PRACTICA 1: ANALISIS BIOQUIMICO DE LA LECHE

Vamos a realizar un análisis cualitativo de la leche, para conocer los componentes que se encuentran en este líquido.

El contenido en proteínas es del 3.5%. Están constituídas por caseína, lactoalbúmina y lactoglobulina. La caseína es una proteína, que se encuentra combinada con calcio y en forma de suspensión coloidal(caseinógeno). Está formada por varias moléculas, caseinas alfa K, beta y gamma. La lactoalbúmina y la lactoglobulina son proteínas solubles, ricas en aminoácidos azufrados. La lactoalbúmina es un producto muy cercano a la albúmina y fácil de digerir. Se encuentra en forma de solución y precipita por calentamiento a 60º.

METODO

1.Separación del caseinógeno( precursor de la caseina)

Esta mezcla hay que pasarla por un embudo en el que se coloca un papel de filtro.

20 ml de leche + 65 ml de agua + 10 gotas de AcHSe forma un precipitado blanco. Esto es debido a que su pH

disminuye y se acerca a su punto isoeléctrico. Lo que queda en el papel de filtro es el caseinógeno. Con el filtrado realizaremos varias puebas.

2. Identificación del caseinógeno.

Lo que ha quedado en el papel de filtro se recoge con la varilla de vidrio y lo introducimos en un tubo de ensayo:

Caseinógeno + 2ml de agua + 1 ml de CO3NCl2

3. Triptófano.

El triptófano es un aminoácido que forma parte de la caseina. Al añadir ácido sulfúrico se forma una interfase. En la parte de arriba la sustancia parece tener un comportamiento viscoso. La parte de abajo es líquida.

4. Tirosina.

La tirosina posee en su cadena lateral un fenol, y este al reaccionar con el nítrico se observa una coloración roja. Es decir, en presencia de metales pesados dan un color rojo.

5. Lactoalbúmina y lactoglobulina.

Para este procedimento hay que utilizar el mechero para calentar la mezcla en el tubo de ensayo a partir del filtrado. Aparecera un coágulo del precipitado.

6. Lactosa.

La lactosa es el azúcar de la leche. Al filtrado vamos a añadirle solución de Fehñing A y B. El cobre gana un electrón volviendose más oxidante y la coloración pasa de azul a roja

Cu2+ Cu+

7. Identificación del fosfato tricálcico.

(PO4)2CO3 + NH4OH Ca(OH)-

Esta leche no tiene apenas calcio por lo que el precipitado gelatinoso no se observa.

CUESTIONES

1) ¿Qué factores hacen que precipiten la lactoalbúmina y la lactoglobulina? Indicar si su punto isoeléctrico será mayor o menor que el caseinógeno.

La lactoalbúmina precipita porque disminuye su pH y precipitan hasta llegar a su punto isoeléctrico.

El punto isoeléctrico de la lactoalbúmina y de la lactoglobulina es mayor que el del caseinógeno, ya que en la prueba número 5, se debe calentar la disolución además de añadir azul tornasol. Para que el caseinógeno se neutralice solamente hay que añadirle agua.

2) ¿ A qué componente de la leche se debe su color blanco?

Al caseinógeno.

3) ¿ Qué diferencias de color se aprecian entre la prueba de Millón realizada al caseinógeno? ¿ A qué son debidas?

Se forma un coágulo flotante de tirosina a partir del caseinógeno.Se debe al Hg que posee el reactivo del Millón.

PRACTICA 2: RECONOCIMIENTO DE LAS VITAMINAS A Y C

VIT A

Es una vitamina liposoluble. No convienen en exceso, ya que no son fluidos solubles en nuestro organismo y no se pueden eliminar vertiéndose por el cuerpo.Se detectan con cloroformo(disolvente).

METODO

1. Vit A.

1º) Limpiar el vidrio de reloj con etanol.2º) Una gota de aceite de hígado de bacalao en el centro (vit A).3º) 3-4 gotas de Cl3Sb.

Se forma un color azulado. Esto es debido a que la vit a posee enlaces dobles conjugados, y en presencia de metales de transición (Sb), la coloración se vuelve fuerte.

VIT C

Es una vitamina hidrosoluble y su exceso en nuestro organismo no acarrea ningún problema. Tenemos tres fuentes con vitamina c en esta práctica:

- Zumo de limón natural.- Zumo de naranja natural.- Redoxón (preparado farmaceútico).

