos de fosfolpidos:

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Glucolpidos Son lpidos complejos que se caracterizan por poseer un glcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipdicas de las membranas de todas las clulas, especialmente de las neuronas. Se sitan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una funcin de relacin celular, siendo receptores de molculas externas que darn lugar a respuestas celulares. Terpenos Son molculas lineales o cclicas que cumplen funciones muy variadas, entre las que se pueden citar: - Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol, vainillina. - Vitaminas, como la vitamina A, vitamina E, vitamina K. - Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila. Esteroides Los esteroides son lpidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: - Esteroles como el colesterol y las vitaminas D. - Hormonas esteroideas como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales. Prostaglandinas Las prostaglandinas son lpidos cuya molcula bsica est constituda por 20 tomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifticas. Las funciones son diversas. Entre ellas destaca la produccin de sustancias que regulan la coagulacin de la sangre y cierre de las heridas, la aparicin de la fiebre como defensa de las infecciones; la reduccin de la secrecin de jugos gstricos. Funcionan como hormonas locales.

3. Importancia biolgica de los lpidosLos lpidos desempean diversas funciones: Funcin de reserva: son la principal reserva energtica del organismo. Un gramo de grasa produce 9'4 kilocaloras en las reacciones metablicas de oxidacin, mientras que protenas y glcidos solo producen 4'1 kilocalora/gr. Funcin estructural: forman las bicapas lipdicas de las membranas. Recubren rganos y les dan consistencia o protegen mecnicamente, como el tejido adiposo de pies y manos. Funcin biocatalizadora: en este papel los lpidos favorecen o facilitan las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta funcin las vitaminas lipdicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Funcin transportadora: el transporte de lpidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsin gracias a los cidos biliares y a los proteolpidos. Vehculo de vitaminas liposolubles. Aporte cidos grasos esenciales: linoleico y linolnico.

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4. Rol de los lpidos en alimentosLas grasas son una parte integral de casi todos los alimentos: Contribuyen con suavidad en la corteza de pastelera, en los pastelillos y en galletas. Aireando los batidos o las masas, ayudan a establecer la textura en los productos horneados. Las grasas contribuyen o modifican el sabor, color, aroma y textura de los alimentos e influyen en su sensacin bucal. Las grasas se utilizan como medio para la transferencia de calor al frer los alimentos. Gracias a su insolubilidad en agua, condicionan la existencia de numerosas emulsiones alimentarias: mayonesas, mantequilla, helados, etc. La plasticidad de muchos lpidos a temperatura ordinaria explica la mayora de las propiedades funcionales que pueden conferir a los alimentos.

5. cidos grasosLos cidos grasos son aquellos cidos orgnicos que se encuentran en las grasas, qumicamente combinados con glicerol. Son molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal y con un nmero par de tomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH), es por ello que se conocen como cidos carboxlicos. La longitud de la cadena vara y el nmero de tomos de carbono es un nmero entre 4 y 24. Los cidos grasos ms comunes contienen 16 o 18 carbonos Como parte de los triglicridos existen ms de 40 cidos grasos diferentes. Cabe aclarar que cuando se menciona que los cidos grasos forman parte de las grasas esto quiere decir que estn presentes combinados con el glicerol y no como cidos libres. Las grasas naturales nunca consisten en un solo triglicrido, sino que son mezclas de triglicridos.

Existen tres tipos de cidos grasos: saturados, monoinsaturados y poliinsaturados, dependiendo de la existencia o no y de la cantidad de dobles enlaces entre los tomos de carbono. Los cidos grasos saturados solo tienen enlaces simples entre los tomos de carbono. La cadena de carbono consiste en agrupamientos CH2 repetidos: -CH2-CH2Los cidos grasos monoinsaturados tienen un doble enlace en su cadena de carbono. As la cadena contiene dos tomos insaturados de carbono, cada uno unido a un solo tomo de hidrgeno: -CH=CHLos cidos grasos poliinsaturados en los cuales hay dos o ms dobles enlaces en la cadena de carbono: -CH=CHCH2-CH=CH-. Mientras ms enlaces dobles posea una cadena de carbono e hidrgeno, mayor ser su grado de instauracin.

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cidos grasos que con ms frecuencia se encuentran formando parte de los triglicridos:cidos saturados Butrico C4:0 mantequilla cidos monoinsaturados Palmitoleico C16:1 Oleico Ercico C18:1 aceite oliva C22:1 cidos poliinsaturados Linoleico Linolnico C18:2 aceite maravilla C18:3 aceite soya

Caproico C6:8 mantequilla Caprlico C8:0 aceite de coco Capricho C10:0 aceite de coco Lurico C12:0 aceite de coco

Araquidnico C20:4

Mirstico C14:0 mantequilla Palmtico C16:0 mantequilla Esterico C18:0 grasa de cerdo

Fuente de grasas saturadas y poliinsaturadas:cidos saturados Grasas saturadas cidos monoinsaturados Productos lcteos Carne Otros cidos poliinsaturados Mantequilla, crema, leche, queso. Hgado, cordero, res, cerdo. Aceite de coco, de palma, margarina dura, manteca de cerdo. Aceite de maz, de soya, de girasol. La mayora de las nueces. Muchas variedades blandas en particular soya y girasol.

