Universidad Norbert Wiener

FACULTAD DE ODONTOLOGA

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

INTEGRANTES:

Asencios Huerta, Mayra.Barrientos Olivera, Leidy.Macavilca Narciso, Sandra.Solano Mendrano, Manuel.

Sensebe Marcaval, Paola.CURSO:

Bioquimica PROFESORA:

Carmen PeaLIMA- PER

2012

DEDICATORIA

A nuestros padres que nos brindan su apoyo incondicional en todo momento de nuestra vida, a nuestros docentes que nos ayudan en nuestra formacin profesional y a todos aquellos estudiantes de la Universidad Norbert Wiener que, al igual que nosotros, se esfuerzan da a da para poder ver realizado su sueo.

INDICECAPITULO I

1.1 Definicin de la Hemoglobina.CAPITULO II2.1 Funcin de la Hemoglobina.2.2 Transporte de oxgeno y de dixido de carbono (CO2) en la sangre.2.3 La hemoglobina aumenta la capacidad de la sangre para transportar oxgeno.

CAPITULO III

3.1 Curva de saturacin de la Hemoglobina

CAPITULO IV

4.1 El dixido de carbono es transportado en la sangre en tres formas diferentes: como gas disuelto, como bicarbonato y como compuestos carbamnicos.

CAPITULO V5.1 Alteraciones de la funcin de la hemoglobina. 5.1.1 Alteraciones en las caractersticas de la hemoglobina. 5.1.2 Alteraciones de la cantidad de hemoglobina.CAPITULO IHEMOGLOBINA1.1 DEFINICIN La hemoglobina (Hb) es una heteroprotena de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo caracterstico, que transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxgeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxgeno toma un color rojo oscuro, que es el color caracterstico de la sangre venosa.

CAPITULO II

FUNCION2.1 FUNCION DE LA HEMOGLOBINASu funcin ms importante es el transporte de Oxgeno desde los pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. Tambin transporta el dixido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguneo.Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto qumico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos. Ah en los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dioxido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y forma carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dioxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina.

2.2 TRANSPORTE DE OXGENO Y DE DIXIDO DE CARBONO (CO2) EN LA SANGRE

La sangre transporta los gases respiratorios por todo el organismo. El O2 se transporta desde los pulmones hasta todos los tejidos del organismo, mientras que el CO2 producido por las clulas responsables del metabolismo se transporta hasta los pulmones para que sea eliminado del organismo. Es decir el O2 se desplaza desde los alvelos hasta la sangre capilar pulmonar por difusin, porque la presin parcial de O2 (PO2) en el aire alveolar es mayor que la de la sangre pulmonar. En los tejidos perifricos, la PO2 es menor en las clulas que en la sangre arterial que penetra en los capilares y, por consiguiente, el O2 de la sangre difunde a travs de los espacios intersticiales hasta el interior de la clula. En cambio la presin parcial de CO2 (PCO2) en los tejidos en actividad metablica es mucho mayor que la de la sangre capilar, de modo que el CO2 difunde a la sangre y llega a los pulmones. Aqu la PCO2 de la sangre capilar pulmonar es mayor que la de los alvelos, y el CO2 difunde a travs de las membranas capilares y alveolares y se elimina del organismo en la espiracin.2.3 LA HEMOGLOBINA AUMENTA LA CAPACIDAD DE LA SANGRE PARA TRANSPORTAR OXGENO.

La solubilidad del oxgeno en el agua plasmtica es muy baja, por lo que se necesitara que el corazn bombeara alrededor de 80 litros/minuto para suministrar el oxgeno necesario para los requerimientos del organismo, y no los 5 litros/minuto que bombea el corazn del cuerpo humano en estado de reposo. Esto se explica porque organismo utiliza una protena, la hemoglobina, que aumenta la capacidad de la sangre para transportar oxgeno, recordemos que una molcula de hemoglobina tiene capacidad para cuatro molculas de oxgeno y que adems un eritrocito puede transportar 250 millones de molculas de hemoglobina. Cada molcula de hemoglobina consta de una parte protica (globina)formada por cuatro cadenas polipeptdicas, y de cuatro molculas llamadas grupo HEMO que contiene un tomo de Fe+2 que se combina libremente con una molcula de oxgeno formando oxihemoglobina (HbO2), este proceso tiene lugar en los capilares alveolares de los pulmones donde la PO2 es elevada. Cuando la oxihemoglobina se disocia para liberar el oxgeno en los tejidos metablicamente activos, sta se convierte en desoxihemoglobina .

La hemoglobina saturada con oxgeno es de color rojo brillante, mientras que la hemoglobina que ha perdido una o ms molculas de O2 tiene un color mas oscuro. A medida que la sangre atraviesa los tejidos, cede el O2 y el porcentaje de saturacin de O2 disminuye, por esta razn la sangre venosa es ms oscura que la arterial. Cuando la cantidad de desoxihemoglobina aumenta demasiado la piel y las membranas mucosas adoptan una coloracin azulada, un proceso conocido como cianosis.