2. En zumo de limón.

Le añadimos DPIP. Este reactivo nos da a conocer cuales sustancias o preparados serán oxidados o reducidos según la coloración. Así:

- AZUL: Situación oxidada.- INCOLORO: En situación reducida.

La vitamina C del limón pasa de un color a incoloro:

VIT C VIT C

(Red) (Ox)

DP IP DPI P

Para que perdiera el color azul le tuvimos que añadir 19 gotas de carbonato sódico y 45 gotas de DPIP.

3. Zumo de frutas comercial.

Realizamos el mismo procedimiento que el anterior y le tuvimos que añadir 10 gotas de CO3Na2 y 45 gotas de DPIP.

4. Ácido ascórbico (redoxón).

En este prueba no lo calentamos, y vemos que tenemos que añadir 10 gotas de carbonato y 11 de DPIP.

5. Ácido ascórbico calentado.

10 gotas de carbonato y 2 gotas de DPIP.

6. Ácido ascórbico con sulfato de cobre

SO4Cu Cu2+ . El cobre está reducido y oxidada a la vit c.

7. Ácido ascórbico con peróxido de hidrógeno.

Nuestro objetivo es hacer desaparecer la vit c. Al terminar este experimento, dejamos el tubo con peróxido de hidrógeno y se nos vuelve de nuevo incoloro. Esto es debido a los efectos que tiene el peróxido con el DPIP. Así:

H2O2 H2O

DPIP DPIP (reducido)

H2O O2

Le hemos añadido 10 gotas de carbonato y 2 gotas de DPIP.

CUESTIONES

1) Contiene más vit C el limón.2) Eliminar la vit C.3) 0,5 g/l 11 gotas x 45 gotas

x = 2,045 g/l

PRACTICA 3: PODER REDUCTOR DE LOS GLÚCIDOS

Los glúcidos son biomoléculas formadas básicamente por carbono (C),hidrógeno (H) y oxígeno (O). Los átomos de carbono están unidos a grupos alcohólicos (-OH), llamados también radicales hidroxilo y a radicales hidrógeno (-H).En todos los glúcidos siempre hay un grupo carbonilo, es decir, un carbono unido a un oxígeno mediante un doble enlace (C=O). El grupo carbonilo puede ser un grupo aldehído(-CHO), o un grupo cetónico (-CO-). Así pues, los glúcidos pueden definirse como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas.

Grupo aldehído Grupo cetónico

La característica del poder reductor la dá el grupo aldehído ó acetona.

Tubo 1: GLUCOSA

La glucosa es una molécula no ionizada de 6 átomos de carbono, por tanto es una hexosa Es el monosacárido más abundante en la naturaleza. Como en su metabolismo no libera iones de hidrógeno no provoca acidosis, aun con concentraciones en sangre muy elevadas.

Al añadir a la glucosa Felhing A y B:

Adquiere color rojo, ya que la inmensa mayoría de los monosacáridos tienen poder reductor, y en este caso la glucosa sale (+).

Tubo 2: SACAROSA

La sacarosa es un disacárido formado por una molécula de glucosa y otra de fructosa.

Al hacerle la prueba de Felhing:

La prueba sale negativa, ya que este disacárido no tiene poder reductor en conjunto, ya que los dos monosacáridos están unidos mediante sus grupos aldehído y acetona.

Tubo 3: SACAROSA con HCl

Al añadir HCl estamos rompiendo el enlace de la sacarosa.

La prueba por lo tanto es positiva (+), ya que los dos monosacáridos que forman la sacarosa tiene independientemente, poder reductor.

Tubo 4: ALMIDÓN

Desde el punto de vista químico el almidón es un polisacárido, el resultado de unir moléculas de glucosa formando largas cadenas, aunque pueden aparecer otros constituyentes en cantidades mínimas.

El almidón es un polisacárido vegetal formado por dos componentes: la amilosa y la amilopectina.

LUGOL: Posee iones I- que van a dar una coloración violeta a la muestra de almidón, ya que los iones yodo se intercalan dentro de la hélice de la cadena de almidón.Al calentarlo la hélice se deforma ya que se rompen los puentes de hidrógeno, y el color violeta se pierde. Después al bajar la temperatura al mantenerlo a temperatura ambiente, se vuelve a formar la estructura secundaria del almidón (reversible)

TUBO 5: ALMIDON CON HCl

Al añadir HCl se rompen los enlaces entre los monómeros de glucosa (Hidrólisis del almidón).