Grasas poliinsaturadas

Aceites vegetales Nueces Margarinas

El grado de instauracin de una grasa es importante para la determinacin de sus propiedades. Todas las grasas naturales contienen cidos grasos tanto saturados como insaturados (combinados con glicerol), pero entre mayor sea la proporcin de estos ltimos, ms baja ser la temperatura de fusin de la grasa. Las grasas que tienen un contenido elevado de cidos grasos insaturados, como el aceite de oliva y de maravilla, son por consiguiente lquidos a temperatura ambiente, mientras que aquellas ricas en cidos grasos saturados son slidos a temperatura ambiente, por ejemplo, la mantequilla. El grado de saturacin tambin influir en reactividad qumica. Los cidos grasos saturados son ms estables a la oxidacin que los cidos grasos insaturados. Los cidos grasos saturados presentes en alimentos son principalmente de cadena corta, por ejemplo, los cidos grasos de C4 a C10 son caractersticos de las grasas lcteas, dndole el aroma y sabor caracterstico a la leche. El punto de fusin de los cidos grasos saturados aumenta con el peso molecular, as, los cidos de C4 a C8 son lquidos a temperatura ambiente, mientras que los que contienen C10 o ms, son slidos. Los cidos saturados son ms estables a la oxidacin que los insaturados.

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Las molculas de los cidos grasos saturados tienen una forma lineal, mientras que los cidos grasos insaturados existen naturalmente en la forma cis, en cuyo caso, la linealidad de la molcula se rompe en el doble enlace, las dos partes de la cadena hidrocarbonada estn en el mismo lado del doble enlace. Otra forma posible es la trans, en donde las dos partes de la cadena hidrocarbonada estn en lados opuestos del doble enlace.

Considerando las grasas alimenticias en su totalidad, el cido graso saturado ms abundante es el palmtico, aunque las grasas de origen animal, a diferencia de los vegetales, tienen cantidades apreciables de cido esterico. El cido oleico es el cido graso insaturado mayormente presente. La mayora de las grasas de origen vegetal contienen cantidades apreciables de cido linoleico. Los cidos grasos poseen una zona hidrfila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipfila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Es por esto, que las molculas de los cidos grasos de dice que son anfipticas, ya que por una parte, la cadena aliftica es apolar y, por tanto, soluble en disolventes orgnicos (lipfila), y por otra parte, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrfilo). El carcter anfiptico es tanto mayor cuanto menor es la longitud de la cadena hidrocarbonada. La solubilidad en agua disminuye a medida que aumenta la longitud de la cadena. Los cidos grasos son capaces de formar enlaces ster con los grupos alcohol de otras molculas. Cuando estos enlaces se hidrolizan con un lcali, se rompen y se obtienen las sales de los cidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso llamado saponificacin. Esta reaccin se muestra ms adelante.

6. AcilglicridosSon lpidos simples formados por la esterificacin de una, dos o tres molculas de cidos grasos con una molcula de glicerina. Tambin reciben el nombre de glicridos o grasas simples.

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Segn el nmero de cidos grasos esterificados al glicerol, se distinguen tres tipos de estos lpidos: - Monoglicridos, que contienen una molcula de cido graso. - Diglicridos, con dos molculas de cidos grasos. - Triglicridos, con tres molculas de cidos grasos. Todos los acilglicridos experimentan hidrlisis cuando hierven con cidos o con bases o tambin por la accin de lipasas. Liberan la glicerina y si se trata de lcalis o bases dan lugar a reacciones de saponificacin en la que se producen molculas de jabn.

La parte no esterificada del glicerol retiene su carcter soluble en agua, mientras que el radical del cido graso confiere al monoglicrido la capacidad de unirse a la grasa. La polaridad es mayor en monoglicridos que en diglicridos y mayor en estos que en triglicridos debido a que quedan dos, un o ningn OH de glicerina libres. A mayor polaridad, se da mayor facilidad para formar micelas. Muchas molculas son posibles, pero las ms usuales son aquellas compuestas por dos cidos grasos iguales y uno diferente, es decir, triglicridos mixtos. Los triglicridos mixtos como palmitil diolena, oleil dipalmitina, dipalmitil estearina, son ms comunes.

7. Propiedades del estado slidoa. Polimorfismo La mayora de las grasas son polimrficas, es decir, pueden existir en varias formas cristalinas. Cada forma cristalina tiene su propia temperatura de fusin y cuando se enfran los aceites es posible obtener diferentes mezclas de dichas formas cristalinas separadas y, por consiguiente, con diferentes temperaturas de fusin, lo que depende de cmo se ha llevado a cabo el enfriamiento. Por lo tanto, la manera como se enfra el aceite afecta la textura y la consistencia del producto formado, consideraciones importantes en la fabricacin comercial de grasas. La forma polimrfica particular en que existe una grasa, depende adems de las condiciones en las cuales se formaron los cristales, del tratamiento de la grasa despus de la cristalizacin y de la estructura del cido graso en las molculas.