La facilidad con que la hemoglobina acepta una molcula de oxgeno depende del nmero de sitios de unin que ya estn ocupados por otras molculas de O2. Existe una cooperacin entre los sitios de unin, de modo que la ocupacin de uno de los cuatro sitios facilita la unin de una segunda molcula de O2 , y as sucesivamente.CAPITULO III3.1 CURVA DE SATURACIN DE LA HEMOGLOBINALa afinidad de la hemoglobina por el oxgeno est influida por el pH, la PCO2, el 2,3-DPG y la temperatura.

La curva de disociacin de oxigeno-hemoglobina est dada para las siguientes condiciones:

pH 7,4

PCO2 de 40 mmHg

Temperatura 37C

Tanto si aumenta la PCO2 (valores superiores a 40 mmHg) como si disminuye el pH (es decir, aumenta la concentracin de iones H+) se desplaza la curva de disociacin de la hemoglobina hacia la derecha. Este efecto se conoce como Efecto Bohr, desde un punto de vista fisiolgico este efecto es muy importante, ya que la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno disminuye a medida que aumenta la PCO2 y esto facilita que ceda el O2 a los tejidos metablicamente activos. A medida que aumenta la temperatura, disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno, esto puede ser beneficioso durante, por ejemplo, el ejercicio muscular intenso, ya que el oxgeno de la sangre ser cedido ms fcilmente a los tejidos activos a medida que aumente la temperatura. El 2,3- DPG (2,3-diacilglicerolfosfato) es un producto sintetizado durante la gluclisis por lo eritrocitos, este se une firmemente a la hemoglobina y disminuye su afinidad por el oxgeno (es decir, hace que la curva de disociacin de la oxihemoglobina se desve hacia la derecha).CURVA SATURACIN HEMOGLOBINA

CAPITULO IV4.1 EL DIXIDO DE CARBONO ES TRANSPORTADO EN LA SANGRE EN TRES FORMAS DIFERENTES: COMO GAS DISUELTO, COMO BICARBONATO Y COMO COMPUESTOS CARBAMNICOS.Los anlisis qumicos ponen de manifiesto que la sangre arterial contiene mucho ms CO2 que O2. El CO2 se transporta por la sangre de varias formas:

1. Como CO2 disuelto.2. Como iones bicarbonato.3. Como carbaminohemoglobina, una combinacin entre el CO2 y los grupos amino libres de la hemoglobina.

Alrededor de un 5 a un 7% del CO2 sanguneo total se encuentra en solucin y su concentracin est determinada por su solubilidad y su presin parcial.

El CO2 producido por el metabolismo tisular tambin se combina con agua:

CO2 + H2O H2CO3

Formando cido carbnico que se disuelve fcilmente disocindose en iones hidrgeno (H+) e iones bicarbonato (HCO-3):

H2CO3 H+ + HCO-3

En el plasma la reaccin tiene lugar lentamente pero en los eritrocitos es catalizada por una enzima denominada anhidrasa carbnica. En consecuencia, a medida que el CO2 difunde en los eritrocitos se forma cido carbnico, que inmediatamente se disocia en iones bicarbonato e iones hidrgeno. Estos ltimos son neutralizados principalmente por la hemoglobina, mientras que gran parte del bicarbonato sale de la clula intercambiado por iones cloruro (Cl-). Alrededor del 90% del total de CO2 de la sangre es ransportado en forma de iones bicarbonato.

El tamponamiento de los iones de hidrgeno formados por la disociacin de cido carbnico es muy importante, ya que permite que en la sangre se transporten grandes cantidades de CO2 (en forma de bicarbonato) sin que el pH se altere en ms de 0,05 unidades.

Alrededor de una tercera parte se combina con grupos amino en las molculas de hemoglobina formando carbaminohemoglobina.

CAPITULO V

5.1 ALTERACIONES DE LA FUNCIN DE LA HEMOGLOBINA 5.1.1 Alteraciones en las caractersticas de la hemoglobina Metahemoglobina (oxidada) 70% mortal Carboxihemoglobina (unida a CO)30% envenenamiento por CO>50% mortal 5.1.2 Alteraciones de la cantidad de hemoglobina

Anemia Policitemia Elevada altitud Dopaje por eritropoyetina/andrgenos Enfermedades cardiorrespiratorias BIBLIOGRAFIA 1.- laboratoristas.com. Estructura y funcin de la hemoglobina [Sede web]. Url disponible en: http://laboratoristas4b.blogspot.com/2010/04/estructura-y-funcion-de-la-hemoglobina_3927.html2. biblioceop.com. transporte de oxgeno y dixido de carbono[Sede web]. Url disponible en: http://biblioceop.files.wordpress.com/2011/02/transporte_de_oxedgeno_y_de_dif3xido_de_carbono.pdf