3 ml (tubo 5) PRUEBA DEL LUGOL Reacción (-)

La reacción con lugol ya no es (+) ya que no existe almidón.

6 ml

3 ml (tubo 6) PRUEBA DE FEHLIN Reacción (+)

Existen los monómeros de glucosa por eso sale la reacción positiva.

CUESTIONES

1 ) Porque los dos grupos, aldehido de la glucosa y acetona de la glucosa están unidos y no tienen por lo tanto poder reductor.

2 ) Porque con el HCl lo que hacemos es romper los enlaces entre los dos grupos funcionales, y los dos monosacáridos de forma independiente su tienen poder reductor.

3 ) Porque al añadirle lugol, se rompen los enlaces de hidrógeno del almidón y por lo tanto la estructura secundaria de la molécula. En cambio el HCl rompe los enlaces o-glicosídicos entre los monómeros que forman la molécula. Por esto, a temperatura ambiente el almidón vuelve a adquirir su estructura secundaria pero es imposible que los enlaces o-glicosícos rotos se vuelvan a unir.

PRACTICA 4: TITULACIÓN POTENCIOMÉTRICA DE AMINOÁCIDOS

En el siguiente cuadro representamos los valores de la altura en la bureta de HCl frente al pHmetro.

HCl o NaOH

Solución de glicina

0 0,5 1 1,5 2 3 4 14 247,96 3,24 2,84 2,67 2,55 2,33 2,19 1,67 1,507,48 3,65 2,98 2,73 2,56 2,35 2,20 1,73 1,567,48 3,37 2,92 2,70 2,55 2,32 2,21 1,71 1,567,49 9,34 9,73 10,15 10,6 11,53 11,84 12,41 12,547,37 9,23 9,70 10,05 10,46 11,46 11,73 12,37 12,5

Hemos hecho por lo tanto tres pruebas de HCl para hacer la media del pH obtenido. Con NaOH hemos relaizado dos pruebas y también hemos obtenido la media:

0,5 1 1,5 2 3 4 14 24HCl 3,42 2,91 2,7 2,55 2,33 2,2 1,70 1,54NaOH 9,28 9,71 10,1 10,56 11,49 11,78 12,39 12,52

La línea horizontal indica los mililitros de HCl (en la parte izquierda de la gráfica) y de NaOH (parte derecha) que se añaden a la disolución. El p.i. marca alrededor de 7,5 de pH, esto es, un punto cercano al pH neutro.

PRACTICA 5: CUANTIFICACION DE AZUCARES EN MUESTRAS BIOLOGICAS

Esta práctica es cuantitativa, es decir lo que se pretende en medir la cantidad de sustancias dentro de determinadas muestras.

MATERIAL

Una gradilla con diez tubos Pyrex (los más largos) y diez tubos pequeños.

Una micropipeta:El volumen a ser transferido se fija pulsando el ajustador de volumen o bien en la ventana del volumen seleccionando el o los números a eliminar y tecleando los nuevos. El rango de la micropipeta es de 0 a 100 µl en fracciones de 1µl.

Haciendo clic sobre el vástago del émbolo se cambia de la posición superior a la inferior del mismo y a la inversa. Cuando el vástago va hacia abajo expulsa el contenido de la punta de la pipeta. Cuando el vástago va hacia arriba aspira el liquido del tubo en la punta.

El espectrofotómetro lo utilizamos para medir la absorbancia de cada muestra.

El baño maría lo utilizamos en esta práctica para incubar cada tubo a 100 ºC.

METODO

En los tubos pequeños colocamos agua destilada. Después le añadimos el exceso de agua destilado a cada tubo. Así al tubo 1 le añadimos 1 ml más, al tubo 2 0,9 ml más .. Todas estas operaciones las realizamos con la micropipeta. Añadimos nuestra solución de glucosa correspondiente y agitamos los tubos tapándolos con papel parafil. Numeramos los tubos Pyrex y los rellenamos añadiendo los distintos reactivos. A los tubos 7 y 8 les correponde la muestra problema número 1. Y a los tubos 9 y 10 le corresponde la muestra problema 12.