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El enfriamiento rpido y la agitacin, que favorecen la formacin de pequeos cristales en los postres congelados y los dulces, favorece la formacin de pequeos cristales a en las grasas. Los cristales a rara vez perduran y en su lugar cambian rpidamente a la forma b prima, que corresponde a delicadas agujas de no ms de un micrn de largo. Las grasas cuyos cristales primos son estables, permanecen como granos finos; los cristales primos de otras grasas cambian a la forma intermedia y finalmente se transforman en cristales b gruesos. El enfriamiento lento de la grasa derretida favorece la generacin de formas cristalinas ms gruesas. Por ejemplo, la mantequilla, con cristales tan pequeos que uno puede no darse cuenta de que existen; cuando se derriten y se les permite enfriarse, forman cristales tan grandes que se observan a simple vista. La mantequilla no es solo ms gruesa, sino que parece oleosa, debido a que los pocos cristales grandes tienen rea superficial mucho menor a ser cubierta por la fase no solidificada. Esta misma mantequilla puede volver a ser un grano muy fino al fundirla, enfrindola rpidamente y agitndola a medida que se enfra. b. Solubilidad en agua Anteriormente, ya mencionamos el comportamiento anfiptico de los cidos grasos y la polaridad de los acilglicridos. El agua tiende a hidratar la porcin hidroflica del anffilo (molcula anfiptica), pero simultneamente tiende a excluir a la porcin hidrofbica. Por lo tanto, las molculas anfipticas tienden a formar agregados dispersos ordenados estructuralmente. Dentro de las estructuras que pueden formar los lpidos, se encuentran las monocapas, bicapas, liposomas y micelas. Adems de las membranas celulares. Los lpidos dependiendo del balance hidrfobo/hidrfilo pueden ser considerados como: insolubles, solubles y esponjados. Los insolubles son aquellos que contienen pocos grupos polares, por lo que no interaccionan con el grueso de la fase acuosa. No se suspenden ni se emulsionan con el agua. Se orientan en interfases aire-agua o aceite-agua y permanecen siempre separados de la fase acuos, formando monocapas con las cadenas hacia fuera de la disolucin. Ejemplos de lpidos insolubles son los di y triglicridos, alcoholes alifticos, esteroles, colesterol y cidos grasos totalmente protonados. Los lpidos solubles son aquellos que contienen grupos polares y tienen una solubilidad finita en agua. A bajas concentraciones forman disoluciones moleculares y, a concentraciones mayores a su solubilidad, se forman micelas. Ejemplos de lpidos solubles son los jabones, detergentes inicos y cidos fosfatdicos. En soluciones acuosas, las molculas anfipticas como los detergentes y los jabones, forman micelas, que son agregados globulares de miles de molculas de anffilos, cuyos grupos hidrocarbonados estn lejos del contacto con el agua y la parte polar en contacto directo con las molculas de agua a travs de puentes de hidrgeno. Este arreglo molecular elimina los contactos desfavorables entre el agua y las partes hidrofbicas de las molculas antipticas, permitiendo la solvatacin de los grupos polares. La formacin de micelas es un proceso cooperativo, pocas molculas de anffilo no pueden alejar sus colas hidrofbicas del agua, consecuentemente, soluciones diluidas de anffilos, no pueden formar micelas. Hasta que la concentracin de anffilo sobrepase la concentracin micelar crtica (cmc) sucede la formacin de micelas. El valor de la cmc depende del anffilo y de las condiciones de la solucin que lo contiene. Los lpidos de cadenas hidrocarbonadas sencillas tienden a formar micelas. Al aumentar la concentracin se forman agregaciones mayores a las micelas, fases lquido cristalinas laminares o lamelas (bicapa). Los gliceofosfolpidos y los esfingolpidos tienden a formar bicapas, propiedad que se debe a sus formas aproximadamente regulares. Mayores concentraciones de lamelas pueden originar estructuras bicapas vesiculares (liposomas) que son vesculas selladas, llenas de solvente que est rodeado por una sola bicapa.

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Proteoliposomas La barra corresponde a 100 nm

Las interacciones que estabilizan a las micelas o bicapas se conocen como fuerzas hidrofbicas o interacciones hidrofbicas, para indicar que resultan de la tendencia del agua a excluir a los grupos hidrofbicos. A diferencia de los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas son relativamente dbiles y carecen de orientacin. De cualquier forma, las interacciones hidrofbicas son de suma importancia en los fenmenos biolgicos, pues son responsables de la integridad de las biomolculas, as como de los agregados supramoleculares como las membranas.

8. Reacciones y aplicacionesa. Hidrogenacin Es un proceso ampliamente utilizado en la industria de margarinas, chocolate y grasas para cocinar, adems de aceites baratos como de soya, algodn y maz. La hidrogenacin consiste en fijar hidrgeno en los dobles enlaces de los cidos grasos no saturados en presencia de un catalizador que generalmente es Niquel. Existen dos tipos de hidrogenaciones cuyas aplicaciones son diferentes: la hidrogenacin selectiva y la

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