Al leer las absorbancias en el espectrofotómetro:

TUBO 1 0TUBO 2 0,052TUBO 3 0,138TUBO 4 0,205TUBO 5 0,327TUBO 6 0,357TUBO 7 0,171TUBO 8 0,275TUBO 9 0,005TUBO 10 0,010

Primeramente calcularemos la cantidad de glucosa en g/l:

2,5 mM x 10-3 x 180 = 0,45 g/l

Donde multiplicamos la molaridad por el peso molecular d la glucosa.Para calcular la cantidad de glucosa en cada tubo, establecemos una regla de tres entre la cantidad de glucosa base de la solución 2,5 mM y la cantidad de glucosa añadida a cada tubo de esta sustancia. Así:

- TUBO 2 A este tubo le hemos añadido 100 l por lo tanto :

0,45 mg. 1000 lx 100 l

x = 0,045 mg

- TUBO 30,45 mg 1000 lx 200l

x = 0,09 mg

- TUBO 40,45 mg 1000 lx 300l

x = 0,135 mg

- TUBO 50,45 mg 1000 lx 400l

x = 0,18 mg

- TUBO 60,45 mg 1000lx 500l

x = 0,225 mg

La línea horizontal marca la cantidad de glucosa en mg mientras que la vertical marca la absorbancia.Hemos introducido los datos conocidos de los tubos 1,2,3,4,5 y 6. Mediante la gráfica hemos calculado la concentración de glucosa de nuestras muestras problemas:

- A la muestra problema número 1 le corresponden los tubos 7 y 8. La cantidad de glucosa del tubo 7 es aprox. 0,115 mg y la del tubo 8 0,16 mg.

- A la muestra problema número 12 le corresponden los tubos 9 y 10. El tubo 9 tiene la mitad de concentración que el tubo 10(este tiene 0,010 mg).Esta última muestra problema posee muy poca cantidad de glucosa y una baja absorbancia. Podemos decir que ambas están estrechamente relacionadas, y que a mayor cantidad de glucosa en cualquier muestra mayor es la absorbancia.

PRACTICA 6: BIOINFORMATICA

Nombre en clave de la secuencia: N-h

1 gtgtcagcct ccctggctgt tagtaccttc tttcccggag tcctggtcca cgagttggat 61 ttactgctgt cgcgggtggg cctcacgcca ttccctgtcc ctcggccccc tgagtgagtc 121 cggtctcccg gcgaaagtga gcgaggtttg cccggagcgc gcacgagggg aaaatgccta 181 aaaaaaagac tggtgcgagg aagaaggctg agaaccgccg agaacgtgaa aaacaactaa 241 gagcatcaag aagcactata gatttagcta aacatccatg taatgcctca atggaatgtg 301 acaagtgtca gaggcggcag aagaatagag cattttgcta cttttgtaat tctgtacaga 361 agttaccaat ttgtgcacag tgtgggaaaa caaagtgcat gatgaagtct tcagactgtg 421 tcataaagca tgctggtgta tacagtactg gccttgcaat ggtgggtgca atatgtgact 481 tctgtgaagc ttgggtttgc catgggagga agtgtctcag tacacatgcc tgtgcctgcc 541 ctctcactga tgctgagtgt gttgaatgtg aacgaggcgt gtgggaccat ggaggcagaa 601 tattcagttg ttctttttgc cataactttc tctgtgaaga tgatcaattt gagcatcaag 661 ccagctgcca ggttttagag gcagaaacat ttaaatgtgt ttcatgcaat cggcttggtc 721 agcactcatg tctccgttgt aaggcttgtt tctgtgatga tcatacaagg agcaaagtgt 781 ttaagcaaga aaaaggaaaa cagcctcctt gtcctaaatg tgggcatgaa actcaggaga 841 ctaaggacct tagcatgtca acacgctccc tgaaatttgg caggcagact ggaggtgaag 901 agggagatgg agcttctggg tatgatgctt attggaagaa cctttcatct gataagtatg 961 gtgataccag ctaccacgat gaggaggagg atgagtatga agcagaggat gatgaagagg 1021 aagaagatga aggcagaaag gattcagata ctgagtcatc agatttgttt actaatttga 1081 atttaggaag gacctatgct agtggctatg ctcactatga ggaacaagag aactagggga 1141 gctgctctgg tggccgtgtg tgagaggagc aggagtgagt gtgtgtgctt gatgaattgt 1201 gtgtggttgt tcaaaagtac cttagccact tagccttgtg cagaagacta gttacactta 1261 atgggccaag caatagggtg tagcgttttt atagaactga taatcaggct tatggcataa 1321 gaaaaatgag tttcaaattt aagatgttat tgatcgaagc aattgaagta tcatggattg 1381 gattgttact gatttcagta aagtatgttt tgccaattag atacatatat acaagataaa 1441 ggaataggat ggtaatatat ttgtttgaaa ttaaattact gtttttatta aaaaatactg 1501 cttcattggg ctgattttgt aaaatgtaat gagtaaaatg aattactgta tttttccttt 1561 tatgtccaca gaatgagagt catatgttgt tatattctaa attttcatta aatattcatg 1621 tcaccttgag ttgtcatgat aagtatgttt tgatatttga cttattcttc tctttcttca 1681 caatgtatgt cctcagtggt acctattatt gatgccttaa atgtattgat aaggtgacta 1741 gttagccatt tttcagagat acagtatcag aaatagtatt attacagaag ctttacccag 1801 gacattttat ttctctttga ataaatctat tatttcactt aaaaaaaaaa aaaaaaaa

PESO MOLECULAR DE LA PROTEÍNA: 36201.28

Posible secuencia de aminoácidos

M P K K K T G A R K K A E N R R E R E K Q L R A S R S T I D L A K H P C N A S M E C D K C Q R R Q K N R A F C Y F C N S V Q K L P I C A Q C G K T K C M M K S S D C V I K H A G V Y S T G L A M V G A I C D F C E A W V C H G R K C L S T H A C A C P L T D A E C V E C E R G V W D H G G R I F S C S F C H N F L C E D D Q F E H Q A S C Q V L E A E T F K C V S C N R L G Q H S C L R C K A C F C D D H T R S K V F K Q E K G K Q P P C P K C G H E T Q E T K D L S M S T R S L K F G R Q T G G E E G D G A S G Y D A Y W K N L S S D K Y G D T S Y H D E E E D E Y E A E D D E E E E D E G R K D S D T E S S D L F T N L N L G R T Y A S G Y A H Y E E Q E N

pI/Mw: 5.79 / 36201.28

Porcentaje y número de aminoácidos:

Ala (A) 22 6.9%Arg (R) 19 5.9%Asn (N) 10 3.1%Asp (D) 23 7.2%Cys (C) 29 9.1%Gln (Q) 14 4.4%Glu (E) 32 10.0%Gly (G) 22 6.9%His (H) 12 3.8%Ile (I) 5 1.6%Leu (L) 16 5.0%Lys (K) 27 8.4%Met (M) 6 1.9%Phe (F) 12 3.8%Pro (P) 7 2.2%Ser (S) 25 7.8%Thr (T) 16 5.0%Trp (W) 3 0.9%Tyr (Y) 10 3.1%Val (V) 10 3.1%

Asx (B) 0 0.0%Glx (Z) 0 0.0%Xaa (X) 0 0.0%

Aminoácidos con carga negativa:(Asp + Glu): 55Aminoácidos con carga positiva: (Arg + Lys): 46

Indice de hidrofobicidad (GRAVY): -0.907

Your Job output: http://www.ebi.ac.uk/servicestmp/clustalw-20031117-10242107.html

cysteine-rich protein [Homo sapiens]NOA36 protein [Homo sapiens]

Nombre en clave de la secuencia: N-h

1 gtgtcagcct ccctggctgt tagtaccttc tttcccggag tcctggtcca cgagttggat 61 ttactgctgt cgcgggtggg cctcacgcca ttccctgtcc ctcggccccc tgagtgagtc 121 cggtctcccg gcgaaagtga gcgaggtttg cccggagcgc gcacgagggg aaaatgccta 181 aaaaaaagac tggtgcgagg aagaaggctg agaaccgccg agaacgtgaa aaacaactaa 241 gagcatcaag aagcactata gatttagcta aacatccatg taatgcctca atggaatgtg 301 acaagtgtca gaggcggcag aagaatagag cattttgcta cttttgtaat tctgtacaga 361 agttaccaat ttgtgcacag tgtgggaaaa caaagtgcat gatgaagtct tcagactgtg 421 tcataaagca tgctggtgta tacagtactg gccttgcaat ggtgggtgca atatgtgact 481 tctgtgaagc ttgggtttgc catgggagga agtgtctcag tacacatgcc tgtgcctgcc 541 ctctcactga tgctgagtgt gttgaatgtg aacgaggcgt gtgggaccat ggaggcagaa 601 tattcagttg ttctttttgc cataactttc tctgtgaaga tgatcaattt gagcatcaag 661 ccagctgcca ggttttagag gcagaaacat ttaaatgtgt ttcatgcaat cggcttggtc 721 agcactcatg tctccgttgt aaggcttgtt tctgtgatga tcatacaagg agcaaagtgt 781 ttaagcaaga aaaaggaaaa cagcctcctt gtcctaaatg tgggcatgaa actcaggaga 841 ctaaggacct tagcatgtca acacgctccc tgaaatttgg caggcagact ggaggtgaag 901 agggagatgg agcttctggg tatgatgctt attggaagaa cctttcatct gataagtatg 961 gtgataccag ctaccacgat gaggaggagg atgagtatga agcagaggat gatgaagagg 1021 aagaagatga aggcagaaag gattcagata ctgagtcatc agatttgttt actaatttga 1081 atttaggaag gacctatgct agtggctatg ctcactatga ggaacaagag aactagggga 1141 gctgctctgg tggccgtgtg tgagaggagc aggagtgagt gtgtgtgctt gatgaattgt 1201 gtgtggttgt tcaaaagtac cttagccact tagccttgtg cagaagacta gttacactta 1261 atgggccaag caatagggtg tagcgttttt atagaactga taatcaggct tatggcataa 1321 gaaaaatgag tttcaaattt aagatgttat tgatcgaagc aattgaagta tcatggattg 1381 gattgttact gatttcagta aagtatgttt tgccaattag atacatatat acaagataaa 1441 ggaataggat ggtaatatat ttgtttgaaa ttaaattact gtttttatta aaaaatactg 1501 cttcattggg ctgattttgt aaaatgtaat gagtaaaatg aattactgta tttttccttt 1561 tatgtccaca gaatgagagt catatgttgt tatattctaa attttcatta aatattcatg 1621 tcaccttgag ttgtcatgat aagtatgttt tgatatttga cttattcttc tctttcttca 1681 caatgtatgt cctcagtggt acctattatt gatgccttaa atgtattgat aaggtgacta 1741 gttagccatt tttcagagat acagtatcag aaatagtatt attacagaag ctttacccag 1801 gacattttat ttctctttga ataaatctat tatttcactt aaaaaaaaaa aaaaaaaa

PESO MOLECULAR DE LA PROTEÍNA: 36201.28

Posible secuencia de aminoácidos

M P K K K T G A R K K A E N R R E R E K Q L R A S R S T I D L A K H P C N A S M E C D K C Q R R Q K N R A F C Y F C N S V Q K L P I C A Q C G K T K C M M K S S D C V I K H A G V Y S T G L A M V G A I C D F C E A W V C H G R K C L S T H A C A C P L T D A E C V E C E R G V W D H G G R I F S C S F C H N F L C E D D Q F E H Q A S C Q V L E A E T F K C V S C N R L G Q H S C L R C K A C F C D D H T R S K V F K Q E K G K Q P P C P K C G H E T Q E T K D L S M S T R S L K F G R Q T G G E E G D G A S G Y D A Y W K N L S S D K Y G D T S Y H D E E E D E Y E A E D D E E E E D E G R K D S D T E S S D L F T N L N L G R T Y A S G Y A H Y E E Q E N

pI/Mw: 5.79 / 36201.28

Porcentaje y número de aminoácidos:

Ala (A) 22 6.9%

Arg (R) 19 5.9%Asn (N) 10 3.1%Asp (D) 23 7.2%Cys (C) 29 9.1%Gln (Q) 14 4.4%Glu (E) 32 10.0%Gly (G) 22 6.9%His (H) 12 3.8%Ile (I) 5 1.6%Leu (L) 16 5.0%Lys (K) 27 8.4%Met (M) 6 1.9%Phe (F) 12 3.8%Pro (P) 7 2.2%Ser (S) 25 7.8%Thr (T) 16 5.0%Trp (W) 3 0.9%Tyr (Y) 10 3.1%Val (V) 10 3.1%

Asx (B) 0 0.0%Glx (Z) 0 0.0%Xaa (X) 0 0.0%

Aminoácidos con carga negativa:(Asp + Glu): 55Aminoácidos con carga positiva: (Arg + Lys): 46

Indice de hidrofobicidad (GRAVY): -0.907

Your Job output: http://www.ebi.ac.uk/servicestmp/clustalw-20031117-10242107.html

cysteine-rich protein [Homo sapiens]NOA36 protein [Homo sapiens]